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- PDB-8gf6: Apo-apo MCR assembly intermediate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8gf6
タイトルApo-apo MCR assembly intermediate
要素
  • Methyl coenzyme M reductase, subunit DCoenzyme-B sulfoethylthiotransferase
  • Methyl-coenzyme M reductase subunit alphaCoenzyme-B sulfoethylthiotransferase
  • Methyl-coenzyme M reductase subunit betaCoenzyme-B sulfoethylthiotransferase
  • Methyl-coenzyme M reductase subunit gammaCoenzyme-B sulfoethylthiotransferase
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / methanogenesis (メタン生成経路) / MCR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


coenzyme-B sulfoethylthiotransferase / coenzyme-B sulfoethylthiotransferase activity / メタン生成経路 / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Methyl-coenzyme M reductase, protein D / Methyl-coenzyme M reductase operon protein D / Methyl-coenzyme M reductase, alpha subunit, N-terminal subdomain 1 / Methyl-coenzyme M reductase, gamma subunit / Methyl-coenzyme M reductase, beta subunit / Methyl coenzyme M reductase, alpha subunit / Methyl-coenzyme M reductase, beta subunit, C-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, beta subunit, N-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, gamma subunit superfamily / Methyl-coenzyme M reductase gamma subunit ...Methyl-coenzyme M reductase, protein D / Methyl-coenzyme M reductase operon protein D / Methyl-coenzyme M reductase, alpha subunit, N-terminal subdomain 1 / Methyl-coenzyme M reductase, gamma subunit / Methyl-coenzyme M reductase, beta subunit / Methyl coenzyme M reductase, alpha subunit / Methyl-coenzyme M reductase, beta subunit, C-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, beta subunit, N-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, gamma subunit superfamily / Methyl-coenzyme M reductase gamma subunit / Methyl-coenzyme M reductase beta subunit, C-terminal domain / Methyl-coenzyme M reductase beta subunit, N-terminal domain / Methyl-coenzyme M reductase, alpha subunit, N-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, alpha/beta subunit, C-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, ferredoxin-like fold / Methyl-coenzyme M reductase, alpha subunit, C-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, alpha subunit, N-terminal subdomain 2 / Methyl-coenzyme M reductase alpha subunit, C-terminal domain / Methyl-coenzyme M reductase alpha subunit, N-terminal domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Methyl-coenzyme M reductase subunit beta / Methyl coenzyme M reductase, subunit D / Methyl-coenzyme M reductase subunit gamma / Methyl-coenzyme M reductase subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Methanosarcina acetivorans C2A (古細菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Joiner, A.M.N. / Chadwick, G.L. / Nayak, D.D.
資金援助 米国, 7件
組織認可番号
Other privateArnold and Mabel Beckman Foundation
David and Lucile Packard Foundation 米国
Simons Foundation822981 米国
Other privateRose Hills Innovator Program
Other privateSearle Scholars Program
Chan Zuckerberg Initiative 米国
Other privateMiller Institute for Basic Research in Science
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / : 2023
タイトル: McrD binds asymmetrically to methyl-coenzyme M reductase improving active-site accessibility during assembly.
著者: Grayson L Chadwick / Aaron M N Joiner / Sangeetha Ramesh / Douglas A Mitchell / Dipti D Nayak /
要旨: Methyl-coenzyme M reductase (MCR) catalyzes the formation of methane, and its activity accounts for nearly all biologically produced methane released into the atmosphere. The assembly of MCR is an ...Methyl-coenzyme M reductase (MCR) catalyzes the formation of methane, and its activity accounts for nearly all biologically produced methane released into the atmosphere. The assembly of MCR is an intricate process involving the installation of a complex set of posttranslational modifications and the unique Ni-containing tetrapyrrole called coenzyme F. Despite decades of research, details of MCR assembly remain largely unresolved. Here, we report the structural characterization of MCR in two intermediate states of assembly. These intermediate states lack one or both F cofactors and form complexes with the previously uncharacterized McrD protein. McrD is found to bind asymmetrically to MCR, displacing large regions of the alpha subunit and increasing active-site accessibility for the installation of F-shedding light on the assembly of MCR and the role of McrD therein. This work offers crucial information for the expression of MCR in a heterologous host and provides targets for the design of MCR inhibitors.
履歴
登録2023年3月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年6月28日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Methyl-coenzyme M reductase subunit alpha
B: Methyl-coenzyme M reductase subunit alpha
C: Methyl-coenzyme M reductase subunit beta
D: Methyl-coenzyme M reductase subunit beta
E: Methyl-coenzyme M reductase subunit gamma
F: Methyl-coenzyme M reductase subunit gamma
X: Methyl coenzyme M reductase, subunit D


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)291,8117
ポリマ-291,8117
非ポリマー00
0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, 電子顕微鏡法, immunoprecipitation
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Methyl-coenzyme M reductase subunit alpha / Coenzyme-B sulfoethylthiotransferase / Coenzyme-B sulfoethylthiotransferase alpha


分子量: 62180.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Methanosarcina acetivorans C2A (古細菌)
参照: UniProt: Q8THH1, coenzyme-B sulfoethylthiotransferase
#2: タンパク質 Methyl-coenzyme M reductase subunit beta / Coenzyme-B sulfoethylthiotransferase


分子量: 45174.070 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Methanosarcina acetivorans C2A (古細菌) / 参照: UniProt: Q8THG7
#3: タンパク質 Methyl-coenzyme M reductase subunit gamma / Coenzyme-B sulfoethylthiotransferase


分子量: 27630.184 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Methanosarcina acetivorans C2A (古細菌) / 参照: UniProt: Q8THH0
#4: タンパク質 Methyl coenzyme M reductase, subunit D / Coenzyme-B sulfoethylthiotransferase


分子量: 21842.742 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanosarcina acetivorans C2A (古細菌)
遺伝子: mcrD / 発現宿主: Methanosarcina acetivorans C2A (古細菌) / 参照: UniProt: Q8THG8
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Assembly intermediate of the MCR complex bound to mcrD
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Methanosarcina acetivorans C2A (古細菌)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
1150 mMsodium chloride塩化ナトリウムNaCl塩化ナトリウム1
225 mMTris baseNH2C(CH2OH)31
試料濃度: 0.55 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 25mA / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: Vitrification occurred under aerobic conditions

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率(公称値): 36000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: SerialEM / カテゴリ: 画像取得
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 94000 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00918692
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.08325320
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d26.8612632
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0652801
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0083357

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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