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万見
- PDB-8trn: Actin 1 from T. gondii in filaments bound to MgADP and jasplakinolide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8trn
タイトルActin 1 from T. gondii in filaments bound to MgADP and jasplakinolide
要素Actin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Actin / cytoskeleton / toxoplasmosis
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cytoskeleton / hydrolase activity / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Jasplakinolide / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Actin
類似検索 - 構成要素
生物種Toxoplasma gondii (トキソプラズマ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Hvorecny, K.L. / Sladewski, T.E. / Heaslip, A.T. / Kollman, J.M.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)F32AI145111 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM138316 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Toxoplasma gondii actin filaments are tuned for rapid disassembly and turnover.
著者: Kelli L Hvorecny / Thomas E Sladewski / Enrique M De La Cruz / Justin M Kollman / Aoife T Heaslip /
要旨: The cytoskeletal protein actin plays a critical role in the pathogenicity of the intracellular parasite, Toxoplasma gondii, mediating invasion and egress, cargo transport, and organelle inheritance. ...The cytoskeletal protein actin plays a critical role in the pathogenicity of the intracellular parasite, Toxoplasma gondii, mediating invasion and egress, cargo transport, and organelle inheritance. Advances in live cell imaging have revealed extensive filamentous actin networks in the Apicomplexan parasite, but there are conflicting data regarding the biochemical and biophysical properties of Toxoplasma actin. Here, we imaged the in vitro assembly of individual Toxoplasma actin filaments in real time, showing that native, unstabilized filaments grow tens of microns in length. Unlike skeletal muscle actin, Toxoplasma filaments intrinsically undergo rapid treadmilling due to a high critical concentration, fast monomer dissociation, and rapid nucleotide exchange. Cryo-EM structures of jasplakinolide-stabilized and native (i.e. unstabilized) filaments show an architecture like skeletal actin, with differences in assembly contacts in the D-loop that explain the dynamic nature of the filament, likely a conserved feature of Apicomplexan actin. This work demonstrates that evolutionary changes at assembly interfaces can tune the dynamic properties of actin filaments without disrupting their conserved structure.
履歴
登録2023年8月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin
B: Actin
C: Actin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,35412
ポリマ－125,8703
非ポリマー3,4849
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Actin


分子量: 41956.711 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Toxoplasma gondii (トキソプラズマ)
遺伝子: ACT1 / プラスミド: pFastBac / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P53476, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-9UE / Jasplakinolide


分子量: 709.670 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C36H45BrN4O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Filament of Actin 1 from T. gondii with MgADP and jasplakinolide
タイプ: COMPLEX
詳細: Actin protomers from T. gondii assemble into a two-start helix, stabilized by jasplakinolide
Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Toxoplasma gondii (トキソプラズマ) / 株: Sf9
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株: Sf9 / プラスミド: pFastBac
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 45000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 750 nm
撮影平均露光時間: 5 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2Leginon画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7Coot0.9.8.1モデルフィッティング
8UCSF ChimeraX1.5モデルフィッティング
9ISOLDE1.5モデルフィッティング
11PHENIX1.2モデル精密化
12cryoSPARC3初期オイラー角割当
13cryoSPARC4.2最終オイラー角割当
15PHENIX1.2３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -167 ° / 軸方向距離/サブユニット: 28.1 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 2682453 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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