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万見
- PDB-8pey: Rho P167L-ATPgS-Psu complex II locked -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8pey
タイトルRho P167L-ATPgS-Psu complex II locked
要素
  • Polarity suppression protein
  • Transcription termination factor Rho
キーワードGENE REGULATION / Transcription termination / Phage inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated activation of host transcription / ATP-dependent activity, acting on RNA / DNA-templated transcription termination / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ATP hydrolysis activity / RNA binding / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bacteriophage P4, Psu, polarity suppression protein / Phage polarity suppression protein (Psu) / Transcription termination factor Rho / Rho termination factor, N-terminal / Rho termination factor, RNA-binding domain / Transcription termination factor Rho, ATP binding domain / Rho termination factor, RNA-binding domain / Rho termination factor, N-terminal domain / Rho RNA-binding domain profile. / Rho termination factor, N-terminal domain ...Bacteriophage P4, Psu, polarity suppression protein / Phage polarity suppression protein (Psu) / Transcription termination factor Rho / Rho termination factor, N-terminal / Rho termination factor, RNA-binding domain / Transcription termination factor Rho, ATP binding domain / Rho termination factor, RNA-binding domain / Rho termination factor, N-terminal domain / Rho RNA-binding domain profile. / Rho termination factor, N-terminal domain / Rho termination factor, N-terminal domain superfamily / Cold shock domain / Cold shock protein domain / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / Polarity suppression protein / Transcription termination factor Rho
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Enterobacteria phage P4 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Gjorgjevikj, D. / Wahl, M.C. / Hilal, T. / Loll, B.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)RTG 2473-1 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: The Psu protein of phage satellite P4 inhibits transcription termination factor ρ by forced hyper-oligomerization.
著者: Daniela Gjorgjevikj / Naveen Kumar / Bing Wang / Tarek Hilal / Nelly Said / Bernhard Loll / Irina Artsimovitch / Ranjan Sen / Markus C Wahl /
要旨: Many bacteriophages modulate host transcription to favor expression of their own genomes. Phage satellite P4 polarity suppression protein, Psu, a building block of the viral capsid, inhibits ...Many bacteriophages modulate host transcription to favor expression of their own genomes. Phage satellite P4 polarity suppression protein, Psu, a building block of the viral capsid, inhibits hexameric transcription termination factor, ρ, by presently unknown mechanisms. Our cryogenic electron microscopy structures of ρ-Psu complexes show that Psu dimers clamp two inactive, open ρ rings and promote their expansion to higher-oligomeric states. ATPase, nucleotide binding and nucleic acid binding studies revealed that Psu hinders ρ ring closure and traps nucleotides in their binding pockets on ρ. Structure-guided mutagenesis in combination with growth, pull-down, and termination assays further delineated the functional ρ-Psu interfaces in vivo. Bioinformatic analyses revealed that Psu is associated with a wide variety of phage defense systems across Enterobacteriaceae, suggesting that Psu may regulate expression of anti-phage genes. Our findings show that modulation of the ρ oligomeric state via diverse strategies is a pervasive gene regulatory principle in bacteria.
履歴
登録2023年6月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年1月22日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / pdbx_entry_details / struct
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription termination factor Rho
B: Transcription termination factor Rho
C: Transcription termination factor Rho
D: Transcription termination factor Rho
E: Transcription termination factor Rho
F: Transcription termination factor Rho
G: Transcription termination factor Rho
I: Transcription termination factor Rho
J: Transcription termination factor Rho
K: Transcription termination factor Rho
L: Transcription termination factor Rho
M: Transcription termination factor Rho
N: Transcription termination factor Rho
a: Polarity suppression protein
b: Polarity suppression protein
c: Polarity suppression protein
d: Polarity suppression protein
e: Polarity suppression protein
f: Polarity suppression protein
g: Polarity suppression protein
h: Polarity suppression protein
i: Polarity suppression protein
j: Polarity suppression protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)832,62247
ポリマ－826,05123
非ポリマー6,57124
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Transcription termination factor Rho / ATP-dependent helicase Rho


分子量: 47086.211 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: rho, nitA, psuA, rnsC, sbaA, tsu, b3783, JW3756 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0AG30, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: タンパク質
Polarity suppression protein / Amber mutation-suppressing protein


分子量: 21393.064 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage P4 (ファージ)
遺伝子: psu / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05460
#3: 化合物
ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE


分子量: 523.247 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3S
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Complex of E. coli transcription termination factor Rho P167L variant with the ATP analog, ATPgammaS and P4 polarity suppression protein PsuCOMPLEX#1-#20MULTIPLE SOURCES
2Transcription termination factor RhoCOMPLEX#11RECOMBINANT
3Polarity suppression proteinCOMPLEX#21RECOMBINANT
分子量単位: KILODALTONS/NANOMETER
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Escherichia coli (大腸菌)562
23Enterobacteria phage P4 (ファージ)10680
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Escherichia coli (大腸菌)562
23Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 4.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: NITROGEN / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 283 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 900 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 40.57 sec. / 電子線照射量: 42 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2766

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARCv3.2.0粒子像選択
2EPU2.9画像取得
4cryoSPARCv3.2.0CTF補正
7Coot0.9.6モデルフィッティング
9PHENIX1.20_4459モデル精密化
10cryoSPARCv3.2.0初期オイラー角割当
11cryoSPARCv3.3.0最終オイラー角割当
12cryoSPARCv3.3.0分類
13cryoSPARCv3.3.0３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 823078
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 317635 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient
詳細: Crystal structures of Rho (PDB ID: 1PV4) and Psu (PDB ID: 3RX6) were manually placed in the cryoEM reconstructions and each protomer was adjusted by rigid body fitting and segmental real- ...詳細: Crystal structures of Rho (PDB ID: 1PV4) and Psu (PDB ID: 3RX6) were manually placed in the cryoEM reconstructions and each protomer was adjusted by rigid body fitting and segmental real-space refinement using Coot (version 0.9.6). The model was refined by iterative rounds of real space refinement in PHENIX (version 1.20_4459) and manual adjustment in Coot.
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
11PV4

1pv4

11PV41PDBexperimental model
23RX6

3rx6

13RX62PDBexperimental model
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 143.53 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.002556765
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.603776575
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04288687
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0049969
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.66827826

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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