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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8kea | ||||||
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タイトル | Cyanophage A-1(L) baseplate-initiators | ||||||
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![]() | VIRAL PROTEIN / baseplate / virus | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.44 Å | ||||||
![]() | Yu, R.C. / Li, Q. / Zhou, C.Z. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure of the intact tail machine of Anabaena myophage A-1(L). 著者: Rong-Cheng Yu / Feng Yang / Hong-Yan Zhang / Pu Hou / Kang Du / Jie Zhu / Ning Cui / Xudong Xu / Yuxing Chen / Qiong Li / Cong-Zhao Zhou / ![]() 要旨: The Myoviridae cyanophage A-1(L) specifically infects the model cyanobacteria Anabaena sp. PCC 7120. Following our recent report on the capsid structure of A-1(L), here we present the high-resolution ...The Myoviridae cyanophage A-1(L) specifically infects the model cyanobacteria Anabaena sp. PCC 7120. Following our recent report on the capsid structure of A-1(L), here we present the high-resolution cryo-EM structure of its intact tail machine including the neck, tail and attached fibers. Besides the dodecameric portal, the neck contains a canonical hexamer connected to a unique pentadecamer that anchors five extended bead-chain-like neck fibers. The 1045-Å-long contractile tail is composed of a helical bundle of tape measure proteins surrounded by a layer of tube proteins and a layer of sheath proteins, ended with a five-component baseplate. The six long and six short tail fibers are folded back pairwise, each with one end anchoring to the baseplate and the distal end pointing to the capsid. Structural analysis combined with biochemical assays further enable us to identify the dual hydrolytic activities of the baseplate hub, in addition to two host receptor binding domains in the tail fibers. Moreover, the structure of the intact A-1(L) also helps us to reannotate its genome. These findings will facilitate the application of A-1(L) as a chassis cyanophage in synthetic biology. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 2.3 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 6種, 27分子 ABCDEFGHIJKLMNOPQRSTUVWXYZa
#1: タンパク質 | 分子量: 98390.594 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 29607.072 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 73969.227 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #4: タンパク質 | 分子量: 17151.273 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #5: タンパク質 | 分子量: 31966.795 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #6: タンパク質 | 分子量: 12997.665 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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-Wedge protein ... , 2種, 18分子 bdeghjkmnpqscfilor
#7: タンパク質 | 分子量: 42385.879 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #8: タンパク質 | 分子量: 22423.377 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: unclassified Caudoviricetes / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRION |
天然宿主 | 生物種: Nostoc sp. PCC 7120 = FACHB-418 |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 300 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア | 名称: RELION / バージョン: 3.1 / カテゴリ: 3次元再構成 |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY |
3次元再構成 | 解像度: 3.44 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 41062 / 対称性のタイプ: POINT |