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万見
- PDB-8j9k: Structure of basal beta-arrestin2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8j9k
タイトルStructure of basal beta-arrestin2
要素
  • Beta-arrestin-2
  • Fab6 heavy chain
  • Fab6 light chain
キーワードSIGNALING PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / GPCR / Arrestin / SIGNALING PROTEIN / SIGNALING PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


type 2A serotonin receptor binding / platelet activating factor receptor binding / postsynaptic signal transduction / negative regulation of opioid receptor signaling pathway / positive regulation of opioid receptor signaling pathway / positive regulation of synaptic transmission, dopaminergic / alpha-1A adrenergic receptor binding / follicle-stimulating hormone receptor binding / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / G alpha (s) signalling events ...type 2A serotonin receptor binding / platelet activating factor receptor binding / postsynaptic signal transduction / negative regulation of opioid receptor signaling pathway / positive regulation of opioid receptor signaling pathway / positive regulation of synaptic transmission, dopaminergic / alpha-1A adrenergic receptor binding / follicle-stimulating hormone receptor binding / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / G alpha (s) signalling events / alpha-1B adrenergic receptor binding / follicle-stimulating hormone signaling pathway / angiotensin receptor binding / protein kinase B binding / positive regulation of cardiac muscle cell differentiation / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / MAP2K and MAPK activation / Ub-specific processing proteases / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / negative regulation of interleukin-12 production / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of calcium ion transport / arrestin family protein binding / G protein-coupled receptor internalization / type 1 angiotensin receptor binding / positive regulation of epithelial cell apoptotic process / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / mitogen-activated protein kinase binding / response to morphine / adult walking behavior / negative regulation of interleukin-1 beta production / positive regulation of DNA biosynthetic process / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of receptor internalization / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / detection of temperature stimulus involved in sensory perception of pain / negative regulation of interleukin-6 production / endocytic vesicle / negative regulation of tumor necrosis factor production / positive regulation of collagen biosynthetic process / D1 dopamine receptor binding / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / clathrin-coated pit / positive regulation of glial cell proliferation / 14-3-3 protein binding / negative regulation of protein ubiquitination / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of protein phosphorylation / cell chemotaxis / G protein-coupled receptor binding / regulation of protein phosphorylation / modulation of chemical synaptic transmission / receptor internalization / circadian rhythm / endocytosis / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / protein transport / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / cytoplasmic vesicle / basolateral plasma membrane / postsynaptic membrane / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of neuron apoptotic process / transcription by RNA polymerase II / molecular adaptor activity / dendritic spine / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / postsynaptic density / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / endosome / protein ubiquitination / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / protein domain specific binding / signaling receptor binding / glutamatergic synapse / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / positive regulation of gene expression / enzyme binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / Arrestin / Arrestin, N-terminal / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin-like, C-terminal / Immunoglobulin E-set
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Maharana, J. / Sarma, P. / Yadav, M.K. / Chami, M. / Banerjee, R. / Shukla, A.K.
資金援助 インド, 4件
組織認可番号国
Science and Engineering Research Board (SERB)IPA/2020/000405 インド
Department of Biotechnology (DBT, India)IA/S/20/1/504916 インド
Science and Engineering Research Board (SERB)CRG/2022/002646 インド
Science and Engineering Research Board (SERB)SPR/2020/000408 インド
引用ジャーナル: Science / 年: 2024
タイトル: Molecular insights into atypical modes of β-arrestin interaction with seven transmembrane receptors.
著者: Jagannath Maharana / Fumiya K Sano / Parishmita Sarma / Manish K Yadav / Longhan Duan / Tomasz M Stepniewski / Madhu Chaturvedi / Ashutosh Ranjan / Vinay Singh / Sayantan Saha / Gargi Mahajan ...著者: Jagannath Maharana / Fumiya K Sano / Parishmita Sarma / Manish K Yadav / Longhan Duan / Tomasz M Stepniewski / Madhu Chaturvedi / Ashutosh Ranjan / Vinay Singh / Sayantan Saha / Gargi Mahajan / Mohamed Chami / Wataru Shihoya / Jana Selent / Ka Young Chung / Ramanuj Banerjee / Osamu Nureki / Arun K Shukla /
要旨: β-arrestins (βarrs) are multifunctional proteins involved in signaling and regulation of seven transmembrane receptors (7TMRs), and their interaction is driven primarily by agonist-induced receptor ...β-arrestins (βarrs) are multifunctional proteins involved in signaling and regulation of seven transmembrane receptors (7TMRs), and their interaction is driven primarily by agonist-induced receptor activation and phosphorylation. Here, we present seven cryo-electron microscopy structures of βarrs either in the basal state, activated by the muscarinic receptor subtype 2 (M2R) through its third intracellular loop, or activated by the βarr-biased decoy D6 receptor (D6R). Combined with biochemical, cellular, and biophysical experiments, these structural snapshots allow the visualization of atypical engagement of βarrs with 7TMRs and also reveal a structural transition in the carboxyl terminus of βarr2 from a β strand to an α helix upon activation by D6R. Our study provides previously unanticipated molecular insights into the structural and functional diversity encoded in 7TMR-βarr complexes with direct implications for exploring novel therapeutic avenues.
履歴
登録2023年5月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年12月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Beta-arrestin-2
B: Fab6 light chain
D: Fab6 heavy chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,4843
ポリマ－69,4843
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Beta-arrestin-2 / Arrestin beta-2


分子量: 44490.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Arrb2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29067
#2: 抗体 Fab6 light chain


分子量: 11356.607 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 抗体 Fab6 heavy chain


分子量: 13636.962 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1beta-arrestin2 in complex with Fab6COMPLEXall0RECOMBINANT
2beta-arrestin2COMPLEX#11RECOMBINANT
3Fab6COMPLEX#2-#31RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Rattus norvegicus (ドブネズミ)10116
33Mus musculus (ハツカネズミ)10090
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 55 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
7Cootモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
13cryoSPARC3.3.1３次元再構成
CTF補正タイプ: NONE
粒子像の選択選択した粒子像数: 7887274
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 506938 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 8GOC

8goc


Accession code: 8GOC / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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