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- PDB-8gs4: Cryo-EM structure of human Neuroligin 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8gs4
タイトルCryo-EM structure of human Neuroligin 2
要素Neuroligin-2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / synapse protein / plasma membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotransmitter-gated ion channel clustering / jump response / positive regulation of t-SNARE clustering / symmetric, GABA-ergic, inhibitory synapse / gephyrin clustering involved in postsynaptic density assembly / terminal button organization / postsynaptic density protein 95 clustering / cell-cell junction maintenance / postsynaptic membrane assembly / positive regulation of synaptic vesicle clustering ...neurotransmitter-gated ion channel clustering / jump response / positive regulation of t-SNARE clustering / symmetric, GABA-ergic, inhibitory synapse / gephyrin clustering involved in postsynaptic density assembly / terminal button organization / postsynaptic density protein 95 clustering / cell-cell junction maintenance / postsynaptic membrane assembly / positive regulation of synaptic vesicle clustering / presynaptic membrane assembly / thigmotaxis / ribbon synapse / inhibitory synapse / regulation of respiratory gaseous exchange by nervous system process / insulin metabolic process / neuron cell-cell adhesion / presynapse assembly / neurexin family protein binding / dopaminergic synapse / protein localization to synapse / inhibitory synapse assembly / regulation of AMPA receptor activity / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential / glycinergic synapse / synaptic transmission, GABAergic / protein localization to cell surface / postsynaptic specialization membrane / Neurexins and neuroligins / positive regulation of synapse assembly / positive regulation of protein localization to synapse / positive regulation of dendritic spine development / locomotory exploration behavior / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / social behavior / neuromuscular process controlling balance / regulation of presynapse assembly / synaptic vesicle endocytosis / excitatory synapse / sensory perception of pain / cell adhesion molecule binding / synapse assembly / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / dendritic shaft / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / synapse organization / modulation of chemical synaptic transmission / positive regulation of insulin secretion / cell-cell adhesion / presynaptic membrane / signaling receptor activity / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / synapse / positive regulation of cell population proliferation / cell surface / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Neuroligin / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Zhang, H. / Zhang, Z. / Hou, M.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Front Endocrinol (Lausanne) / : 2022
タイトル: Expression and structural analysis of human neuroligin 2 and neuroligin 3 implicated in autism spectrum disorders.
著者: Zhenzhen Zhang / Mengzhuo Hou / Huaxing Ou / Daping Wang / Zhifang Li / Huawei Zhang / Jianping Lu /
要旨: The development of autism spectrum disorders (ASDs) involves both environmental factors such as maternal diabetes and genetic factors such as neuroligins (NLGNs). NLGN2 and NLGN3 are two members of ...The development of autism spectrum disorders (ASDs) involves both environmental factors such as maternal diabetes and genetic factors such as neuroligins (NLGNs). NLGN2 and NLGN3 are two members of NLGNs with distinct distributions and functions in synapse development and plasticity. The relationship between maternal diabetes and NLGNs, and the distinct working mechanisms of different NLGNs currently remain unclear. Here, we first analyzed the expression levels of NLGN2 and NLGN3 in a streptozotocin-induced ASD mouse model and different brain regions to reveal their differences and similarities. Then, cryogenic electron microscopy (cryo-EM) structures of human NLGN2 and NLGN3 were determined. The overall structures are similar to their homologs in previous reports. However, structural comparisons revealed the relative rotations of two protomers in the homodimers of NLGN2 and NLGN3. Taken together with the previously reported NLGN2-MDGA1 complex, we speculate that the distinct assembly adopted by NLGN2 and NLGN3 may affect their interactions with MDGAs. Our results provide structural insights into the potential distinct mechanisms of NLGN2 and NLGN3 implicated in the development of ASD.
履歴
登録2022年9月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年3月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月3日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: audit_author / chem_comp_atom ...audit_author / chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_author_list
Item: _audit_author.name / _em_author_list.author

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neuroligin-2
B: Neuroligin-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)181,8282
ポリマ-181,8282
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Neuroligin-2


分子量: 90913.781 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NLGN2 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8NFZ4

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: homodimer of Neuroligin 2 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: HEK293
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm / Calibrated defocus min: 1500 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: dev_3951: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 192341 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0048482
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.79211554
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.8261140
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0481236
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0071518

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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