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万見
- PDB-8oxz: Rat alpha5beta1 integrin, headpiece -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8oxz
タイトルRat alpha5beta1 integrin, headpiece
要素
  • Integrin beta-1
  • Integrin subunit alpha 5
キーワードCELL ADHESION / integrin / glycoprotein / membrane protein
機能・相同性
機能・相同性情報


synaptic membrane adhesion to extracellular matrix / Elastic fibre formation / Fibronectin matrix formation / Molecules associated with elastic fibres / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / MET interacts with TNS proteins / protein transport within lipid bilayer / response to gonadotropin / Laminin interactions / MET activates PTK2 signaling ...synaptic membrane adhesion to extracellular matrix / Elastic fibre formation / Fibronectin matrix formation / Molecules associated with elastic fibres / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / MET interacts with TNS proteins / protein transport within lipid bilayer / response to gonadotropin / Laminin interactions / MET activates PTK2 signaling / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / negative regulation of cell projection organization / Integrin cell surface interactions / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / Syndecan interactions / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / ECM proteoglycans / Basigin interactions / Cell surface interactions at the vascular wall / GPER1 signaling / RAC2 GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / RAC1 GTPase cycle / integrin alpha3-beta1 complex / integrin alpha5-beta1 complex / integrin alpha6-beta1 complex / integrin alpha7-beta1 complex / integrin alpha10-beta1 complex / integrin alpha11-beta1 complex / positive regulation of glutamate uptake involved in transmission of nerve impulse / myoblast fate specification / integrin alpha9-beta1 complex / regulation of collagen catabolic process / cardiac cell fate specification / integrin alpha1-beta1 complex / integrin binding involved in cell-matrix adhesion / integrin alpha4-beta1 complex / cell-cell adhesion mediated by integrin / hemidesmosome / establishment of Sertoli cell barrier / collagen binding involved in cell-matrix adhesion / integrin alpha2-beta1 complex / reactive gliosis / formation of radial glial scaffolds / Signal transduction by L1 / response to transforming growth factor beta / cerebellar climbing fiber to Purkinje cell synapse / myelin sheath abaxonal region / CD40 signaling pathway / calcium-independent cell-matrix adhesion / positive regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / regulation of synapse pruning / integrin alphav-beta1 complex / basement membrane organization / cardiac muscle cell myoblast differentiation / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / maintenance of postsynaptic specialization structure / bicellular tight junction assembly / tissue homeostasis / cardiac muscle cell differentiation / cellular response to vitamin D / germ cell migration / leukocyte tethering or rolling / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / cell projection organization / positive regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / myoblast fusion / mesodermal cell differentiation / glycinergic synapse / cell-substrate junction assembly / myoblast differentiation / axon extension / cell migration involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of cell-substrate adhesion / regulation of spontaneous synaptic transmission / wound healing, spreading of epidermal cells / epidermal growth factor receptor binding / heterophilic cell-cell adhesion / positive regulation of fibroblast migration / integrin complex / lamellipodium assembly / heterotypic cell-cell adhesion / sarcomere organization / negative regulation of vasoconstriction / leukocyte cell-cell adhesion / muscle organ development / cell adhesion mediated by integrin / positive regulation of wound healing / dendrite morphogenesis / positive regulation of neuroblast proliferation / negative regulation of neuron differentiation / negative regulation of Rho protein signal transduction / response to muscle activity / positive regulation of sprouting angiogenesis / cell-substrate adhesion / endodermal cell differentiation / alpha-actinin binding / establishment of mitotic spindle orientation / fibronectin binding / negative regulation of anoikis
類似検索 - 分子機能
Integrin beta, epidermal growth factor-like domain 1 / Integrin beta epidermal growth factor like domain 1 / Integrin beta subunit, cytoplasmic domain / Integrin beta tail domain / Integrin beta cytoplasmic domain / Integrin_b_cyt / : / Integrin alpha Ig-like domain 3 / Integrin EGF domain / Integrin beta subunit, tail ...Integrin beta, epidermal growth factor-like domain 1 / Integrin beta epidermal growth factor like domain 1 / Integrin beta subunit, cytoplasmic domain / Integrin beta tail domain / Integrin beta cytoplasmic domain / Integrin_b_cyt / : / Integrin alpha Ig-like domain 3 / Integrin EGF domain / Integrin beta subunit, tail / Integrin beta tail domain superfamily / Integrin_B_tail / EGF-like domain, extracellular / EGF-like domain / Integrins beta chain EGF (I-EGF) domain profile. / Integrin beta subunit, VWA domain / Integrin beta subunit / Integrin beta N-terminal / Integrin beta chain VWA domain / Integrin plexin domain / Integrins beta chain EGF (I-EGF) domain signature. / Integrin beta subunits (N-terminal portion of extracellular region) / Integrin alpha-2 / Integrin alpha Ig-like domain 1 / Integrin alpha chain, C-terminal cytoplasmic region, conserved site / Integrins alpha chain signature. / Integrin alpha chain / Integrin alpha beta-propellor / : / Integrin alpha Ig-like domain 2 / FG-GAP repeat profile. / Integrin alpha (beta-propellor repeats). / FG-GAP repeat / FG-GAP repeat / Integrin domain superfamily / Integrin alpha, N-terminal / PSI domain / domain found in Plexins, Semaphorins and Integrins / von Willebrand factor A-like domain superfamily / EGF-like domain signature 1.
類似検索 - ドメイン・相同性
Integrin subunit alpha 5 / Integrin beta-1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Roderer, D. / Dransart, E. / Shafaq-Zadah, M. / Bartels, R. / Johannes, L.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
Agence Nationale de la Recherche (ANR) フランス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Spatial N-glycan rearrangement on αβ integrin nucleates galectin-3 oligomers to determine endocytic fate.
著者: Massiullah Shafaq-Zadah / Estelle Dransart / Ilyes Hamitouche / Christian Wunder / Valérie Chambon / Cesar A Valades-Cruz / Ludovic Leconte / Nirod Kumar Sarangi / Jack Robinson / Siau-Kun ...著者: Massiullah Shafaq-Zadah / Estelle Dransart / Ilyes Hamitouche / Christian Wunder / Valérie Chambon / Cesar A Valades-Cruz / Ludovic Leconte / Nirod Kumar Sarangi / Jack Robinson / Siau-Kun Bai / Raju Regmi / Aurélie Di Cicco / Agnès Hovasse / Richard Bartels / Ulf J Nilsson / Sarah Cianférani-Sanglier / Hakon Leffler / Tia E Keyes / Daniel Lévy / Stefan Raunser / Daniel Roderer / Ludger Johannes /
要旨: Membrane glycoproteins frequently adopt different conformations when altering between active and inactive states. Here, we discover a molecular switch that exploits dynamic spatial rearrangements of ...Membrane glycoproteins frequently adopt different conformations when altering between active and inactive states. Here, we discover a molecular switch that exploits dynamic spatial rearrangements of N-glycans during such conformational transitions to control protein function. For the conformationally switchable cell adhesion glycoprotein αβ integrin, we find that only the bent-closed state arranges N-glycans to nucleate the formation of up to tetrameric oligomers of the glycan-binding protein galectin-3. We propose a structural model of how these galectin-3 oligomers are built and how they clamp the bent-closed state to select it for endocytic uptake and subsequent retrograde trafficking to the Golgi for polarized distribution in cells. Our findings reveal the dynamic regulation of the glycan landscape at the cell surface to achieve oligomerization of galectin-3. Galectin-3 oligomers are thereby identified as functional decoders of defined spatial patterns of N-glycans on specifically the bent-closed conformational state of αβ integrin and possibly other integrin family members.
履歴
登録2023年5月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月27日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / Item: _em_admin.last_update
改定 1.22025年11月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
P: Integrin subunit alpha 5
Q: Integrin beta-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)209,93210
ポリマ－208,1622
非ポリマー1,7708
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area5590 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area49170 Å2

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要素

#1: タンパク質 Integrin subunit alpha 5


分子量: 119567.656 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: headpiece, residues 94 - 691 / 由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 器官: Liver / 組織: Liver / 参照: UniProt: A0A0G2K1E2
#2: タンパク質 Integrin beta-1 / Beta oligodendroglia / Beta OL / Fibronectin receptor subunit beta / VLA-4 subunit beta


分子量: 88594.602 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 器官: Liver / 組織: Liver / 参照: UniProt: P49134
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Alpha5beta1 integrin from Rattus norvegicus / タイプ: COMPLEX / 詳細: Purified from rat liver and desialated / Entity ID: #1-#2 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 器官: Liver
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 0.25 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Vitrified immeadiately after elution from NiNTA beads
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 281 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 詳細: Preliminary grid screening was performed manually.
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 96000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 42 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: dev_4778: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
4cryoSPARC3.3CTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
8Cootモデルフィッティング
10cryoSPARC3.3初期オイラー角割当
11cryoSPARC4.03最終オイラー角割当
13cryoSPARC4.03３次元再構成
14PHENIXdev 4778モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1444502
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 101740 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 144 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation
原子モデル構築詳細: Homology model generated from PDB 7NXD / Source name: Modeller / タイプ: in silico model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0048503
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.74211531
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.3071211
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0511276
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0051523

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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