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- PDB-8sal: CryoEM structure of VRC01-CH848.0358.80 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8sal
タイトルCryoEM structure of VRC01-CH848.0358.80
要素
  • CH0848.3.D0358.80.06CHIM.DS.6R.SOSIP gp120
  • CH0848.3.D0358.80.06CHIM.DS.6R.SOSIP gp41
  • VCR01 variable heavy chain
  • VCR01 variable light chain
キーワードVIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / HIV-1 / antibody / VRC01 / CH848.0358.80 / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / positive regulation of establishment of T cell polarity / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope ...positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / positive regulation of establishment of T cell polarity / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / apoptotic process / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Envelope glycoprotein Gp160 / Retroviral envelope protein / Retroviral envelope protein GP41-like / Gp120 core superfamily / Envelope glycoprotein GP120 / Human immunodeficiency virus 1, envelope glycoprotein Gp120
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein gp160
類似検索 - 構成要素
生物種HIV-1 06TG.HT008 (ヒト免疫不全ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.9 Å
データ登録者Henderson, R. / Zhou, Y. / Stalls, V. / Bartesaghi, B. / Acharya, P.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)ECCS-2025064 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI144371 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI145687 米国
引用
ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Structural basis for breadth development in the HIV-1 V3-glycan targeting DH270 antibody clonal lineage.
著者: Rory Henderson / Ye Zhou / Victoria Stalls / Kevin Wiehe / Kevin O Saunders / Kshitij Wagh / Kara Anasti / Maggie Barr / Robert Parks / S Munir Alam / Bette Korber / Barton F Haynes / Alberto ...著者: Rory Henderson / Ye Zhou / Victoria Stalls / Kevin Wiehe / Kevin O Saunders / Kshitij Wagh / Kara Anasti / Maggie Barr / Robert Parks / S Munir Alam / Bette Korber / Barton F Haynes / Alberto Bartesaghi / Priyamvada Acharya /
要旨: Antibody affinity maturation enables adaptive immune responses to a wide range of pathogens. In some individuals broadly neutralizing antibodies develop to recognize rapidly mutating pathogens with ...Antibody affinity maturation enables adaptive immune responses to a wide range of pathogens. In some individuals broadly neutralizing antibodies develop to recognize rapidly mutating pathogens with extensive sequence diversity. Vaccine design for pathogens such as HIV-1 and influenza has therefore focused on recapitulating the natural affinity maturation process. Here, we determine structures of antibodies in complex with HIV-1 Envelope for all observed members and ancestral states of the broadly neutralizing HIV-1 V3-glycan targeting DH270 antibody clonal B cell lineage. These structures track the development of neutralization breadth from the unmutated common ancestor and define affinity maturation at high spatial resolution. By elucidating contacts mediated by key mutations at different stages of antibody development we identified sites on the epitope-paratope interface that are the focus of affinity optimization. Thus, our results identify bottlenecks on the path to natural affinity maturation and reveal solutions for these that will inform immunogen design aimed at eliciting a broadly neutralizing immune response by vaccination.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2022
タイトル: Structural basis for breadth development in a HIV-1 neutralizing antibody
著者: Henderson, R. / Zhou, Y. / Stalls, V. / Wiehe, K. / Saunders, K.O. / Wagh, K. / Anasti, K. / Barr, M. / Parks, R. / Alam, S.M. / Korber, B. / Haynes, B.F. / Bartesaghi, A. / Acharya, P.
履歴
登録2023年4月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
改定 1.22024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CH0848.3.D0358.80.06CHIM.DS.6R.SOSIP gp120
B: CH0848.3.D0358.80.06CHIM.DS.6R.SOSIP gp41
C: VCR01 variable heavy chain
D: VCR01 variable light chain
E: CH0848.3.D0358.80.06CHIM.DS.6R.SOSIP gp120
F: CH0848.3.D0358.80.06CHIM.DS.6R.SOSIP gp41
G: VCR01 variable heavy chain
H: VCR01 variable light chain
I: CH0848.3.D0358.80.06CHIM.DS.6R.SOSIP gp120
J: CH0848.3.D0358.80.06CHIM.DS.6R.SOSIP gp41
K: VCR01 variable heavy chain
L: VCR01 variable light chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)286,90312
ポリマ－286,90312
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 CH0848.3.D0358.80.06CHIM.DS.6R.SOSIP gp120


分子量: 53415.699 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) HIV-1 06TG.HT008 (ヒト免疫不全ウイルス)
発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: A0A1W6IG54
#2: タンパク質 CH0848.3.D0358.80.06CHIM.DS.6R.SOSIP gp41


分子量: 17146.482 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) HIV-1 06TG.HT008 (ヒト免疫不全ウイルス)
発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: 抗体 VCR01 variable heavy chain


分子量: 13801.701 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#4: 抗体 VCR01 variable light chain


分子量: 11270.421 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: VRC01-CH848.0358.80 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.2
試料濃度: 1.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: VRC01-CH848.0358.80
試料支持グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 295 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 4100 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20_4459: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: Latitude / カテゴリ: 画像取得
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 46336 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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