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- PDB-8t6r: Acinetobacter baumannii 118362 family 2A cargo-loaded encapsulin shell -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8t6r
タイトルAcinetobacter baumannii 118362 family 2A cargo-loaded encapsulin shell
要素Major membrane protein I
キーワードVIRUS LIKE PARTICLE / encapsulin / protein nanocompartment
機能・相同性:
機能・相同性情報
生物種Acinetobacter baumannii 118362 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.78 Å
データ登録者Andreas, M.P. / Benisch, R. / Giessen, T.W.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R35GM133325-04 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2024
タイトル: A widespread bacterial protein compartment sequesters and stores elemental sulfur.
著者: Robert Benisch / Michael P Andreas / Tobias W Giessen /
要旨: Subcellular compartments often serve to store nutrients or sequester labile or toxic compounds. As bacteria mostly do not possess membrane-bound organelles, they often have to rely on protein-based ...Subcellular compartments often serve to store nutrients or sequester labile or toxic compounds. As bacteria mostly do not possess membrane-bound organelles, they often have to rely on protein-based compartments. Encapsulins are one of the most prevalent protein-based compartmentalization strategies found in prokaryotes. Here, we show that desulfurase encapsulins can sequester and store large amounts of crystalline elemental sulfur. We determine the 1.78-angstrom cryo-EM structure of a 24-nanometer desulfurase-loaded encapsulin. Elemental sulfur crystals can be formed inside the encapsulin shell in a desulfurase-dependent manner with l-cysteine as the sulfur donor. Sulfur accumulation can be influenced by the concentration and type of sulfur source in growth medium. The selectively permeable protein shell allows the storage of redox-labile elemental sulfur by excluding cellular reducing agents, while encapsulation substantially improves desulfurase activity and stability. These findings represent an example of a protein compartment able to accumulate and store elemental sulfur.
履歴
登録2023年6月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major membrane protein I


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,6091
ポリマ－34,6091
非ポリマー00
水00
1
A: Major membrane protein I
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,076,55260
ポリマ－2,076,55260
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Major membrane protein I
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 173 kDa, 5 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,0465
ポリマ－173,0465
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Major membrane protein I
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 208 kDa, 6 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)207,6556
ポリマ－207,6556
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質 Major membrane protein I


分子量: 34609.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter baumannii 118362 (バクテリア)
遺伝子: mmpI, J517_0527 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A009HA42

-
実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Acinetobacter baumannii 118362 family 2A cargo-loaded encapsulin shell
タイプ: COMPLEX
詳細: Acinetinobacter baumannii 118362 family 2A encapsulin shell with internal cysteine desulfurase cargo protein
Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 1.88 MDa
由来(天然)生物種: Acinetobacter baumannii 118362 (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 150 mM NaCl, 20 mM Tris pH 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1150 mMsodium chlorideNaCl1
220 mMtris(hydroxymethyl)aminomethaneC4H11NO31
試料濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 60 seconds at 5 mA / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 295 K
詳細: Blot force: 20 Blot time: 4 seconds Drain time: 0 Wait time: 0

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影平均露光時間: 3 sec. / 電子線照射量: 54 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5936
画像スキャン横: 5760 / 縦: 4092

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1cryoSPARC4.2.1粒子像選択cryoSPARC template picker was used with a template generated from manually-picked particles
2Leginon画像取得
4cryoSPARC4.2.1CTF補正cryoSPARC patch CTF estimation
7UCSF Chimera1.14モデルフィッティングModel was fit using Fit to Volume command
9cryoSPARC4.2.1初期オイラー角割当
10cryoSPARC4.2.1最終オイラー角割当
12cryoSPARC4.2.1３次元再構成
13Coot0.8.9モデル精密化
14PHENIX1.19.2-4158モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 695842
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 1.78 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 596718 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 28.96 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: cross-correlation coefficient
原子モデル構築PDB-ID: 6X8M

6x8m


Accession code: 6X8M / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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