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- PDB-8orb: 24-meric catalytic domain of dihydrolipoamide acetyltransferase (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8orb
タイトル24-meric catalytic domain of dihydrolipoamide acetyltransferase (E2) of the E. coli pyruvate dehydrogenase complex.
要素Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
キーワードTRANSFERASE / pyruvate dehydrogenase complex / PDHc / E2 / cryo-EM
機能・相同性
機能・相同性情報


pyruvate catabolic process / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity / lipoic acid binding / acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / pyruvate dehydrogenase complex / pyruvate metabolic process / acetyltransferase activity / glycolytic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dihydrolipoamide acetyltransferase pyruvate dehydrogenase complex / : / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) ...Dihydrolipoamide acetyltransferase pyruvate dehydrogenase complex / : / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.25 Å
データ登録者Zdanowicz, R. / Meinhold, S. / Glockshuber, R.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation スイス
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2024
タイトル: Dimerization of a 5-kDa domain defines the architecture of the 5-MDa gammaproteobacterial pyruvate dehydrogenase complex.
著者: Sarah Meinhold / Rafal Zdanowicz / Christoph Giese / Rudi Glockshuber /
要旨: The pyruvate dehydrogenase complex (PDHc) is a ~5 MDa assembly of the catalytic subunits pyruvate dehydrogenase (E1), dihydrolipoamide acetyltransferase (E2), and dihydrolipoamide dehydrogenase (E3). ...The pyruvate dehydrogenase complex (PDHc) is a ~5 MDa assembly of the catalytic subunits pyruvate dehydrogenase (E1), dihydrolipoamide acetyltransferase (E2), and dihydrolipoamide dehydrogenase (E3). The PDHc core is a cubic complex of eight E2 homotrimers. Homodimers of the peripheral subunits E1 and E3 associate with the core by binding to the peripheral subunit binding domain (PSBD) of E2. Previous reports indicated that 12 E1 dimers and 6 E3 dimers bind to the 24-meric E2 core. Using an assembly arrested E2 homotrimer (E2), we show that two of the three PSBDs in the E2 dimerize, that each PSBD dimer cooperatively binds two E1 dimers, and that E3 dimers only bind to the unpaired PSBD in E2. This mechanism is preserved in wild-type PDHc, with an E1 dimer:E2 monomer:E3 dimer stoichiometry of 16:24:8. The conserved PSBD dimer interface indicates that PSBD dimerization is the previously unrecognized architectural determinant of gammaproteobacterial PDHc megacomplexes.
履歴
登録2023年4月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年2月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
B: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
C: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
D: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
E: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
F: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
G: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
H: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
I: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
J: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
K: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
L: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
M: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
N: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
O: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
P: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
Q: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
R: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
S: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
T: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
V: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
W: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
X: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
Y: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)659,78524
ポリマ－659,78524
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area118930 Å2
ΔGint-913 kcal/mol
Surface area245210 Å2

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要素

#1: タンパク質 ...
Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / Dihydrolipoamide acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / E2


分子量: 27491.049 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: aceF, b0115, JW0111 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P06959, dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: 24-meric catalytic domain of dihydrolipoamide acetyltransferase (E2) of the E. coli pyruvate dehydrogenase complex
タイプ: COMPLEX
詳細: Wild-type E2 protein was truncated to contain only the catalytic domain
Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.66 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1400 nm
撮影電子線照射量: 80 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
4cryoSPARC3.2CTF補正Patch CTF Estimation
10cryoSPARC3.2初期オイラー角割当
11cryoSPARC3.2最終オイラー角割当
13cryoSPARC3.2３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: O (正8面体型対称)
3次元再構成解像度: 3.25 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 278268 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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