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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8r35 | ||||||
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タイトル | CryoEM structure of the asymmetric Pho90 dimer from yeast without substrates. | ||||||
要素 | Low-affinity phosphate transporter PHO90 | ||||||
キーワード | MEMBRANE PROTEIN / Phosphate transporter / Plasma membrane protein | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 regulation of phosphate transmembrane transport / phosphate transmembrane transporter activity / phosphate ion transport / polyphosphate metabolic process / cell periphery / transmembrane transport / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.12 Å | ||||||
データ登録者 | Schneider, S. / Kuehlbrandt, W. / Yildiz, O. | ||||||
資金援助 | ドイツ, 1件
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引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2024 タイトル: Complementary structures of the yeast phosphate transporter Pho90 provide insights into its transport mechanism. 著者: Simon Schneider / Werner Kühlbrandt / Özkan Yildiz / 要旨: Phosphate homeostasis is essential for all living organisms. Low-affinity phosphate transporters are involved in phosphate import and regulation in a range of eukaryotic organisms. We have determined ...Phosphate homeostasis is essential for all living organisms. Low-affinity phosphate transporters are involved in phosphate import and regulation in a range of eukaryotic organisms. We have determined the structures of the Saccharomyces cerevisiae phosphate importer Pho90 by electron cryomicroscopy in two complementary states at 2.3 and 3.1 Å resolution. The symmetrical, outward-open structure in the presence of phosphate indicates bound substrate ions in the binding pocket. In the absence of phosphate, Pho90 assumes an asymmetric structure with one monomer facing inward and one monomer facing outward, providing insights into the transport mechanism. The Pho90 transport domain binds phosphate ions on one side of the membrane, then flips to the other side where the substrate is released. Together with functional experiments, these complementary structures illustrate the transport mechanism of eukaryotic low-affinity phosphate transporters. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8r35.cif.gz | 196 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8r35.ent.gz | 148.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8r35.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8r35_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8r35_full_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8r35_validation.xml.gz | 47.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8r35_validation.cif.gz | 68.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r3/8r35 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r3/8r35 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 18861MC 8r33C 8r34C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 97786.219 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) 遺伝子: PHO90, YJL198W, J0336 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P39535 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Dimeric ScPho90 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT | |||||||||||||||
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分子量 | 実験値: NO | |||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | |||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | |||||||||||||||
緩衝液 | pH: 8 | |||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | |||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2300 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 600 nm / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 65 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.12 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 33833 / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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