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- PDB-8gn5: Designed pH-responsive P22 VLP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8gn5
タイトルDesigned pH-responsive P22 VLP
要素Major capsid protein
キーワードVIRUS LIKE PARTICLE / P22 coat protein / designed protein
機能・相同性Major capsid protein Gp5 / P22 coat protein - gene protein 5 / viral procapsid / viral procapsid maturation / T=7 icosahedral viral capsid / viral capsid / identical protein binding / Major capsid protein
機能・相同性情報
生物種Lederbergvirus (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.02 Å
データ登録者Kim, K.J. / Kim, G. / Bae, J.H. / Song, J.J. / Kim, H.S.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号
National Research Foundation (NRF, Korea) 韓国
引用ジャーナル: Adv Healthc Mater / : 2024
タイトル: A pH-Responsive Virus-Like Particle as a Protein Cage for a Targeted Delivery.
著者: Kwan-Jip Kim / Gijeong Kim / Jin-Ho Bae / Ji-Joon Song / Hak-Sung Kim /
要旨: A stimuli-responsive protein self-assembly offers promising utility as a protein nanocage for biotechnological and medical applications. Herein, the development of a virus-like particle (VLP) that ...A stimuli-responsive protein self-assembly offers promising utility as a protein nanocage for biotechnological and medical applications. Herein, the development of a virus-like particle (VLP) that undergoes a transition between assembly and disassembly under a neutral and acidic pH, respectively, for a targeted delivery is reported. The structure of the bacteriophage P22 coat protein is used for the computational design of coat subunits that self-assemble into a pH-responsive VLP. Subunit designs are generated through iterative computational cycles of histidine substitutions and evaluation of the interaction energies among the subunits under an acidic and neutral pH. The top subunit designs are tested and one that is assembled into a VLP showing the highest pH-dependent structural transition is selected. The cryo-EM structure of the VLP is determined, and the structural basis of a pH-triggered disassembly is delineated. The utility of the designed VLP is exemplified through the targeted delivery of a cytotoxic protein cargo into tumor cells in a pH-dependent manner. These results provide strategies for the development of self-assembling protein architectures with new functionality for diverse applications.
履歴
登録2022年8月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年4月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major capsid protein
B: Major capsid protein
C: Major capsid protein
D: Major capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)185,6054
ポリマ-185,6054
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Major capsid protein / Gene product 5 / gp5 / Major head protein


分子量: 46401.180 Da / 分子数: 4 / 変異: S43H, E54H, E153H, N287H / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lederbergvirus (ウイルス) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P26747

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Lederbergvirus / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Lederbergvirus (ウイルス)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / : BL21(DE3)
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: YES / 単離: OTHER / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE
天然宿主生物種: Lederbergvirus
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: PBS buffer pH 7.4
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
1137 mMsodium chlorideNaCl1
22.7 mMpotassium chlorideKCl1
38 mMSodium hydrogen phosphateNa2HPO41
42 mMPotassium dihydrogen phosphateKH2PO41
試料濃度: 17 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: The grid was glow discharged at 15 mA for 1 min. / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 288 K

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 92000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2800 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1200 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm
撮影平均露光時間: 52.69 sec. / 電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1654

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ詳細
1crYOLO粒子像選択
4RELIONCTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9ISOLDEモデル精密化
10PHENIXモデル精密化
14PHENIX3次元再構成density modification was carried out at PHENIX
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
粒子像の選択選択した粒子像数: 25282
3次元再構成解像度: 4.02 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 3320 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 5UU5
Accession code: 5UU5 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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