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万見
- PDB-8tp1: ATP-2 state of Bcs1 (C7 symmetrized) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8tp1
タイトルATP-2 state of Bcs1 (C7 symmetrized)
要素Mitochondrial chaperone BCS1
キーワードTRANSLOCASE / Heptamer / AAA-ATPase / ATP-bound
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial protein-transporting ATPase activity / protein insertion into mitochondrial inner membrane from matrix / mitochondrial cytochrome c oxidase assembly / mitochondrial respiratory chain complex III assembly / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / mitochondrial inner membrane / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding
類似検索 - 分子機能
BCS1, N-terminal / BCS1 N terminal / BCS1_N / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Mitochondrial chaperone BCS1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.02 Å
データ登録者Zhan, J. / Xia, D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI) 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Conformations of Bcs1L undergoing ATP hydrolysis suggest a concerted translocation mechanism for folded iron-sulfur protein substrate.
著者: Jingyu Zhan / Allison Zeher / Rick Huang / Wai Kwan Tang / Lisa M Jenkins / Di Xia /
要旨: The human AAA-ATPase Bcs1L translocates the fully assembled Rieske iron-sulfur protein (ISP) precursor across the mitochondrial inner membrane, enabling respiratory Complex III assembly. Exactly how ...The human AAA-ATPase Bcs1L translocates the fully assembled Rieske iron-sulfur protein (ISP) precursor across the mitochondrial inner membrane, enabling respiratory Complex III assembly. Exactly how the folded substrate is bound to and released from Bcs1L has been unclear, and there has been ongoing debate as to whether subunits of Bcs1L act in sequence or in unison hydrolyzing ATP when moving the protein cargo. Here, we captured Bcs1L conformations by cryo-EM during active ATP hydrolysis in the presence or absence of ISP substrate. In contrast to the threading mechanism widely employed by AAA proteins in substrate translocation, subunits of Bcs1L alternate uniformly between ATP and ADP conformations without detectable intermediates that have different, co-existing nucleotide states, indicating that the subunits act in concert. We further show that the ISP can be trapped by Bcs1 when its subunits are all in the ADP-bound state, which we propose to be released in the apo form.
履歴
登録2023年8月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mitochondrial chaperone BCS1
B: Mitochondrial chaperone BCS1
C: Mitochondrial chaperone BCS1
D: Mitochondrial chaperone BCS1
E: Mitochondrial chaperone BCS1
F: Mitochondrial chaperone BCS1
G: Mitochondrial chaperone BCS1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)344,33521
ポリマ－340,6157
非ポリマー3,72014
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Mitochondrial chaperone BCS1 / BCS1-like protein


分子量: 48659.281 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Bcs1l / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 参照: UniProt: Q9CZP5
#2: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Heptameric Bcs1 in uniform ATP-bound state captured in active ATPase cycle
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.34 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
由来(組換発現)生物種: Komagataella pastoris (菌類)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのタイプ: UltrAuFoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 54.4 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1839

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM画像取得
12cryoSPARC4.2.1３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
対称性点対称性: C7 (7回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.02 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 26234 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 144.77 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.003524304
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.540433026
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.03853563
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00394228
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.34723297

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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