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- PDB-8t9f: Catalytic and non-catalytic mechanisms of histone H4 lysine 20 me... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8t9f
タイトルCatalytic and non-catalytic mechanisms of histone H4 lysine 20 methyltransferase SUV420H1
要素
  • (DNA (122-MER)) x 2
  • Histone H2A.Z
  • Histone H2B 1.1
  • Histone H3.2
  • Histone H4
  • Histone-lysine N-methyltransferase KMT5B
キーワードGENE REGULATION / Chromatin / Histone H4 modification / Methyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H4K20me methyltransferase activity / [histone H4]-N-methyl-L-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 monomethyltransferase activity / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 methyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / positive regulation of isotype switching / condensed chromosome, centromeric region / S-adenosyl-L-methionine binding / nucleosomal DNA binding ...histone H4K20me methyltransferase activity / [histone H4]-N-methyl-L-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 monomethyltransferase activity / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 methyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / positive regulation of isotype switching / condensed chromosome, centromeric region / S-adenosyl-L-methionine binding / nucleosomal DNA binding / muscle organ development / histone methyltransferase activity / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / heterochromatin / intercellular bridge / cellular response to estradiol stimulus / euchromatin / PKMTs methylate histone lysines / chromatin DNA binding / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / fibrillar center / mitotic spindle / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / chromatin organization / microtubule cytoskeleton / methylation / ciliary basal body / cilium / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / DNA repair / centrosome / chromatin binding / nucleolus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
KMT5B , SET domain / Suv4-20 family, animal / Histone-lysine N-methyltransferase Suv4-20/Set9 / Histone-lysine N-methyltransferase, N-terminal domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain ...KMT5B , SET domain / Suv4-20 family, animal / Histone-lysine N-methyltransferase Suv4-20/Set9 / Histone-lysine N-methyltransferase, N-terminal domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYLMETHIONINE / DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H4 / Histone H2B 1.1 / Histone H2A.Z / Histone H3.2 / Histone-lysine N-methyltransferase KMT5B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Escherichia coli 'BL21-GoldpLysS AG'
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Abini-Agbomson, S. / Armache, K.-J.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM115882 米国
The Mark Foundation 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5T32GM088118 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01CA266978 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2023
タイトル: Catalytic and non-catalytic mechanisms of histone H4 lysine 20 methyltransferase SUV420H1.
著者: Stephen Abini-Agbomson / Kristjan Gretarsson / Rochelle M Shih / Laura Hsieh / Tracy Lou / Pablo De Ioannes / Nikita Vasilyev / Rachel Lee / Miao Wang / Matthew D Simon / Jean-Paul Armache / ...著者: Stephen Abini-Agbomson / Kristjan Gretarsson / Rochelle M Shih / Laura Hsieh / Tracy Lou / Pablo De Ioannes / Nikita Vasilyev / Rachel Lee / Miao Wang / Matthew D Simon / Jean-Paul Armache / Evgeny Nudler / Geeta Narlikar / Shixin Liu / Chao Lu / Karim-Jean Armache /
要旨: SUV420H1 di- and tri-methylates histone H4 lysine 20 (H4K20me2/H4K20me3) and plays crucial roles in DNA replication, repair, and heterochromatin formation. It is dysregulated in several cancers. Many ...SUV420H1 di- and tri-methylates histone H4 lysine 20 (H4K20me2/H4K20me3) and plays crucial roles in DNA replication, repair, and heterochromatin formation. It is dysregulated in several cancers. Many of these processes were linked to its catalytic activity. However, deletion and inhibition of SUV420H1 have shown distinct phenotypes, suggesting that the enzyme likely has uncharacterized non-catalytic activities. Our cryoelectron microscopy (cryo-EM), biochemical, biophysical, and cellular analyses reveal how SUV420H1 recognizes its nucleosome substrates, and how histone variant H2A.Z stimulates its catalytic activity. SUV420H1 binding to nucleosomes causes a dramatic detachment of nucleosomal DNA from the histone octamer, which is a non-catalytic activity. We hypothesize that this regulates the accessibility of large macromolecular complexes to chromatin. We show that SUV420H1 can promote chromatin condensation, another non-catalytic activity that we speculate is needed for its heterochromatin functions. Together, our studies uncover and characterize the catalytic and non-catalytic mechanisms of SUV420H1, a key histone methyltransferase that plays an essential role in genomic stability.
履歴
登録2023年6月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年9月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年9月6日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年9月6日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年9月6日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年9月6日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年9月6日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年5月28日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details
Item: _em_admin.last_update / _em_software.name / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.12025年5月28日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
K: Histone-lysine N-methyltransferase KMT5B
I: DNA (122-MER)
J: DNA (122-MER)
B: Histone H4
A: Histone H3.2
F: Histone H4
G: Histone H2A.Z
H: Histone H2B 1.1
E: Histone H3.2
C: Histone H2A.Z
D: Histone H2B 1.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)243,09412
ポリマ－242,69611
非ポリマー3981
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 5種, 9分子 KBFAEGCHD

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase KMT5B / Lysine N-methyltransferase 5B / Lysine-specific methyltransferase 5B / Suppressor of variegation 4- ...Lysine N-methyltransferase 5B / Lysine-specific methyltransferase 5B / Suppressor of variegation 4-20 homolog 1 / Su(var)4-20 homolog 1 / Suv4-20h1 / [histone H4]-N-methyl-L-lysine20 N-methyltransferase KMT5B / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase KMT5B


分子量: 44690.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KMT5B, SUV420H1, CGI-85
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q4FZB7, [histone H4]-N-methyl-L-lysine20 N-methyltransferase, [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase
#4: タンパク質 Histone H4


分子量: 11396.442 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: LOC121398084
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: A0A8J1LTD2
#5: タンパク質 Histone H3.2 / Histone H3


分子量: 15303.930 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P84233
#6: タンパク質 Histone H2A.Z / H2A/z


分子量: 13581.796 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H2AZ1, H2AFZ, H2AZ
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P0C0S5
#7: タンパク質 Histone H2B 1.1 / H2B1.1


分子量: 13655.948 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P02281

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DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#2: DNA鎖 DNA (122-MER)


分子量: 44824.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
#3: DNA鎖 DNA (122-MER)


分子量: 45304.863 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)

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非ポリマー , 1種, 1分子

#8: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: SUV420H1-H2A.Z nucleosome complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#5, #7, #6 / 由来: MULTIPLE SOURCES
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
緩衝液pH: 7.9 / 詳細: 50 mM HEPES pH 7.9, 100 mM NaCl, 2 mM DTT
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1100 mMSodium chlorideNaCl1
250 mMHEPESC8H18N2O4S1
32 mMDTTC4H10O2S21
試料濃度: 0.3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
8PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 2.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 459864 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00413868
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.55119752
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d25.3715577
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0372237
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0041660

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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