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万見
- PDB-8jif: Cryo-EM Structure of 3-axis block of AAV9P31-Car4 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8jif
タイトルCryo-EM Structure of 3-axis block of AAV9P31-Car4 complex
要素
  • Capsid protein VP1
  • Carbonic anhydrase 4
キーワードVIRAL PROTEIN/LYASE / receptor / aav9p31 / Carbonic anhydrases iv / Block-based reconstruction / VIRUS / VIRAL PROTEIN-LYASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Reversible hydration of carbon dioxide / regulation of pH / bicarbonate transport / T=1 icosahedral viral capsid / transport vesicle membrane / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / rough endoplasmic reticulum / secretory granule membrane ...Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Reversible hydration of carbon dioxide / regulation of pH / bicarbonate transport / T=1 icosahedral viral capsid / transport vesicle membrane / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / rough endoplasmic reticulum / secretory granule membrane / sarcoplasmic reticulum / carbonic anhydrase / brush border membrane / carbonate dehydratase activity / carbon dioxide transport / trans-Golgi network / sarcolemma / one-carbon metabolic process / apical plasma membrane / external side of plasma membrane / perinuclear region of cytoplasm / structural molecule activity / zinc ion binding / extracellular exosome / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Carbonic anhydrase, CA4/CA15 / Phospholipase A2-like domain / Phospholipase A2-like domain / Parvovirus coat protein VP2 / Parvovirus coat protein VP1/VP2 / Parvovirus coat protein VP2 / Capsid/spike protein, ssDNA virus / Carbonic anhydrase, alpha-class, conserved site / Alpha-carbonic anhydrases signature. / Carbonic anhydrase, alpha-class ...Carbonic anhydrase, CA4/CA15 / Phospholipase A2-like domain / Phospholipase A2-like domain / Parvovirus coat protein VP2 / Parvovirus coat protein VP1/VP2 / Parvovirus coat protein VP2 / Capsid/spike protein, ssDNA virus / Carbonic anhydrase, alpha-class, conserved site / Alpha-carbonic anhydrases signature. / Carbonic anhydrase, alpha-class / Alpha carbonic anhydrase domain / Alpha carbonic anhydrase domain superfamily / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Alpha-carbonic anhydrases profile. / Eukaryotic-type carbonic anhydrase
類似検索 - ドメイン・相同性
Carbonic anhydrase 4 / Capsid protein VP1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Adeno-associated virus 9 (アデノ随伴ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.28 Å
データ登録者Zhang, R. / Liu, Y. / Lou, Z.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31971126 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)U20A20135 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32301011 中国
引用ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2024
タイトル: Structural basis of the recognition of adeno-associated virus by the neurological system-related receptor carbonic anhydrase IV.
著者: Ran Zhang / Yixiao Liu / Fengxi Yu / Guangxue Xu / Lili Li / Baobin Li / Zhiyong Lou /
要旨: Carbonic anhydrase IV (Car4) is a newly identified receptor that allows adeno-associated virus (AAV) 9P31 to cross the blood-brain barrier and achieve efficient infection in the central nervous ...Carbonic anhydrase IV (Car4) is a newly identified receptor that allows adeno-associated virus (AAV) 9P31 to cross the blood-brain barrier and achieve efficient infection in the central nervous system (CNS) in mouse models. However, the molecular mechanism by which engineered AAV capsids with 7-mer insertion in the variable region (VR) VIII recognize these novel cellular receptors is unknown. Here we report the cryo-EM structures of AAV9P31 and its complex with Mus musculus Car4 at atomic resolution by utilizing the block-based reconstruction (BBR) method. The structures demonstrated that Car4 binds to the protrusions at 3-fold axes of the capsid. The inserted 7-mer extends into a hydrophobic region near the catalytic center of Car4 to form stable interactions. Mutagenesis studies also identified the key residues in Car4 responsible for the AAV9P31 interaction. These findings provide new insights into the novel receptor recognition mechanism of AAV generated by directed evolution and highlight the application of the BBR method to studying the virus-receptor molecular mechanism.
履歴
登録2023年5月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
R: Carbonic anhydrase 4
A: Capsid protein VP1
B: Capsid protein VP1
C: Capsid protein VP1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)207,2335
ポリマ－207,1674
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Carbonic anhydrase 4 / Carbonate dehydratase IV / Carbonic anhydrase IV / CA-IV


分子量: 29281.367 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ca4, Car4
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q64444, carbonic anhydrase
#2: タンパク質 Capsid protein VP1


分子量: 59295.277 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Adeno-associated virus 9 (アデノ随伴ウイルス)
遺伝子: cap / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q6JC40
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: 3-fold axes block of AAV9P31 and Car4 complex aat 2.28 angstrom
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
11Mus musculus (ハツカネズミ)10090
21Adeno-associated virus 9 (アデノ随伴ウイルス)235455
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
11Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)866768
21Homo sapiens (ヒト)9606
緩衝液pH: 8 / 詳細: 20mM Tris-Cl, pH8.0; 150mM NaCl.
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMTris-ClTris-Cl1
2150 mMNaClNaCl1
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R0.6/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 280 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2SerialEM画像取得
4CTFFINDCTF補正
10RELION初期オイラー角割当
11RELION最終オイラー角割当
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 2.28 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 13604676 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0022107
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.512852
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d11.074799
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.043303
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.004370

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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