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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8q75 | |||||||||
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タイトル | Copper-transporting ATPase HMA4 in E2P state with AlF | |||||||||
要素 | Copper-transporting ATPase HMA4 | |||||||||
キーワード | TRANSPORT PROTEIN / P-ATPase | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 P-type Cu+ transporter / P-type monovalent copper transporter activity / vacuolar membrane / copper ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Oryza sativa Japonica Group (イネ) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å | |||||||||
データ登録者 | Guo, Z. / Gourdon, P. / Wang, K. | |||||||||
資金援助 | デンマーク, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024 タイトル: Diverse roles of the metal binding domains and transport mechanism of copper transporting P-type ATPases. 著者: Zongxin Guo / Fredrik Orädd / Viktoria Bågenholm / Christina Grønberg / Jian Feng Ma / Peter Ott / Yong Wang / Magnus Andersson / Per Amstrup Pedersen / Kaituo Wang / Pontus Gourdon / 要旨: Copper transporting P-type (P-) ATPases are essential for cellular homeostasis. Nonetheless, the E1-E1P-E2P-E2 states mechanism of P-ATPases remains poorly understood. In particular, the role of the ...Copper transporting P-type (P-) ATPases are essential for cellular homeostasis. Nonetheless, the E1-E1P-E2P-E2 states mechanism of P-ATPases remains poorly understood. In particular, the role of the intrinsic metal binding domains (MBDs) is enigmatic. Here, four cryo-EM structures and molecular dynamics simulations of a P-ATPase are combined to reveal that in many eukaryotes the MBD immediately prior to the ATPase core, MBD, serves a structural role, remodeling the ion-uptake region. In contrast, the MBD prior to MBD, MBD, likely assists in copper delivery to the ATPase core. Invariant Tyr, Asn and Ser residues in the transmembrane domain assist in positioning sulfur-providing copper-binding amino acids, allowing for copper uptake, binding and release. As such, our findings unify previously conflicting data on the transport and regulation of P-ATPases. The results are critical for a fundamental understanding of cellular copper homeostasis and for comprehension of the molecular bases of P-disorders and ongoing clinical trials. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8q75.cif.gz | 159.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8q75.ent.gz | 122.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8q75.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8q75_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8q75_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8q75_validation.xml.gz | 41.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8q75_validation.cif.gz | 60.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/q7/8q75 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/q7/8q75 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 94744.531 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryza sativa Japonica Group (イネ) / 遺伝子: HMA4 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: Q6H7M3 |
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#2: 化合物 | ChemComp-ALF / |
#3: 化合物 | ChemComp-MG / |
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Copper-transporting ATPase HMA4 from Oryza sativa subsp. japonica タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: Oryza sativa Japonica Group (イネ) |
由来(組換発現) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Calibrated defocus min: 1000 nm / 最大 デフォーカス(補正後): 2500 nm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN |
撮影 | 電子線照射量: 40 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) |
-解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
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3次元再構成 | 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 184854 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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