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万見
- PDB-8ibn: Cryo-EM structure of KpFtsZ single filament -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ibn
タイトルCryo-EM structure of KpFtsZ single filament
要素Cell division protein FtsZ
キーワードCELL CYCLE / bacterial cell division / divisome / monobody
機能・相同性
機能・相同性情報


chloroplast fission / FtsZ-dependent cytokinesis / division septum assembly / cell division site / protein polymerization / GTPase activity / GTP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tubulin-like protein FtsZ/CetZ / Cell division protein FtsZ / Cell division protein FtsZ, conserved site / Cell division protein FtsZ, C-terminal / FtsZ family, C-terminal domain / FtsZ protein signature 1. / FtsZ protein signature 2. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal ...Tubulin-like protein FtsZ/CetZ / Cell division protein FtsZ / Cell division protein FtsZ, conserved site / Cell division protein FtsZ, C-terminal / FtsZ family, C-terminal domain / FtsZ protein signature 1. / FtsZ protein signature 2. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / : / Cell division protein FtsZ
類似検索 - 構成要素
生物種Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.03 Å
データ登録者Fujita, J. / Amesaka, H. / Yoshizawa, T. / Kuroda, N. / Kamimura, N. / Hibino, K. / Konishi, T. / Kato, Y. / Hara, M. / Inoue, T. ...Fujita, J. / Amesaka, H. / Yoshizawa, T. / Kuroda, N. / Kamimura, N. / Hibino, K. / Konishi, T. / Kato, Y. / Hara, M. / Inoue, T. / Namba, K. / Tanaka, S. / Matsumura, H.
資金援助 日本, 16件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP18K05445 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP21K05386 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP18K06094 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP19H04735 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP20K22630 日本
Other private2018-3011 日本
Other private2022-4052 日本
Japan Science and TechnologyJPMJOP1861 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP21am0101117 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP22ama121003 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP17pc0101020 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP21am0101070
Other private
Other private
Other governmentCR-20-02
Other governmentCR-21-02
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Structures of a FtsZ single protofilament and a double-helical tube in complex with a monobody.
著者: Junso Fujita / Hiroshi Amesaka / Takuya Yoshizawa / Kota Hibino / Natsuki Kamimura / Natsuko Kuroda / Takamoto Konishi / Yuki Kato / Mizuho Hara / Tsuyoshi Inoue / Keiichi Namba / Shun-Ichi ...著者: Junso Fujita / Hiroshi Amesaka / Takuya Yoshizawa / Kota Hibino / Natsuki Kamimura / Natsuko Kuroda / Takamoto Konishi / Yuki Kato / Mizuho Hara / Tsuyoshi Inoue / Keiichi Namba / Shun-Ichi Tanaka / Hiroyoshi Matsumura /
要旨: FtsZ polymerizes into protofilaments to form the Z-ring that acts as a scaffold for accessory proteins during cell division. Structures of FtsZ have been previously solved, but detailed mechanistic ...FtsZ polymerizes into protofilaments to form the Z-ring that acts as a scaffold for accessory proteins during cell division. Structures of FtsZ have been previously solved, but detailed mechanistic insights are lacking. Here, we determine the cryoEM structure of a single protofilament of FtsZ from Klebsiella pneumoniae (KpFtsZ) in a polymerization-preferred conformation. We also develop a monobody (Mb) that binds to KpFtsZ and FtsZ from Escherichia coli without affecting their GTPase activity. Crystal structures of the FtsZ-Mb complexes reveal the Mb binding mode, while addition of Mb in vivo inhibits cell division. A cryoEM structure of a double-helical tube of KpFtsZ-Mb at 2.7 Å resolution shows two parallel protofilaments. Our present study highlights the physiological roles of the conformational changes of FtsZ in treadmilling that regulate cell division.
履歴
登録2023年2月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年8月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / em_3d_fitting_list
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division protein FtsZ
B: Cell division protein FtsZ
C: Cell division protein FtsZ
D: Cell division protein FtsZ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)164,54112
ポリマ－162,3004
非ポリマー2,2418
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area11510 Å2
ΔGint-71 kcal/mol
Surface area50120 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
Cell division protein FtsZ


分子量: 40574.926 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: W9BCK7
#2: 化合物
ChemComp-G2P / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / GMPCPP


分子量: 521.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: GMP-CPP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: K / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Cryo-EM structure of KpFtsZ single filamentCOMPLEX#10MULTIPLE SOURCES
2KpFtsZCOMPLEX#11RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 1 mM GMPCPP was supplemented.
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
115 mM2-[4-(2-Hydroxyethyl)-1-piperazinyl]ethanesulfonic acidHEPES1
2100 mMpotassium chlorideKCl1
310 mMsodium chlorideNaCl1
45 mMmagnesium chlorideMgCl21
試料濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 20 mA / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL CRYO ARM 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 60000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN / 試料ホルダーモデル: JEOL CRYOSPECPORTER
撮影平均露光時間: 2.9 sec. / 電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1
電子光学装置エネルギーフィルター名称: In-column Omega Filter
エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.1.1粒子像選択
2SerialEM4画像取得
4cryoSPARC4.1.1CTF補正
7UCSF Chimera1.15モデルフィッティング
9cryoSPARC4.1.1初期オイラー角割当
10cryoSPARC4.1.1最終オイラー角割当
12cryoSPARC4.1.1３次元再構成
13PHENIX1.19.2モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 0.025 ° / 軸方向距離/サブユニット: 44.02 Å / らせん対称軸の対称性: C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 3695707
3次元再構成解像度: 3.03 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 551739 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 6LL5

6ll5


Accession code: 6LL5 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0049028
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.82212236
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.6271340
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0551456
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0051608

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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