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万見
- PDB-8j62: Cryo-EM structure of APOBEC3G-Vif complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8j62
タイトルCryo-EM structure of APOBEC3G-Vif complex
要素
  • APOBEC3G
  • Core binding factor beta
  • RNA (5'-R(*CP*GP*GP*UP*UP*GP*AP*UP*UP*GP*UP*UP*UP*UP*AP*AP*CP*AP*A)-3')
  • Viral infectivity factor
キーワードANTIVIRAL PROTEIN / Human antiviral protein / HIV
機能・相同性
機能・相同性情報


RUNX3 regulates RUNX1-mediated transcription / RUNX1 regulates transcription of genes involved in BCR signaling / RUNX1 regulates transcription of genes involved in interleukin signaling / RUNX2 regulates bone development / core-binding factor complex / RUNX1 regulates expression of components of tight junctions / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell differentiation / RUNX2 regulates chondrocyte maturation / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell differentiation / lymphocyte differentiation ...RUNX3 regulates RUNX1-mediated transcription / RUNX1 regulates transcription of genes involved in BCR signaling / RUNX1 regulates transcription of genes involved in interleukin signaling / RUNX2 regulates bone development / core-binding factor complex / RUNX1 regulates expression of components of tight junctions / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell differentiation / RUNX2 regulates chondrocyte maturation / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell differentiation / lymphocyte differentiation / RUNX1 and FOXP3 control the development of regulatory T lymphocytes (Tregs) / RUNX2 regulates genes involved in cell migration / RUNX2 regulates genes involved in differentiation of myeloid cells / Transcriptional regulation by RUNX2 / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / myeloid cell differentiation / RUNX3 Regulates Immune Response and Cell Migration / definitive hemopoiesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of myeloid cells / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / RUNX3 regulates p14-ARF / cell maturation / Regulation of RUNX3 expression and activity / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / osteoblast differentiation / Transcriptional regulation of granulopoiesis / protein polyubiquitination / Regulation of RUNX2 expression and activity / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Estrogen-dependent gene expression / sequence-specific DNA binding / transcription by RNA polymerase II / transcription coactivator activity / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / membrane
類似検索 - 分子機能
Core-binding factor, beta subunit / Core-binding factor, beta subunit superfamily / Core binding factor beta subunit
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / Core-binding factor subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Kouno, T. / Shibata, S. / Hyun, J. / Kim, T.G. / Wolf, M.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP18am0101076 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Structural insights into RNA bridging between HIV-1 Vif and antiviral factor APOBEC3G.
著者: Takahide Kouno / Satoshi Shibata / Megumi Shigematsu / Jaekyung Hyun / Tae Gyun Kim / Hiroshi Matsuo / Matthias Wolf /
要旨: Great effort has been devoted to discovering the basis of A3G-Vif interaction, the key event of HIV's counteraction mechanism to evade antiviral innate immune response. Here we show reconstitution of ...Great effort has been devoted to discovering the basis of A3G-Vif interaction, the key event of HIV's counteraction mechanism to evade antiviral innate immune response. Here we show reconstitution of the A3G-Vif complex and subsequent A3G ubiquitination in vitro and report the cryo-EM structure of the A3G-Vif complex at 2.8 Å resolution using solubility-enhanced variants of A3G and Vif. We present an atomic model of the A3G-Vif interface, which assembles via known amino acid determinants. This assembly is not achieved by protein-protein interaction alone, but also involves RNA. The cryo-EM structure and in vitro ubiquitination assays identify an adenine/guanine base preference for the interaction and a unique Vif-ribose contact. This establishes the biological significance of an RNA ligand. Further assessment of interactions between A3G, Vif, and RNA ligands show that the A3G-Vif assembly and subsequent ubiquitination can be controlled by amino acid mutations at the interface or by polynucleotide modification, suggesting that a specific chemical moiety would be a promising pharmacophore to inhibit the A3G-Vif interaction.
履歴
登録2023年4月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年7月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / em_admin
Item: _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: APOBEC3G
C: Viral infectivity factor
D: Core binding factor beta
E: Viral infectivity factor
F: Core binding factor beta
X: RNA (5'-R(*CP*GP*GP*UP*UP*GP*AP*UP*UP*GP*UP*UP*UP*UP*AP*AP*CP*AP*A)-3')
B: APOBEC3G
G: Viral infectivity factor
H: Core binding factor beta
I: Viral infectivity factor
J: Core binding factor beta
Y: RNA (5'-R(*CP*GP*GP*UP*UP*GP*AP*UP*UP*GP*UP*UP*UP*UP*AP*AP*CP*AP*A)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)247,42414
ポリマ－247,29412
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 APOBEC3G


分子量: 43857.266 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: タンパク質
Viral infectivity factor


分子量: 18180.643 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: タンパク質
Core binding factor beta


分子量: 18528.727 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13951
#4: RNA鎖 RNA (5'-R(*CP*GP*GP*UP*UP*GP*AP*UP*UP*GP*UP*UP*UP*UP*AP*AP*CP*AP*A)-3')


分子量: 6370.791 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1A3G-VC-RNA complexCOMPLEX#1-#40MULTIPLE SOURCES
2APOBEC3G,COre binding factorCOMPLEX#1, #31RECOMBINANT
3Viral infectibity factorCOMPLEX#21RECOMBINANT
4RNACOMPLEX#41SYNTHETIC
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Homo sapiens (ヒト)9606
33Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)11676
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
125 mMTris1
2150 mMNaCl1
30.5 mMTCEP1
試料包埋: YES / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
EM embeddingMaterial: Graphene oxide
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影電子線照射量: 37 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
7PHENIX1.19.2モデルフィッティング
8Coot0.8.9.2モデルフィッティング
10RELION3.1.3初期オイラー角割当
11RELION3.1.3最終オイラー角割当
13RELION3.1.3３次元再構成
14PHENIX1.19.2モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 2.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 186943 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 8H0I

8h0i


Accession code: 8H0I / Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00210822
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.44914854
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d11.4621726
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0411594
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0031728

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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