[日本語] English
- PDB-8j8r: Structure of beta-arrestin2 in complex with M2Rpp -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8j8r
タイトルStructure of beta-arrestin2 in complex with M2Rpp
要素
  • Beta-arrestin-2
  • Fab30 Heavy Chain
  • Fab30 Light Chain
  • Muscarinic acetylcholine receptor M2
キーワードSIGNALING PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / GPCR / Arrestin / SIGNALING PROTEIN / SIGNALING PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


angiotensin receptor binding / Muscarinic acetylcholine receptors / symmetric synapse / phospholipase C-activating G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / G protein-coupled acetylcholine receptor activity / cholinergic synapse / regulation of smooth muscle contraction / desensitization of G protein-coupled receptor signaling pathway / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / inositol hexakisphosphate binding ...angiotensin receptor binding / Muscarinic acetylcholine receptors / symmetric synapse / phospholipase C-activating G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / G protein-coupled acetylcholine receptor activity / cholinergic synapse / regulation of smooth muscle contraction / desensitization of G protein-coupled receptor signaling pathway / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / inositol hexakisphosphate binding / arrestin family protein binding / G protein-coupled receptor internalization / G protein-coupled serotonin receptor activity / regulation of heart contraction / positive regulation of receptor internalization / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / G protein-coupled receptor signaling pathway, coupled to cyclic nucleotide second messenger / endocytic vesicle / asymmetric synapse / clathrin-coated pit / axon terminus / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / phosphatidylinositol binding / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / response to virus / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / receptor internalization / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / protein transport / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / presynaptic membrane / nervous system development / G alpha (i) signalling events / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / molecular adaptor activity / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / G protein-coupled receptor signaling pathway / neuronal cell body / glutamatergic synapse / dendrite / synapse / signal transduction / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Muscarinic acetylcholine receptor M2 / Muscarinic acetylcholine receptor family / Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / Arrestin / Arrestin, N-terminal / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain ...Muscarinic acetylcholine receptor M2 / Muscarinic acetylcholine receptor family / Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / Arrestin / Arrestin, N-terminal / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin-like, C-terminal / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / Immunoglobulin E-set
類似検索 - ドメイン・相同性
Muscarinic acetylcholine receptor M2 / Beta-arrestin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Maharana, J. / Sano, F.K. / Shihoya, W. / Banerjee, R. / Nureki, O. / Shukla, A.K.
資金援助 インド, 4件
組織認可番号
Science and Engineering Research Board (SERB)IPA/2020/000405 インド
Department of Biotechnology (DBT, India)IA/S/20/1/504916 インド
Science and Engineering Research Board (SERB)CRG/2022/002646 インド
Science and Engineering Research Board (SERB)SPR/2020/000408 インド
引用ジャーナル: Science / : 2024
タイトル: Molecular insights into atypical modes of β-arrestin interaction with seven transmembrane receptors.
著者: Jagannath Maharana / Fumiya K Sano / Parishmita Sarma / Manish K Yadav / Longhan Duan / Tomasz M Stepniewski / Madhu Chaturvedi / Ashutosh Ranjan / Vinay Singh / Sayantan Saha / Gargi Mahajan ...著者: Jagannath Maharana / Fumiya K Sano / Parishmita Sarma / Manish K Yadav / Longhan Duan / Tomasz M Stepniewski / Madhu Chaturvedi / Ashutosh Ranjan / Vinay Singh / Sayantan Saha / Gargi Mahajan / Mohamed Chami / Wataru Shihoya / Jana Selent / Ka Young Chung / Ramanuj Banerjee / Osamu Nureki / Arun K Shukla /
要旨: β-arrestins (βarrs) are multifunctional proteins involved in signaling and regulation of seven transmembrane receptors (7TMRs), and their interaction is driven primarily by agonist-induced receptor ...β-arrestins (βarrs) are multifunctional proteins involved in signaling and regulation of seven transmembrane receptors (7TMRs), and their interaction is driven primarily by agonist-induced receptor activation and phosphorylation. Here, we present seven cryo-electron microscopy structures of βarrs either in the basal state, activated by the muscarinic receptor subtype 2 (M2R) through its third intracellular loop, or activated by the βarr-biased decoy D6 receptor (D6R). Combined with biochemical, cellular, and biophysical experiments, these structural snapshots allow the visualization of atypical engagement of βarrs with 7TMRs and also reveal a structural transition in the carboxyl terminus of βarr2 from a β strand to an α helix upon activation by D6R. Our study provides previously unanticipated molecular insights into the structural and functional diversity encoded in 7TMR-βarr complexes with direct implications for exploring novel therapeutic avenues.
履歴
登録2023年5月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年12月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Beta-arrestin-2
B: Beta-arrestin-2
C: Beta-arrestin-2
D: Fab30 Heavy Chain
E: Fab30 Light Chain
G: Muscarinic acetylcholine receptor M2
H: Fab30 Heavy Chain
L: Fab30 Light Chain
M: Fab30 Heavy Chain
N: Fab30 Light Chain
U: Muscarinic acetylcholine receptor M2
V: Muscarinic acetylcholine receptor M2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)295,58412
ポリマ-295,58412
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551

-
要素

#1: タンパク質 Beta-arrestin-2 / Arrestin beta-2 / Arrestin-3


分子量: 47217.676 Da / 分子数: 3
変異: C17G,C60V,L69V,C126S,C141L,C151V,C243V,C252V,C270S,L278F,S280A
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: ARRB2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P32120
#2: 抗体 Fab30 Heavy Chain


分子量: 25512.354 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 抗体 Fab30 Light Chain


分子量: 23435.064 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#4: タンパク質・ペプチド Muscarinic acetylcholine receptor M2


分子量: 2362.918 Da / 分子数: 3 / Fragment: ICL3 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P08172
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1beta-arrestin2 in complex with M2RppCOMPLEXall0MULTIPLE SOURCES
2beta-arrestin2COMPLEX#11RECOMBINANT
3Fab30COMPLEX#2-#31RECOMBINANT
4Muscarinic receptor M2RCOMPLEX#41SYNTHETIC
分子量実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Bos taurus (ウシ)9913
23Mus musculus (ハツカネズミ)10090
34Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Escherichia coli (大腸菌)562
23Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7.4
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
120 mMHEPESC8H18N2O4S1
2300 mMSodium chlorideNaCl1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1600 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 56 e/Å2 / 検出モード: COUNTING / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 2596
画像スキャン動画フレーム数/画像: 40

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
phenix.real_space_refine1.20.1_4487精密化
PHENIX1.20.1_4487精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4cryoSPARC3.3.1CTF補正
7Cootモデルフィッティング
11cryoSPARC3.3.1分類
12cryoSPARC3.3.13次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
粒子像の選択選択した粒子像数: 1861553
対称性点対称性: C3 (3回回転対称)
3次元再構成解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 224494 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 8GOC
Accession code: 8GOC / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 69.42 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.002713765
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.561718720
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04322110
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00412396
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.06391917

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る