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万見
- PDB-8pbb: CHAPSO treated partial catalytic component (comprising only AnfD ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8pbb
タイトルCHAPSO treated partial catalytic component (comprising only AnfD & AnfK, lacking AnfG and FeFeco) of iron nitrogenase from Rhodobacter capsulatus
要素
  • Nitrogenase iron-iron protein, beta subunit
  • Nitrogenase protein alpha chain
キーワードOXIDOREDUCTASE / nitrogen fixation / Fe nitrogenase
機能・相同性
機能・相同性情報


nitrogenase / : / nitrogenase activity / nitrogen fixation / iron-sulfur cluster binding / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Nitrogenase iron-iron protein, alpha chain / Nitrogenase iron-iron, beta subunit / Nitrogenase alpha chain / Nitrogenase component 1, alpha chain / Nitrogenase component 1, conserved site / Nitrogenases component 1 alpha and beta subunits signature 2. / Nitrogenases component 1 alpha and beta subunits signature 1. / Nitrogenase/oxidoreductase, component 1 / Nitrogenase component 1 type Oxidoreductase
類似検索 - ドメイン・相同性
FE(8)-S(7) CLUSTER / Nitrogenase protein alpha chain / Nitrogenase iron-iron protein, beta subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Rhodobacter capsulatus SB 1003 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.49 Å
データ登録者Schmidt, F.V. / Schulz, L. / Zarzycki, J. / Prinz, S. / Erb, T.J. / Rebelein, J.G.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
German Research Foundation (DFG)446841743 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Structural insights into the iron nitrogenase complex.
著者: Frederik V Schmidt / Luca Schulz / Jan Zarzycki / Simone Prinz / Niels N Oehlmann / Tobias J Erb / Johannes G Rebelein /
要旨: Nitrogenases are best known for catalyzing the reduction of dinitrogen to ammonia at a complex metallic cofactor. Recently, nitrogenases were shown to reduce carbon dioxide (CO) and carbon monoxide ...Nitrogenases are best known for catalyzing the reduction of dinitrogen to ammonia at a complex metallic cofactor. Recently, nitrogenases were shown to reduce carbon dioxide (CO) and carbon monoxide to hydrocarbons, offering a pathway to recycle carbon waste into hydrocarbon products. Among the three nitrogenase isozymes, the iron nitrogenase has the highest wild-type activity for the reduction of CO, but the molecular architecture facilitating these activities has remained unknown. Here, we report a 2.35-Å cryogenic electron microscopy structure of the ADP·AlF-stabilized iron nitrogenase complex from Rhodobacter capsulatus, revealing an [FeSC-(R)-homocitrate] cluster in the active site. The enzyme complex suggests that the iron nitrogenase G subunit is involved in cluster stabilization and substrate channeling and confers specificity between nitrogenase reductase and catalytic component proteins. Moreover, the structure highlights a different interface between the two catalytic halves of the iron and the molybdenum nitrogenase, potentially influencing the intrasubunit 'communication' and thus the nitrogenase mechanism.
履歴
登録2023年6月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年10月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年1月31日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nitrogenase protein alpha chain
B: Nitrogenase iron-iron protein, beta subunit
C: Nitrogenase protein alpha chain
D: Nitrogenase iron-iron protein, beta subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)223,3376
ポリマ－221,9954
非ポリマー1,3422
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Nitrogenase protein alpha chain


分子量: 60221.117 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodobacter capsulatus SB 1003 (バクテリア)
遺伝子: anfD
発現宿主: Rhodobacter capsulatus SB 1003 (バクテリア)
参照: UniProt: D5ANJ7
#2: タンパク質 Nitrogenase iron-iron protein, beta subunit


分子量: 50776.398 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodobacter capsulatus SB 1003 (バクテリア)
遺伝子: anfK, RCAP_rcc00588
発現宿主: Rhodobacter capsulatus SB 1003 (バクテリア)
参照: UniProt: D5ANJ9, nitrogenase
#3: 化合物 ChemComp-CLF / FE(8)-S(7) CLUSTER


分子量: 671.215 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe8S7 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: CHAPSO treated partial catalytic component (comprising only AnfD & AnfK, lacking AnfG and FeFeco) of iron nitrogenase from Rhodobacter capsulatus
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Rhodobacter capsulatus SB 1003 (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Rhodobacter capsulatus SB 1003 (バクテリア)
緩衝液pH: 7.8
詳細: 37.5 mM TRIS (pH = 7.8) 150 mM NaCl 3.75 mM sodium dithionite 0.4 % (m/V) CHAPSO
試料濃度: 0.75 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 281 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1400 nm / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.1.1粒子像選択
4cryoSPARC4.1.1CTF補正
9cryoSPARC4.1.1初期オイラー角割当
10cryoSPARC4.1.1最終オイラー角割当
11cryoSPARC4.1.1分類
12cryoSPARC4.1.1３次元再構成
13PHENIX1.19.2モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 7962489
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 2.49 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 927406 / クラス平均像の数: 7 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00613632
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.72518450
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d16.1615019
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0512038
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0082356

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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