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万見
- PDB-8qku: SWR1-nucleosome complex in configuration 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8qku
タイトルSWR1-nucleosome complex in configuration 1
要素
  • (DNA (177-MER)) x 2
  • (RuvB-like protein ...) x 2
  • (Vacuolar protein sorting-associated protein ...) x 2
  • Actin-like protein ARP6
  • Helicase SWR1
  • Histone H2A.2
  • Histone H2B.1
  • Histone H3
  • Histone H4
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Chromatin remodelling complex / nucleosome / protein-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / cupric reductase (NADH) activity / TTT Hsp90 cochaperone complex / HATs acetylate histones / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / R2TP complex ...sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / cupric reductase (NADH) activity / TTT Hsp90 cochaperone complex / HATs acetylate histones / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / R2TP complex / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / HDACs deacetylate histones / protein targeting to vacuole / Swr1 complex / Ino80 complex / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Oxidative Stress Induced Senescence / RMTs methylate histone arginines / postreplication repair / SUMOylation of chromatin organization proteins / box C/D snoRNP assembly / recombinational repair / 3'-5' DNA helicase activity / NuA4 histone acetyltransferase complex / RNA Polymerase I Promoter Escape / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / Estrogen-dependent gene expression / rRNA transcription / intracellular copper ion homeostasis / Ub-specific processing proteases / nucleosome binding / CENP-A containing nucleosome / DNA helicase activity / nuclear periphery / aerobic respiration / helicase activity / rRNA processing / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / chromatin organization / 5'-3' DNA helicase activity / single-stranded 3'-5' DNA helicase activity / double-stranded DNA helicase activity / forked DNA-dependent helicase activity / four-way junction helicase activity / molecular adaptor activity / DNA helicase / histone binding / protein stabilization / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / DNA repair / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / structural molecule activity / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / DNA binding / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Vps71/ZNHIT1 / Zinc finger HIT-type profile. / Zinc finger, HIT-type / Vps72/YL1, N-terminal / YL1 nuclear protein / : / Vps72/YL1, C-terminal / YL1 nuclear protein C-terminal domain / YL1 nuclear protein C-terminal domain / domain in helicases and associated with SANT domains ...Vps71/ZNHIT1 / Zinc finger HIT-type profile. / Zinc finger, HIT-type / Vps72/YL1, N-terminal / YL1 nuclear protein / : / Vps72/YL1, C-terminal / YL1 nuclear protein C-terminal domain / YL1 nuclear protein C-terminal domain / domain in helicases and associated with SANT domains / RuvB-like / RuvB-like, AAA-lid domain / RuvBL1/2, DNA/RNA binding domain / TIP49 P-loop domain / TIP49 AAA-lid domain / TIP49, P-loop domain / HSA domain / Helicase/SANT-associated domain / HSA domain profile. / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Actin / Actin family / Actin / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Helicase conserved C-terminal domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / ATPase, nucleotide binding domain / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B.1 / Histone H4 / Histone H2A.2 / Histone H3 / Vacuolar protein sorting-associated protein 72 ...ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B.1 / Histone H4 / Histone H2A.2 / Histone H3 / Vacuolar protein sorting-associated protein 72 / Vacuolar protein sorting-associated protein 71 / RuvB-like protein 1 / Helicase SWR1 / RuvB-like protein 2 / Actin-like protein ARP6
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Jalal, A.S.B. / Wigley, D.B.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Wellcome Trust095519/Z/11/Z and 209327/Z/17/Z 英国
Cancer Research UKC6913/A21608 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/N009258/1 and MR/R009023/1 英国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2024
タイトル: Nucleosome flipping drives kinetic proofreading and processivity by SWR1.
著者: Paul Girvan / Adam S B Jalal / Elizabeth A McCormack / Michael T Skehan / Carol L Knight / Dale B Wigley / David S Rueda /
要旨: The yeast SWR1 complex catalyses the exchange of histone H2A-H2B dimers in nucleosomes, with Htz1-H2B dimers. Here we used single-molecule analysis to demonstrate two-step double exchange of the two ...The yeast SWR1 complex catalyses the exchange of histone H2A-H2B dimers in nucleosomes, with Htz1-H2B dimers. Here we used single-molecule analysis to demonstrate two-step double exchange of the two H2A-H2B dimers in a canonical yeast nucleosome with Htz1-H2B dimers, and showed that double exchange can be processive without release of the nucleosome from the SWR1 complex. Further analysis showed that bound nucleosomes flip between two states, with each presenting a different face, and hence histone dimer, to SWR1. The bound dwell time is longer when an H2A-H2B dimer is presented for exchange than when presented with an Htz1-H2B dimer. A hexasome intermediate in the reaction is bound to the SWR1 complex in a single orientation with the 'empty' site presented for dimer insertion. Cryo-electron microscopy analysis revealed different populations of complexes showing nucleosomes caught 'flipping' between different conformations without release, each placing a different dimer into position for exchange, with the Swc2 subunit having a key role in this process. Together, the data reveal a processive mechanism for double dimer exchange that explains how SWR1 can 'proofread' the dimer identities within nucleosomes.
履歴
登録2023年9月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年10月2日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年10月2日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年10月2日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年10月2日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年10月2日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年10月2日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年10月2日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年10月2日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年10月2日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年10月2日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年10月2日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年10月2日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年10月2日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年10月2日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年10月2日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年10月2日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.22024年12月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update
改定 1.32025年7月2日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年7月2日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3
B: Histone H3
C: Histone H4
D: Histone H4
E: Histone H2A.2
F: Histone H2A.2
G: Histone H2B.1
H: Histone H2B.1
I: DNA (177-MER)
J: DNA (177-MER)
M: Helicase SWR1
R: Actin-like protein ARP6
S: Vacuolar protein sorting-associated protein 71
T: RuvB-like protein 1
U: RuvB-like protein 2
V: RuvB-like protein 1
W: RuvB-like protein 2
X: RuvB-like protein 1
Y: RuvB-like protein 2
Z: Vacuolar protein sorting-associated protein 72
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)814,96440
ポリマ－811,08920
非ポリマー3,87520
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 6種, 10分子 ABCDEFGHMR

#1: タンパク質 Histone H3


分子量: 15405.032 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: HHT1, YBR010W, YBR0201, HHT2, SIN2, YNL031C, N2749
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61830
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11395.390 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: MARTKQTARKSTGGKAPRKQLASKAARKSAPSTGGVKKPHRYKPGTVALREIRRFQKSTE LLIRKLPFQRLVREIAQDFKTDLRFQSSAIGALQESVEAYLVSLFEDTNLAAIHAKRVTI QKKDIKLARRLRGERS
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: HHF1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02309
#3: タンパク質 Histone H2A.2


分子量: 17064.666 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: HTA2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04912
#4: タンパク質 Histone H2B.1


分子量: 14280.362 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: HTB1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02293
#7: タンパク質 Helicase SWR1


分子量: 174792.969 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: SWR1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q05471
#8: タンパク質 Actin-like protein ARP6


分子量: 50100.582 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: ARP6 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q12509

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DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 DNA (177-MER)


分子量: 54375.605 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#6: DNA鎖 DNA (177-MER)


分子量: 54913.961 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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Vacuolar protein sorting-associated protein ... , 2種, 2分子 SZ

#9: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein 71


分子量: 32073.479 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: VPS71 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q03433
#12: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein 72 / SWR complex protein 2


分子量: 21970.316 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: VPS72, SWC2, YDR485C / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q03388

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RuvB-like protein ... , 2種, 6分子 TVXUWY

#10: タンパク質 RuvB-like protein 1


分子量: 50516.941 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: RVB1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q03940
#11: タンパク質 RuvB-like protein 2


分子量: 51673.488 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: RVB2 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q12464

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非ポリマー , 4種, 20分子

#13: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#14: 化合物 ChemComp-BEF / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION


分子量: 66.007 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: BeF3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#15: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#16: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: SWR1-nucleosome complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#12 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2100 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 123591 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00346827
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.63264841
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d22.7318885
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.057555
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0037001

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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