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- PDB-8pp6: human RYBP-PRC1 bound to H2AK118ub1 nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8pp6
タイトルhuman RYBP-PRC1 bound to H2AK118ub1 nucleosome
要素
  • (DNA (215-MER)) x 2
  • Histone H2A
  • Histone H2B
  • Histone H3 (Fragment)
  • Histone H4
  • RING1 and YY1-binding protein
  • Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a (Fragment)
キーワードGENE REGULATION / ncPRC1 / RYBP-PRC1 / nucleosome / H2A / histones / RYBP / Ubiquitin / K119
機能・相同性
機能・相同性情報


Condensation of Prophase Chromosomes / Metalloprotease DUBs / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / RMTs methylate histone arginines / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / polytene chromosome band / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex ...Condensation of Prophase Chromosomes / Metalloprotease DUBs / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / RMTs methylate histone arginines / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / polytene chromosome band / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / PRC2 methylates histones and DNA / HDACs deacetylate histones / Ub-specific processing proteases / RNA Polymerase I Promoter Escape / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / larval somatic muscle development / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Transcriptional regulation by small RNAs / Estrogen-dependent gene expression / HATs acetylate histones / UCH proteinases / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Oxidative Stress Induced Senescence / polytene chromosome / PcG protein complex / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / Transcriptional Regulation by E2F6 / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription coregulator activity / structural constituent of chromatin / transcription corepressor activity / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / chromosome / chromatin organization / nucleic acid binding / positive regulation of apoptotic process / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / apoptotic process / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Yaf2/RYBP C-terminal binding motif / RING1 and YY1-binding protein/YY1-associated factor 2 / Yaf2/RYBP C-terminal binding motif / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / S27a-like superfamily ...Yaf2/RYBP C-terminal binding motif / RING1 and YY1-binding protein/YY1-associated factor 2 / Yaf2/RYBP C-terminal binding motif / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / S27a-like superfamily / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / : / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H4 / Histone H3 / Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein / Histone H2B / Histone H2A / RING1 and YY1-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.18 Å
データ登録者Ciapponi, M. / Benda, C. / Mueller, J.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG) ドイツ
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Structural basis of the histone ubiquitination read-write mechanism of RYBP-PRC1.
著者: Maria Ciapponi / Elena Karlukova / Sven Schkölziger / Christian Benda / Jürg Müller /
要旨: Histone H2A monoubiquitination (H2Aub1) by the PRC1 subunit RING1B entails a positive feedback loop, mediated by the RING1B-interacting protein RYBP. We uncover that human RYBP-PRC1 binds unmodified ...Histone H2A monoubiquitination (H2Aub1) by the PRC1 subunit RING1B entails a positive feedback loop, mediated by the RING1B-interacting protein RYBP. We uncover that human RYBP-PRC1 binds unmodified nucleosomes via RING1B but H2Aub1-modified nucleosomes via RYBP. RYBP interactions with both ubiquitin and the nucleosome acidic patch create the high binding affinity that favors RYBP- over RING1B-directed PRC1 binding to H2Aub1-modified nucleosomes; this enables RING1B to monoubiquitinate H2A in neighboring unmodified nucleosomes.
履歴
登録2023年7月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年4月3日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年4月3日Data content type: Additional map / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年4月3日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年4月3日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年4月3日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02024年4月3日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年4月3日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年4月3日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月31日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update
改定 1.22025年7月9日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details
Item: _em_admin.last_update / _em_software.name / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.12025年7月9日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3 (Fragment)
B: Histone H4
C: Histone H2A
D: Histone H2B
E: Histone H3 (Fragment)
F: Histone H4
G: Histone H2A
H: Histone H2B
I: DNA (215-MER)
J: DNA (215-MER)
K: RING1 and YY1-binding protein
M: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a (Fragment)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)294,32013
ポリマ－294,25512
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 6種, 10分子 AEBFCGDHKM

#1: タンパク質 Histone H3 (Fragment)


分子量: 15289.904 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: H3_1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A7L0PXJ3
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11521.611 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: His4r, BcDNA:RH52884, Dmel\CG3379, FBtr0082962, H4r, His4-88CD, His4R, CG3379, Dmel_CG3379
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0B4KFZ9
#3: タンパク質 Histone H2A


分子量: 13257.529 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: His2A, H2a, His2A:CG31618, CG31618, His2A:CG33808, CG33808, His2A:CG33814, CG33814, His2A:CG33817, CG33817, His2A:CG33820, CG33820, His2A:CG33823, CG33823, His2A:CG33826, CG33826, His2A: ...遺伝子: His2A, H2a, His2A:CG31618, CG31618, His2A:CG33808, CG33808, His2A:CG33814, CG33814, His2A:CG33817, CG33817, His2A:CG33820, CG33820, His2A:CG33823, CG33823, His2A:CG33826, CG33826, His2A:CG33829, CG33829, His2A:CG33832, CG33832, His2A:CG33835, CG33835, His2A:CG33838, CG33838, His2A:CG33841, CG33841, His2A:CG33844, CG33844, His2A:CG33847, CG33847, His2A:CG33850, CG33850, His2A:CG33862, CG33862, His2A:CG33865, CG33865
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84051
#4: タンパク質 Histone H2B


分子量: 13709.027 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: His2B, His2B:CG17949, CG17949, His2B:CG33868, CG33868, His2B:CG33870, CG33870, His2B:CG33872, CG33872, His2B:CG33874, CG33874, His2B:CG33876, CG33876, His2B:CG33878, CG33878, His2B: ...遺伝子: His2B, His2B:CG17949, CG17949, His2B:CG33868, CG33868, His2B:CG33870, CG33870, His2B:CG33872, CG33872, His2B:CG33874, CG33874, His2B:CG33876, CG33876, His2B:CG33878, CG33878, His2B:CG33880, CG33880, His2B:CG33882, CG33882, His2B:CG33884, CG33884, His2B:CG33886, CG33886, His2B:CG33888, CG33888, His2B:CG33890, CG33890, His2B:CG33892, CG33892, His2B:CG33894, CG33894, His2B:CG33896, CG33896, His2B:CG33898, CG33898, His2B:CG33900, CG33900, His2B:CG33902, CG33902, His2B:CG33904, CG33904, His2B:CG33906, CG33906, His2B:CG33908, CG33908, His2B:CG33910, CG33910
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02283
#7: タンパク質 RING1 and YY1-binding protein / Apoptin-associating protein 1 / APAP-1 / Death effector domain-associated factor / DED-associated ...Apoptin-associating protein 1 / APAP-1 / Death effector domain-associated factor / DED-associated factor / YY1 and E4TF1-associated factor 1


分子量: 25219.959 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RYBP, DEDAF, YEAF1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q8N488
#8: タンパク質 Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a (Fragment)


分子量: 8305.532 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPS27A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: J3QTR3

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DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 DNA (215-MER)


分子量: 76456.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#6: DNA鎖 DNA (215-MER)


分子量: 76716.836 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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非ポリマー , 1種, 1分子

#9: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1human RYBP-PRC1 bound to H2AK118ub1 nucleosomeCOMPLEX#1-#80RECOMBINANT
2human RYBPCOMPLEX#71RECOMBINANT
3Drosophila octamerCOMPLEX#1-#41RECOMBINANT
4DNACOMPLEX#5-#61RECOMBINANT
5Human UbiquitinCOMPLEX#81RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID単位実験値
11KILODALTONS/NANOMETERNO
22
33
44
55
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Homo sapiens (ヒト)9606
32Homo sapiens (ヒト)9606
43Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)7227
54Homo sapiens (ヒト)9606
65Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)7111
32Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)7111
43Escherichia coli (大腸菌)562
54Escherichia coli (大腸菌)562
65Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 278 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 54 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
8PHENIXモデル精密化
10RELION3.1.1初期オイラー角割当
11RELION3.1.1最終オイラー角割当
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.18 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 12150042 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00514185
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.55920483
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d29.5034099
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0352327
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0041513

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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