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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8tof | ||||||||||||||||||
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タイトル | Rpd3S bound to an H3K36Cme3 modified nucleosome | ||||||||||||||||||
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![]() | TRANSCRIPTION/DNA / nucleosome / methylation / acetylation / Rpd3S / TRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION-DNA complex | ||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() nucleosome disassembly/reassembly complex / negative regulation of antisense RNA transcription / Snt2C complex / negative regulation of reciprocal meiotic recombination / negative regulation of silent mating-type cassette heterochromatin formation / protein localization to nucleolar rDNA repeats / negative regulation of rDNA heterochromatin formation / Rpd3S complex / Rpd3L complex / Rpd3L-Expanded complex ...nucleosome disassembly/reassembly complex / negative regulation of antisense RNA transcription / Snt2C complex / negative regulation of reciprocal meiotic recombination / negative regulation of silent mating-type cassette heterochromatin formation / protein localization to nucleolar rDNA repeats / negative regulation of rDNA heterochromatin formation / Rpd3S complex / Rpd3L complex / Rpd3L-Expanded complex / rDNA chromatin condensation / regulation of RNA stability / nucleophagy / HDACs deacetylate histones / DNA replication-dependent chromatin assembly / nucleosome disassembly / NuRD complex / histone deacetylase / SUMOylation of chromatin organization proteins / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / histone deacetylase activity / Sin3-type complex / NuA4 histone acetyltransferase complex / Estrogen-dependent gene expression / histone deacetylase complex / positive regulation of macroautophagy / histone acetyltransferase complex / nuclear periphery / transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / double-strand break repair via nonhomologous end joining / structural constituent of chromatin / transcription corepressor activity / nucleosome / nucleosome assembly / response to oxidative stress / transcription coactivator activity / cell cycle / protein heterodimerization activity / cell division / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() synthetic construct (人工物) | ||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å | ||||||||||||||||||
![]() | Markert, J.W. / Vos, S.M. / Farnung, L. | ||||||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure of the complete Saccharomyces cerevisiae Rpd3S-nucleosome complex. 著者: Jonathan W Markert / Seychelle M Vos / Lucas Farnung / ![]() 要旨: Acetylation of histones is a key post-translational modification that guides gene expression regulation. In yeast, the class I histone deacetylase containing Rpd3S complex plays a critical role in ...Acetylation of histones is a key post-translational modification that guides gene expression regulation. In yeast, the class I histone deacetylase containing Rpd3S complex plays a critical role in the suppression of spurious transcription by removing histone acetylation from actively transcribed genes. The S. cerevisiae Rpd3S complex has five subunits (Rpd3, Sin3, Rco1, Eaf3, and Ume1) but its subunit stoichiometry and how the complex engages nucleosomes to achieve substrate specificity remains elusive. Here we report the cryo-EM structure of the complete Rpd3S complex bound to a nucleosome. Sin3 and two copies of subunits Rco1 and Eaf3 encircle the deacetylase subunit Rpd3 and coordinate the positioning of Ume1. The Rpd3S complex binds both trimethylated H3 tails at position lysine 36 and makes multiple additional contacts with the nucleosomal DNA and the H2A-H2B acidic patch. Direct regulation via the Sin3 subunit coordinates binding of the acetylated histone substrate to achieve substrate specificity. | ||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 774.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 586 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 89 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 137.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 41449MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-Transcriptional regulatory protein ... , 2種, 3分子 AFG
#1: タンパク質 | 分子量: 175047.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: SIN3, CPE1, GAM2, RPD1, SDI1, SDS16, UME4, YOL004W 発現宿主: ![]() |
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#4: タンパク質 | 分子量: 78951.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: RCO1 / 発現宿主: ![]() |
-タンパク質 , 6種, 11分子 BDEaebfcgdh
#2: タンパク質 | 分子量: 48961.957 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: RPD3, MOF6, REC3, SDI2, SDS6, YNL330C, N0305 / 発現宿主: ![]() | ||||||||
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#3: タンパク質 | 分子量: 45266.406 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: EAF3 / 発現宿主: ![]() #8: タンパク質 | 分子量: 15495.247 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: LOC121398065 / 発現宿主: ![]() ![]() #9: タンパク質 | 分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: LOC121398084 / 発現宿主: ![]() ![]() #10: タンパク質 | 分子量: 14109.436 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: hist1h2aj, LOC494591, XELAEV_18003602mg / 発現宿主: ![]() ![]() #11: タンパク質 | 分子量: 13655.948 Da / 分子数: 2 / Mutation: S29T / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() |
-タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 Hx
#5: タンパク質・ペプチド | 分子量: 515.628 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() |
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#12: タンパク質・ペプチド | 分子量: 657.824 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() |
-DNA鎖 , 2種, 2分子 NT
#6: DNA鎖 | 分子量: 63931.590 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
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#7: DNA鎖 | 分子量: 66097.227 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
-非ポリマー , 1種, 5分子 ![](data/chem/img/ZN.gif)
#13: 化合物 | ChemComp-ZN / |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Rpd3S bound to H3K36Cme3 nucleosome / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#12 / 由来: MULTIPLE SOURCES |
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分子量 | 実験値: NO |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2250 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm |
撮影 | 電子線照射量: 51.1 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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3次元再構成 | 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 484141 / 対称性のタイプ: POINT |