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- PDB-8q15: CryoEM structure of canonical rice nucleosome core particle -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8q15
タイトルCryoEM structure of canonical rice nucleosome core particle
要素
  • (WIDOM 601) x 2
  • Histone H2A.2
  • Histone H2B.4
  • Histone H3.2
  • Histone H4
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Histone / Nucleosome core particle / Rice nucleosome / chromatin
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of chromatin / nucleosome / protein heterodimerization activity / DNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A ...: / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B.4 / Histone H3.2 / Probable histone H2A.2
類似検索 - 構成要素
生物種Oryza (植物)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Sotelo-Parrilla, P. / Hari Sundar G, V. / Raju, S. / Jha, S. / Gireesh, A. / Gut, F. / Vinothkumar, K.R. / Berger, F. / Shivaprasad, P.V. / Jeyaprakash, A.A.
資金援助European Union, 英国, インド, 3件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)101054950European Union
Wellcome Trust 英国
Department of Biotechnology (DBT, India) インド
引用ジャーナル: Nat Plants / 年: 2025
タイトル: An Oryza-specific histone H4 variant predisposes H4 lysine 5 acetylation to modulate salt stress responses.
著者: Vivek Hari-Sundar Gandhivel / Paula Sotelo-Parrilla / Steffi Raju / Shaileshanand Jha / Anjitha Gireesh / Chitthavalli Y Harshith / Fabian Gut / Kutti R Vinothkumar / Frédéric Berger / A ...著者: Vivek Hari-Sundar Gandhivel / Paula Sotelo-Parrilla / Steffi Raju / Shaileshanand Jha / Anjitha Gireesh / Chitthavalli Y Harshith / Fabian Gut / Kutti R Vinothkumar / Frédéric Berger / A Arockia Jeyaprakash / P V Shivaprasad /
要旨: Paralogous variants of canonical histones guide accessibility to DNA and function as additional layers of genome regulation. Across eukaryotes, the mechanism of action and functional significance of ...Paralogous variants of canonical histones guide accessibility to DNA and function as additional layers of genome regulation. Across eukaryotes, the mechanism of action and functional significance of several variants of core histones are well known except those of histone H4. Here we show that a variant of H4 (H4.V) expressing tissue-specifically among Oryza members mediated specific epigenetic changes contributing to salt tolerance. H4.V was incorporated into specific heterochromatic sites, where it blocked the deposition of active histone marks. Stress-dependent redistribution of H4.V enabled the incorporation of acetylated H4 lysine 5 (H4K5ac) in the gene bodies. The misexpression of H4.V led to defects in reproductive development and in mounting salt stress responses. H4.V formed homotypic nucleosomes and mediated these alterations by conferring distinct molecular properties to the nucleosomes, as seen with cryo electron microscopy structures and biochemical assays. These results reveal not only an H4 variant among plants but also a chromatin regulation that might have contributed to the adaptation of semi-aquatic Oryza members.
履歴
登録2023年7月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.12025年4月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.22025年4月23日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _em_admin.last_update
改定 1.32025年5月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _em_admin.last_update
改定 1.42025年7月2日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年7月2日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H2A.2
B: Histone H2A.2
C: Histone H2B.4
D: Histone H2B.4
E: Histone H3.2
F: Histone H3.2
G: Histone H4
H: Histone H4
I: WIDOM 601
J: WIDOM 601


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)204,68510
ポリマ－204,68510
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 4種, 8分子 ABCDEFGH

#1: タンパク質 Histone H2A.2 / H2A


分子量: 13999.209 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryza (植物) / 遺伝子: OsI_025469 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A2YMC6
#2: タンパク質 Histone H2B.4 / H2B


分子量: 16539.408 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryza (植物) / 遺伝子: H2B.4, OsI_000388 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A2WKP5
#3: タンパク質 Histone H3.2 / H3


分子量: 15300.968 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryza (植物) / 遺伝子: OsI_019426, OsI_021009, OsI_021012, OsI_033964 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A2Y533
#4: タンパク質 Histone H4


分子量: 11436.467 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryza (植物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 WIDOM 601


分子量: 45330.867 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#6: DNA鎖 WIDOM 601


分子量: 44801.535 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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詳細

Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Rice canonical nucleosome core particle with widom 601 DNA sequence
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Oryza (植物)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 140877 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00310831
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.50315642
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d26.7944432
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0321787
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0041151

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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