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万見
- PDB-8oq5: AApoAII amyloid fibril Morphology I (ex vivo) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8oq5
タイトルAApoAII amyloid fibril Morphology I (ex vivo)
要素Apolipoprotein A-II
キーワードPROTEIN FIBRIL / amyloid / systemic amyloidosis / misfolding disease / helical
機能・相同性Apolipoprotein A-II (ApoA-II) / Apolipoprotein A-II (ApoA-II) superfamily / Apolipoprotein A-II (ApoA-II) / lipoprotein metabolic process / high-density lipoprotein particle / lipid transport / lipid binding / Apolipoprotein A-II
機能・相同性情報
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Andreotti, G. / Schmidt, M. / Faendrich, M.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)FA 456/27-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)FA 456/28-1 ドイツ
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Insights into the Structural Basis of Amyloid Resistance Provided by Cryo-EM Structures of AApoAII Amyloid Fibrils.
著者: Giada Andreotti / Julian Baur / Marijana Ugrina / Peter Benedikt Pfeiffer / Max Hartmann / Sebastian Wiese / Hiroki Miyahara / Keiichi Higuchi / Nadine Schwierz / Matthias Schmidt / Marcus Fändrich /
要旨: Amyloid resistance is the inability or the reduced susceptibility of an organism to develop amyloidosis. In this study we have analysed the molecular basis of the resistance to systemic AApoAII ...Amyloid resistance is the inability or the reduced susceptibility of an organism to develop amyloidosis. In this study we have analysed the molecular basis of the resistance to systemic AApoAII amyloidosis, which arises from the formation of amyloid fibrils from apolipoprotein A-II (ApoA-II). The disease affects humans and animals, including SAMR1C mice that express the C allele of ApoA-II protein, whereas other mouse strains are resistant to development of amyloidosis due to the expression of other ApoA-II alleles, such as ApoA-IIF. Using cryo-electron microscopy, molecular dynamics simulations and other methods, we have determined the structures of pathogenic AApoAII amyloid fibrils from SAMR1C mice and analysed the structural effects of ApoA-IIF-specific mutational changes. Our data show that these changes render ApoA-IIF incompatible with the specific fibril morphologies, with which ApoA-II protein can become pathogenic in vivo.
履歴
登録2023年4月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Apolipoprotein A-II
B: Apolipoprotein A-II
C: Apolipoprotein A-II
D: Apolipoprotein A-II
E: Apolipoprotein A-II
F: Apolipoprotein A-II
G: Apolipoprotein A-II
H: Apolipoprotein A-II
I: Apolipoprotein A-II
L: Apolipoprotein A-II
M: Apolipoprotein A-II
N: Apolipoprotein A-II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,96112
ポリマ－104,96112
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area63990 Å2
ΔGint-245 kcal/mol
Surface area26550 Å2

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要素

#1: タンパク質
Apolipoprotein A-II


分子量: 8746.728 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 器官: liver / 株: SAMR1C / 参照: UniProt: A7YL62

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: AApoAII amyloid fibril / タイプ: COMPLEX / 詳細: AApoAII amyloid fibrils extracted from SAMR1C mice. / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: SAMR1C / 器官: liver
緩衝液pH: 7 / 詳細: Water
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 294.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
撮影平均露光時間: 12 sec. / 電子線照射量: 42.7 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
画像スキャン動画フレーム数/画像: 40

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION3.1.2粒子像選択
2SerialEM画像取得
4CTFFIND4.1CTF補正
12RELION3.1.2３次元再構成
13Coot0.9.5モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 179.603 ° / 軸方向距離/サブユニット: 2.39 Å / らせん対称軸の対称性: C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 140893
3次元再構成解像度: 2.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 140893 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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