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万見
- PDB-8j4t: GajA-GajB complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8j4t
タイトルGajA-GajB complex
要素
  • Endonuclease GajA
  • Gabija protein GajB
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Complex / DNA-binding / Immunity system
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA helicase complex / recombinational repair / 3'-5' DNA helicase activity / endonuclease activity / defense response to virus / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / hydrolase activity / DNA binding / ATP binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Overcoming lysogenization defect protein-like, TOPRIM domain / OLD protein-like, TOPRIM domain / AAA domain, group 15 / AAA ATPase domain / AAA domain / UvrD-like helicase C-terminal domain / UvrD-like helicase C-terminal domain / UvrD-like helicase, ATP-binding domain / UvrD-like DNA helicase ATP-binding domain profile. / DNA helicase, UvrD/REP type / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Endonuclease GajA / Gabija protein GajB
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus cereus VD045 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Wei, T. / Ma, J. / Huo, Y.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Structural and biochemical insights into the mechanism of the Gabija bacterial immunity system.
著者: Yanwu Huo / Lingfei Kong / Ye Zhang / Min Xiao / Kang Du / Sunyuntao Xu / Xiaoxue Yan / Jun Ma / Taotao Wei /
要旨: The Gabija system is a newly discovered bacterial immune system that consists of GajA and GajB. Here we report the cryo-EM structure of the Gabija complex from Bacillus cereus VD045 at 3.6 Å, ...The Gabija system is a newly discovered bacterial immune system that consists of GajA and GajB. Here we report the cryo-EM structure of the Gabija complex from Bacillus cereus VD045 at 3.6 Å, which provides the direct evidence of interactions between GajA and GajB. The Gabija complex is an octameric ring structure with four GajA and four GajB. GajA is an OLD nucleases family protein, while GajB belongs to the SF1 helicases. The Gabija complex has sequence-specific DNA nuclease activity and prefers circular rather than linear DNA as substrate, its activity is more sensitive to concentrations change of nucleotides compared to GajA alone. Our data suggest a mechanism of Gabija immunity: the nuclease activity of Gabija complex is inhibited under physiological conditions, while it is activated by depletion of NTP and dNTP upon the replication and transcription of invading phages and cleave the circular DNA to prevent phage DNA replication.
履歴
登録2023年4月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endonuclease GajA
G: Gabija protein GajB
C: Endonuclease GajA
F: Gabija protein GajB
D: Endonuclease GajA
B: Endonuclease GajA
E: Gabija protein GajB
H: Gabija protein GajB


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)505,6648
ポリマ－505,6648
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Endonuclease GajA


分子量: 69275.961 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus cereus VD045 (バクテリア)
遺伝子: gajA / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: J8H9C1
#2: タンパク質
Gabija protein GajB / Putative helicase GajB


分子量: 57139.992 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus cereus VD045 (バクテリア)
遺伝子: gajB, IIE_04983 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: J8HQ06

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: GajA-GajB complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.5 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Bacillus cereus (strain VD045) (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 279580 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00323256
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.50231236
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.7433036
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0413396
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0043992

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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