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万見
- PDB-8gui: Bre1-nucleosome complex (Model I) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8gui
タイトルBre1-nucleosome complex (Model I)
要素
  • (DNA (147-mer)) x 2
  • (E3 ubiquitin-protein ligase ...) x 2
  • Histone H2A type 1
  • Histone H2B type 1-J
  • Histone H3.1
  • Histone H4
キーワードGENE REGULATION/DNA / transcription / ubiquitin ligase / cancer / chromatin / GENE REGULATION / GENE REGULATION-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H2B C-terminal K residue ubiquitin ligase activity / HULC complex / RHOBTB1 GTPase cycle / protein localization to CENP-A containing chromatin / CENP-A containing nucleosome / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / arachidonate 15-lipoxygenase / arachidonate 15-lipoxygenase activity / Packaging Of Telomere Ends ...histone H2B C-terminal K residue ubiquitin ligase activity / HULC complex / RHOBTB1 GTPase cycle / protein localization to CENP-A containing chromatin / CENP-A containing nucleosome / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / arachidonate 15-lipoxygenase / arachidonate 15-lipoxygenase activity / Packaging Of Telomere Ends / lipoxygenase pathway / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / telomere organization / arachidonate metabolic process / Chromatin modifying enzymes / lipid oxidation / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / hepoxilin biosynthetic process / ubiquitin ligase complex / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / linoleic acid metabolic process / Meiotic synapsis / Inhibition of DNA recombination at telomere / nucleosomal DNA binding / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Interleukin-7 signaling / epigenetic regulation of gene expression / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / negative regulation of cell migration / Defective pyroptosis / Meiotic recombination / innate immune response in mucosa / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / HDACs deacetylate histones / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / mRNA 3'-UTR binding / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / lipopolysaccharide binding / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HDMs demethylate histones / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / HCMV Early Events / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / G2/M DNA damage checkpoint / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / PKMTs methylate histone lysines / RING-type E3 ubiquitin transferase / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / heterochromatin formation / p53 binding / RMTs methylate histone arginines / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Metalloprotease DUBs / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / structural constituent of chromatin / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / UCH proteinases / nucleosome / ubiquitin protein ligase activity / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Processing of DNA double-strand break ends / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / HATs acetylate histones / gene expression / antibacterial humoral response / histone binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / Oxidative Stress Induced Senescence / defense response to Gram-negative bacterium / Estrogen-dependent gene expression / transcription coactivator activity / killing of cells of another organism / Ub-specific processing proteases / defense response to Gram-positive bacterium / protein ubiquitination / cadherin binding / neuron projection / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / chromatin binding / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of DNA-templated transcription
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin ligase Bre1 / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Lipoxygenase, iron binding site / Lipoxygenases iron-binding region signature 1. / Lipoxygenase / Lipoxygenase, C-terminal / Lipoxigenase, C-terminal domain superfamily / Lipoxygenase / Lipoxygenase iron-binding catalytic domain profile. ...E3 ubiquitin ligase Bre1 / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Lipoxygenase, iron binding site / Lipoxygenases iron-binding region signature 1. / Lipoxygenase / Lipoxygenase, C-terminal / Lipoxigenase, C-terminal domain superfamily / Lipoxygenase / Lipoxygenase iron-binding catalytic domain profile. / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Zinc finger RING-type profile. / Histone H3/CENP-A / Zinc finger, RING-type / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / E3 ubiquitin-protein ligase BRE1B / Histone H2B type 1-J / Histone H2A type 1 / Arachidonate 15-lipoxygenase / Histone H3.1 / E3 ubiquitin-protein ligase BRE1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.81 Å
データ登録者Onishi, S. / Hamada, K. / Sato, K. / Nishizawa, T. / Nureki, O. / Ogata, K. / Sengoku, T.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS) 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Structure of the human Bre1 complex bound to the nucleosome.
著者: Shuhei Onishi / Kotone Uchiyama / Ko Sato / Chikako Okada / Shunsuke Kobayashi / Keisuke Hamada / Tomohiro Nishizawa / Osamu Nureki / Kazuhiro Ogata / Toru Sengoku /
要旨: Histone H2B monoubiquitination (at Lys120 in humans) regulates transcription elongation and DNA repair. In humans, H2B monoubiquitination is catalyzed by the heterodimeric Bre1 complex composed of ...Histone H2B monoubiquitination (at Lys120 in humans) regulates transcription elongation and DNA repair. In humans, H2B monoubiquitination is catalyzed by the heterodimeric Bre1 complex composed of Bre1A/RNF20 and Bre1B/RNF40. The Bre1 proteins generally function as tumor suppressors, while in certain cancers, they facilitate cancer cell proliferation. To obtain structural insights of H2BK120 ubiquitination and its regulation, we report the cryo-electron microscopy structure of the human Bre1 complex bound to the nucleosome. The two RING domains of Bre1A and Bre1B recognize the acidic patch and the nucleosomal DNA phosphates around SHL 6.0-6.5, which are ideally located to recruit the E2 enzyme and ubiquitin for H2BK120-specific ubiquitination. Mutational experiments suggest that the two RING domains bind in two orientations and that ubiquitination occurs when Bre1A binds to the acidic patch. Our results provide insights into the H2BK120-specific ubiquitination by the Bre1 proteins and suggest that H2B monoubiquitination can be regulated by nuclesomal DNA flexibility.
履歴
登録2022年9月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02024年2月7日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / ndb_struct_na_base_pair ...atom_site / ndb_struct_na_base_pair / ndb_struct_na_base_pair_step / pdbx_contact_author / pdbx_database_related / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_torsion / struct_conf / struct_conn
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _ndb_struct_na_base_pair.buckle / _ndb_struct_na_base_pair.hbond_type_28 / _ndb_struct_na_base_pair.opening / _ndb_struct_na_base_pair.propeller / _ndb_struct_na_base_pair.shear / _ndb_struct_na_base_pair.stagger / _ndb_struct_na_base_pair.stretch / _ndb_struct_na_base_pair_step.helical_rise / _ndb_struct_na_base_pair_step.helical_twist / _ndb_struct_na_base_pair_step.inclination / _ndb_struct_na_base_pair_step.rise / _ndb_struct_na_base_pair_step.roll / _ndb_struct_na_base_pair_step.shift / _ndb_struct_na_base_pair_step.slide / _ndb_struct_na_base_pair_step.tilt / _ndb_struct_na_base_pair_step.tip / _ndb_struct_na_base_pair_step.twist / _ndb_struct_na_base_pair_step.x_displacement / _ndb_struct_na_base_pair_step.y_displacement / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_deviation / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.details / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Atomic clashes / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12024年4月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3.1
B: Histone H4
C: Histone H2A type 1
D: Histone H2B type 1-J
E: Histone H3.1
F: Histone H4
G: Histone H2A type 1
H: Histone H2B type 1-J
I: DNA (147-mer)
J: DNA (147-mer)
K: E3 ubiquitin-protein ligase BRE1A
L: E3 ubiquitin-protein ligase BRE1B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)428,55416
ポリマ－428,29212
非ポリマー2624
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 4種, 8分子 AEBFCGDH

#1: タンパク質 Histone H3.1


分子量: 15437.167 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P68431
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11263.231 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62805
#3: タンパク質 Histone H2A type 1 / H2A.1 / Histone H2A/ptl


分子量: 13990.342 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0C0S8
#4: タンパク質 Histone H2B type 1-J / Histone H2B.1 / Histone H2B.r / H2B/r


分子量: 14217.516 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H2BC11, H2BFR, HIST1H2BJ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06899

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DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 DNA (147-mer)


分子量: 45145.754 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#6: DNA鎖 DNA (147-mer)


分子量: 45604.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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E3 ubiquitin-protein ligase ... , 2種, 2分子 KL

#7: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase BRE1A / BRE1-A / hBRE1 / RING finger protein 20 / RING-type E3 ubiquitin transferase BRE1A


分子量: 113861.820 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF20, BRE1A / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q5VTR2, RING-type E3 ubiquitin transferase
#8: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase BRE1B / BRE1-B / 95 kDa retinoblastoma-associated protein / RBP95 / RING finger protein 40 / RING-type E3 ...BRE1-B / 95 kDa retinoblastoma-associated protein / RBP95 / RING finger protein 40 / RING-type E3 ubiquitin transferase BRE1B


分子量: 113863.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF40, BRE1B, KIAA0661 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: O75150, RING-type E3 ubiquitin transferase

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非ポリマー , 1種, 4分子

#9: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Bre1-nucleosome complexCOMPLEX#1-#80MULTIPLE SOURCES
2HistoneCOMPLEX#1-#41RECOMBINANT
3DNACOMPLEX#5-#61RECOMBINANT
4Bre1COMPLEX#7-#81RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Homo sapiens (ヒト)9606
44Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Escherichia coli (大腸菌)562
44Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)7111
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 58 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.81 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 83000 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 68.02 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.003814180
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.571120386
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.03592305
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00431563
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d31.69353979

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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