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万見
- PDB-8oh9: Cryo-EM structure of the electron bifurcating transhydrogenase St... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8oh9
タイトルCryo-EM structure of the electron bifurcating transhydrogenase StnABC complex from Sporomusa Ovata (state 1)
要素
  • Formate dehydrogenase-O, major subunit
  • NAD-dependent formate dehydrogenase gamma subunit
  • NAD-reducing hydrogenase subunit HoxF
キーワードELECTRON TRANSPORT / flavin based Electron-bifurcation / transhydrogenases / anaerobic metabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrogen dehydrogenase / hydrogen dehydrogenase activity / formate dehydrogenase / iron-sulfur cluster binding / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / DNA binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
NADP-reducing hydrogenase subunit HndA / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II, 4Fe-4S cluster / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / 4Fe-4S binding domain / Soluble ligand binding domain / SLBB domain / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 24 Kd subunit signature. ...NADP-reducing hydrogenase subunit HndA / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II, 4Fe-4S cluster / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / 4Fe-4S binding domain / Soluble ligand binding domain / SLBB domain / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 24 Kd subunit signature. / NuoE domain / NADH-quinone oxidoreductase subunit E-like / Thioredoxin-like [2Fe-2S] ferredoxin / NADH-quinone oxidoreductase subunit E, N-terminal / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / FAD/NAD(P)-binding domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / 4Fe-4S dicluster domain / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / IRON/SULFUR CLUSTER / Formate dehydrogenase-O, major subunit / NAD-reducing hydrogenase subunit HoxF / NAD-dependent formate dehydrogenase gamma subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Sporomusa ovata DSM 2662 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Kumar, A. / Kremp, F. / Mueller, V. / Schuller, J.M.
資金援助European Union, ドイツ, 2件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)101075992European Union
German Research Foundation (DFG)SCHU 3364/1-1 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Molecular architecture and electron transfer pathway of the Stn family transhydrogenase.
著者: Anuj Kumar / Florian Kremp / Jennifer Roth / Sven A Freibert / Volker Müller / Jan M Schuller /
要旨: The challenge of endergonic reduction of NADP using NADH is overcome by ferredoxin-dependent transhydrogenases that employ electron bifurcation for electron carrier adjustments in the ancient Wood- ...The challenge of endergonic reduction of NADP using NADH is overcome by ferredoxin-dependent transhydrogenases that employ electron bifurcation for electron carrier adjustments in the ancient Wood-Ljungdahl pathway. Recently, an electron-bifurcating transhydrogenase with subunit compositions distinct from the well-characterized Nfn-type transhydrogenase was described: the Stn complex. Here, we present the single-particle cryo-EM structure of the Stn family transhydrogenase from the acetogenic bacterium Sporomusa ovata and functionally dissect its electron transfer pathway. Stn forms a tetramer consisting of functional heterotrimeric StnABC complexes. Our findings demonstrate that the StnAB subunits assume the structural and functional role of a bifurcating module, homologous to the HydBC core of the electron-bifurcating HydABC complex. Moreover, StnC contains a NuoG-like domain and a GltD-like NADPH binding domain that resembles the NfnB subunit of the NfnAB complex. However, in contrast to NfnB, StnC lost the ability to bifurcate electrons. Structural comparison allows us to describe how the same fold on one hand evolved bifurcation activity on its own while on the other hand combined with an associated bifurcating module, exemplifying modular evolution in anaerobic metabolism to produce activities critical for survival at the thermodynamic limit of life.
履歴
登録2023年3月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年9月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / struct_conn / struct_conn_type
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD-dependent formate dehydrogenase gamma subunit
B: NAD-reducing hydrogenase subunit HoxF
C: Formate dehydrogenase-O, major subunit
D: NAD-dependent formate dehydrogenase gamma subunit
E: NAD-reducing hydrogenase subunit HoxF
F: Formate dehydrogenase-O, major subunit
G: NAD-dependent formate dehydrogenase gamma subunit
H: NAD-reducing hydrogenase subunit HoxF
I: Formate dehydrogenase-O, major subunit
J: NAD-dependent formate dehydrogenase gamma subunit
K: NAD-reducing hydrogenase subunit HoxF
L: Formate dehydrogenase-O, major subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)854,30068
ポリマ－836,12712
非ポリマー18,17356
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 3種, 12分子 ADGJBEHKCFIL

#1: タンパク質
NAD-dependent formate dehydrogenase gamma subunit


分子量: 18973.877 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sporomusa ovata DSM 2662 (バクテリア) / 参照: UniProt: A0A0U1KYW8
#2: タンパク質
NAD-reducing hydrogenase subunit HoxF


分子量: 63569.254 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sporomusa ovata DSM 2662 (バクテリア) / 参照: UniProt: A0A0U1KYM9
#3: タンパク質
Formate dehydrogenase-O, major subunit


分子量: 126488.734 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sporomusa ovata DSM 2662 (バクテリア) / 参照: UniProt: A0A0U1KYI6

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非ポリマー , 4種, 56分子

#4: 化合物
ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物...
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: FAD*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Cryo-EM structure of the electron bifurcating trans-hydrogenase StnABC complex from Sporomusa Ovata in the oxidised state
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: NATURAL
分子量値: 0.85 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Sporomusa ovata DSM 2662 (バクテリア)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 116573 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00859208
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.91980368
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.8598232
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0519244
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00510304

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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