[日本語] English
万見
- PDB-8syo: Human Retriever VPS35L/VPS29/VPS26C Complex (Composite Map) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8syo
タイトルHuman Retriever VPS35L/VPS29/VPS26C Complex (Composite Map)
要素
  • VPS35 endosomal protein-sorting factor-like
  • Vacuolar protein sorting-associated protein 26C
  • Vacuolar protein sorting-associated protein 29
キーワードPROTEIN TRANSPORT / COMMD / Retriever / Commander / CCC
機能・相同性
機能・相同性情報


retromer, cargo-selective complex / WNT ligand biogenesis and trafficking / retromer complex / Golgi to plasma membrane transport / endocytic recycling / retrograde transport, endosome to Golgi / ficolin-1-rich granule membrane / intracellular protein transport / protein transport / late endosome ...retromer, cargo-selective complex / WNT ligand biogenesis and trafficking / retromer complex / Golgi to plasma membrane transport / endocytic recycling / retrograde transport, endosome to Golgi / ficolin-1-rich granule membrane / intracellular protein transport / protein transport / late endosome / early endosome / endosome membrane / endosome / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
VPS35 endosomal protein sorting factor-like / Vacuolar protein sorting protein 26 related / Vacuolar protein sorting-associated protein 26 / Vacuolar protein sorting-associated protein 29 / Phosphodiesterase MJ0936/Vps29 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, lpxH-type / Calcineurin-like phosphoesterase superfamily domain / Arrestin-like, C-terminal / Metallo-dependent phosphatase-like / Immunoglobulin E-set
類似検索 - ドメイン・相同性
Vacuolar protein sorting-associated protein 26C / VPS35 endosomal protein-sorting factor-like / Vacuolar protein sorting-associated protein 29
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.94 Å
データ登録者Chen, Z. / Chen, B. / Burstein, E. / Han, Y.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM128786 米国
National Science Foundation (NSF, United States)CAREER 2047640 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Structural organization of the retriever-CCC endosomal recycling complex.
著者: Daniel J Boesch / Amika Singla / Yan Han / Daniel A Kramer / Qi Liu / Kohei Suzuki / Puneet Juneja / Xuefeng Zhao / Xin Long / Michael J Medlyn / Daniel D Billadeau / Zhe Chen / Baoyu Chen / Ezra Burstein /
要旨: The recycling of membrane proteins from endosomes to the cell surface is vital for cell signaling and survival. Retriever, a trimeric complex of vacuolar protein-sorting-associated protein (VPS)35L, ...The recycling of membrane proteins from endosomes to the cell surface is vital for cell signaling and survival. Retriever, a trimeric complex of vacuolar protein-sorting-associated protein (VPS)35L, VPS26C and VPS29, together with the CCC complex comprising coiled-coil domain-containing (CCDC)22, CCDC93 and copper metabolism domain-containing (COMMD) proteins, plays a crucial role in this process. The precise mechanisms underlying retriever assembly and its interaction with CCC have remained elusive. Here, we present a high-resolution structure of retriever in humans determined using cryogenic electron microscopy. The structure reveals a unique assembly mechanism, distinguishing it from its remotely related paralog retromer. By combining AlphaFold predictions and biochemical, cellular and proteomic analyses, we further elucidate the structural organization of the entire retriever-CCC complex across evolution and uncover how cancer-associated mutations in humans disrupt complex formation and impair membrane protein homeostasis. These findings provide a fundamental framework for understanding the biological and pathological implications associated with retriever-CCC-mediated endosomal recycling.
履歴
登録2023年5月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月13日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.year
改定 1.22023年12月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32024年7月3日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _em_admin.last_update

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: VPS35 endosomal protein-sorting factor-like
B: Vacuolar protein sorting-associated protein 29
C: Vacuolar protein sorting-associated protein 26C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)165,7883
ポリマ－165,7883
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

-
要素

#1: タンパク質 VPS35 endosomal protein-sorting factor-like / Esophageal cancer-associated protein


分子量: 109700.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VPS35L, C16orf62, 101F10.2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q7Z3J2
#2: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein 29 / hVPS29 / PEP11 homolog / Vesicle protein sorting 29


分子量: 23038.320 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VPS29, DC15, DC7, MDS007
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9UBQ0
#3: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein 26C / Down syndrome critical region protein 3 / Down syndrome critical region protein A


分子量: 33049.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VPS26C, DCRA, DSCR3, DSCRA
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O14972

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Trimeric Complex of full-length VPS35L/VPS29/VPS26C / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7
詳細: 10 mM HEPES (pH 7.0), 150 mM NaCl, 2 mM MgCl2, 2 mM DTT, and 5% (v/v) glycerol
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
110 mMHEPESC8H18N2O4S1
2150 mMsodiumn chlorideNaCl1
32 mMmagnesium chlorideMgCl21
42 mMDTTC4H10O2S21
55 %glycerolC3H8O31
試料濃度: 0.25 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 278.15 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 5 sec. / 電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3594
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum ER / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

-
解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Topaz粒子像選択
2SerialEM画像取得
4cryoSPARCCTF補正
7Cootモデルフィッティング
8UCSF Chimeraモデルフィッティング
10cryoSPARC初期オイラー角割当
11cryoSPARC最終オイラー角割当
12cryoSPARC分類
13cryoSPARC３次元再構成
14PHENIX1.20.1_4487:モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1221095
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.94 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 426624
詳細: composite map generated using UCSF ChimeraX with "vop maximum" function from EMD-40885 and EMD-40884
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
原子モデル構築Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00410284
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.59313922
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.3851339
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0441603
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0051762

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る