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- PDB-8s7d: Cryo-EM structure of SKP1-FBXO22 in complex with a BACH1 BTB dime... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8s7d
タイトルCryo-EM structure of SKP1-FBXO22 in complex with a BACH1 BTB dimer at 3.2A resolution
要素
  • F-box only protein 22
  • S-phase kinase-associated protein 1
  • Transcription regulator protein BACH1
キーワードLIGASE / SKP1-FBXO22 E3 ligase SCF F-box protein BACH1 BTB
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of skeletal muscle fiber development / Regulation of HMOX1 expression and activity / F-box domain binding / ligand-modulated transcription factor activity / PcG protein complex / maintenance of protein location in nucleus / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / ubiquitin ligase activator activity / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes ...regulation of skeletal muscle fiber development / Regulation of HMOX1 expression and activity / F-box domain binding / ligand-modulated transcription factor activity / PcG protein complex / maintenance of protein location in nucleus / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / ubiquitin ligase activator activity / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / nucleocytoplasmic transport / SCF ubiquitin ligase complex / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Prolactin receptor signaling / ubiquitin ligase complex scaffold activity / cullin family protein binding / protein monoubiquitination / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / protein K48-linked ubiquitination / molecular function activator activity / Regulation of BACH1 activity / cellular response to starvation / protein modification process / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Heme signaling / Vpu mediated degradation of CD4 / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Degradation of CRY and PER proteins / Activation of NF-kappaB in B cells / Degradation of GLI1 by the proteasome / Iron uptake and transport / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Negative regulation of NOTCH4 signaling / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / beta-catenin binding / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / CLEC7A (Dectin-1) signaling / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / FCERI mediated NF-kB activation / RNA polymerase II transcription regulator complex / Z disc / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / protein polyubiquitination / Cyclin D associated events in G1 / Regulation of RUNX2 expression and activity / ubiquitin-protein transferase activity / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Downstream TCR signaling / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Neddylation / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / protein ubiquitination / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / chromatin remodeling / DNA-binding transcription factor activity / protein domain specific binding / DNA repair / heme binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / centrosome / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
FIST, C-domain / FIST C domain / FIST_C / BACH, basic leucine zipper (bZIP) domain / F-box domain / Basic leucine zipper domain, Maf-type / bZIP Maf transcription factor / Transcription factor, Skn-1-like, DNA-binding domain superfamily / : / F-box-like domain superfamily ...FIST, C-domain / FIST C domain / FIST_C / BACH, basic leucine zipper (bZIP) domain / F-box domain / Basic leucine zipper domain, Maf-type / bZIP Maf transcription factor / Transcription factor, Skn-1-like, DNA-binding domain superfamily / : / F-box-like domain superfamily / SKP1 component, dimerisation / S-phase kinase-associated protein 1 / SKP1-like, dimerisation domain superfamily / Skp1 family, dimerisation domain / F-box domain / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily / S-phase kinase-associated protein 1-like / SKP1 component, POZ domain / Skp1 family, tetramerisation domain / Found in Skp1 protein family / BTB/POZ domain / BTB domain profile. / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / SKP1/BTB/POZ domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription regulator protein BACH1 / S-phase kinase-associated protein 1 / F-box only protein 22
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Khoshouei, M. / Goretzki, B.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Cell / 年: 2024
タイトル: Dual BACH1 regulation by complementary SCF-type E3 ligases.
著者: Benedikt Goretzki / Maryam Khoshouei / Martin Schröder / Patrick Penner / Luca Egger / Christine Stephan / Dayana Argoti / Nele Dierlamm / Jimena Maria Rada / Sandra Kapps / Catrin Swantje ...著者: Benedikt Goretzki / Maryam Khoshouei / Martin Schröder / Patrick Penner / Luca Egger / Christine Stephan / Dayana Argoti / Nele Dierlamm / Jimena Maria Rada / Sandra Kapps / Catrin Swantje Müller / Zacharias Thiel / Merve Mutlu / Claude Tschopp / David Furkert / Felix Freuler / Simon Haenni / Laurent Tenaillon / Britta Knapp / Alexandra Hinniger / Philipp Hoppe / Enrico Schmidt / Sascha Gutmann / Mario Iurlaro / Grigory Ryzhakov / César Fernández /
要旨: Broad-complex, tramtrack, and bric-à-brac domain (BTB) and CNC homolog 1 (BACH1) is a key regulator of the cellular oxidative stress response and an oncogene that undergoes tight post-translational ...Broad-complex, tramtrack, and bric-à-brac domain (BTB) and CNC homolog 1 (BACH1) is a key regulator of the cellular oxidative stress response and an oncogene that undergoes tight post-translational control by two distinct F-box ubiquitin ligases, SCF and SCF. However, how both ligases recognize BACH1 under oxidative stress is unclear. In our study, we elucidate the mechanism by which FBXO22 recognizes a quaternary degron in a domain-swapped β-sheet of the BACH1 BTB dimer. Cancer-associated mutations and cysteine modifications destabilize the degron and impair FBXO22 binding but simultaneously expose an otherwise shielded degron in the dimer interface, allowing FBXL17 to recognize BACH1 as a monomer. These findings shed light on a ligase switch mechanism that enables post-translational regulation of BACH1 by complementary ligases depending on the stability of its BTB domain. Our results provide mechanistic insights into the oxidative stress response and may spur therapeutic approaches for targeting oxidative stress-related disorders and cancer.
履歴
登録2024年2月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月11日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月11日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月11日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月11日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月11日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年7月2日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / em_software
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年7月2日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata
Group: Data processing / Database references / Experimental summary
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / em_software
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription regulator protein BACH1
B: Transcription regulator protein BACH1
C: S-phase kinase-associated protein 1
D: F-box only protein 22


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,6494
ポリマ－90,6494
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Transcription regulator protein BACH1 / BTB and CNC homolog 1 / HA2303


分子量: 14186.162 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BACH1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O14867
#2: タンパク質 S-phase kinase-associated protein 1 / Cyclin-A/CDK2-associated protein p19 / p19A / Organ of Corti protein 2 / OCP-2 / Organ of Corti ...Cyclin-A/CDK2-associated protein p19 / p19A / Organ of Corti protein 2 / OCP-2 / Organ of Corti protein II / OCP-II / RNA polymerase II elongation factor-like protein / SIII / Transcription elongation factor B polypeptide 1-like / p19skp1


分子量: 18679.965 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SKP1, EMC19, OCP2, SKP1A, TCEB1L
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P63208
#3: タンパク質 F-box only protein 22 / F-box protein FBX22p44


分子量: 43597.062 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FBXO22, FBX22
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q8NEZ5
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1SKP1-FBXO22-BACH1BTB complexCOMPLEXall0MULTIPLE SOURCES
2SKP1-FBXO22COMPLEX#31RECOMBINANT
3Transcription regulator protein BACH1COMPLEX#1-#21RECOMBINANT
分子量値: 62 kDa/nm / 実験値: YES
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Homo sapiens (ヒト)9606
33Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
33Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 20 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
詳細: THERMO SCIENTIFIC FALCON 4i (4k x 4k) direct detector

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1715031 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0025581
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.5527536
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.807726
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.042882
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.004957

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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