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万見
- PDB-8f5o: Structure of Leishmania tarentolae IFT-A (state 1) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8f5o
タイトルStructure of Leishmania tarentolae IFT-A (state 1)
要素
  • (Intraflagellar transport protein ...) x 2
  • (WD_REPEATS_REGION domain-containing ...) x 2
  • NET domain-containing protein
  • TPR_REGION domain-containing protein
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Cilia / IFT
機能・相同性
機能・相同性情報


intraciliary transport particle A / intraciliary retrograde transport / intraciliary transport / protein localization to cilium / non-motile cilium assembly / non-motile cilium / cilium assembly / axoneme / cilium / ciliary basal body
類似検索 - 分子機能
Tetratricopeptide repeat protein 21A/21B / : / : / : / : / Tetratricopeptide repeat protein 21 ARM repeat / Tetratricopeptide repeat protein 21 second ARM domain / Tetratricopeptide repeat protein 21 N-terminal ARM repeat / Tetratricopeptide repeat protein 21 C-terminal ARM domain / TT21 fifth ARM repeats domain ...Tetratricopeptide repeat protein 21A/21B / : / : / : / : / Tetratricopeptide repeat protein 21 ARM repeat / Tetratricopeptide repeat protein 21 second ARM domain / Tetratricopeptide repeat protein 21 N-terminal ARM repeat / Tetratricopeptide repeat protein 21 C-terminal ARM domain / TT21 fifth ARM repeats domain / WD repeat protein 35 / WDR19, WD40 repeat / WD repeat-containing protein 19/dyf-2 / : / : / : / : / : / : / : / : / WDR19 second beta-propeller / IFT140 first beta-propeller / IFT140 second beta-propeller / WDR19 first beta-propeller / WDR35 second beta-propeller / IF140 C-terminal TPR domain / WDR35/TULP4 N-terminal / WD repeat-containing protein 35, TPR repeats / IFT121-like, TPR repeats / : / : / IFT121, second zinc finger domain / IF140/IFT172 TPR domain / : / IFT80/172/WDR35/WDR19 TPR domain / Intraflagellar transport protein 122 homolog / : / : / : / IFT122 second beta-propeller / IFT122 first beta-propeller / IFT122, TPR domain / : / Tetratricopeptide repeat protein 21 forth ARM domain / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / Tetratricopeptide repeat / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Uncharacterized protein / Intraflagellar transport protein 122B, putative / Wd repeat-containing protein 19 / Uncharacterized protein / Intraflagellar transport protein 140 / Intraflagellar transport protein 122 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Leishmania tarentolae (真核生物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Zhou, H. / Brown, A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM141109 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM143183 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2022
タイトル: Mechanism of IFT-A polymerization into trains for ciliary transport.
著者: Shimi Meleppattu / Haixia Zhou / Jin Dai / Miao Gui / Alan Brown /
要旨: Intraflagellar transport (IFT) is the highly conserved process by which proteins are transported along ciliary microtubules by a train-like polymeric assembly of IFT-A and IFT-B complexes. IFT-A is ...Intraflagellar transport (IFT) is the highly conserved process by which proteins are transported along ciliary microtubules by a train-like polymeric assembly of IFT-A and IFT-B complexes. IFT-A is sandwiched between IFT-B and the ciliary membrane, consistent with its putative role in transporting transmembrane and membrane-associated cargoes. Here, we have used single-particle analysis electron cryomicroscopy (cryo-EM) to determine structures of native IFT-A complexes. We show that subcomplex rearrangements enable IFT-A to polymerize laterally on anterograde IFT trains, revealing a cooperative assembly mechanism. Surprisingly, we discover that binding of IFT-A to IFT-B shields the preferred lipid-binding interface from the ciliary membrane but orients an interconnected network of β-propeller domains with the capacity to accommodate diverse cargoes toward the ciliary membrane. This work provides a mechanistic basis for understanding IFT-train assembly and cargo interactions.
履歴
登録2022年11月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年1月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Intraflagellar transport protein 122B, putative
C: Intraflagellar transport protein 122 homolog
E: WD_REPEATS_REGION domain-containing protein
A: NET domain-containing protein
F: WD_REPEATS_REGION domain-containing protein
D: TPR_REGION domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)839,00210
ポリマ－838,7416
非ポリマー2624
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: cross-linking
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Intraflagellar transport protein ... , 2種, 2分子 BC

#1: タンパク質 Intraflagellar transport protein 122B, putative


分子量: 139246.750 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Leishmania tarentolae (真核生物) / 参照: UniProt: A0A640KAU8
#2: タンパク質 Intraflagellar transport protein 122 homolog


分子量: 144971.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Leishmania tarentolae (真核生物) / 参照: UniProt: A0A640KU89

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WD REPEATS REGION domain-containing ... , 2種, 2分子 EF

#3: タンパク質 WD_REPEATS_REGION domain-containing protein


分子量: 182580.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Leishmania tarentolae (真核生物) / 参照: UniProt: A0A640KQ11
#5: タンパク質 WD_REPEATS_REGION domain-containing protein


分子量: 152393.281 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Leishmania tarentolae (真核生物) / 参照: UniProt: A0A640KHB7

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AD

#4: タンパク質 NET domain-containing protein


分子量: 38742.742 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Leishmania tarentolae (真核生物) / 参照: UniProt: A0A640KKJ7
#6: タンパク質 TPR_REGION domain-containing protein


分子量: 180805.828 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Leishmania tarentolae (真核生物) / 参照: UniProt: A0A640K949

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非ポリマー , 1種, 4分子

#7: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: IFT-A / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#6 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Leishmania tarentolae (真核生物)
緩衝液pH: 7.4
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMHEPES1
25 mMMagnesium sulfateMgSO41
31 mMCalcium chlorideCaCl21
450 mMPotassium chlorideKCl1
51 mMDTT1
試料濃度: 1.1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 57.8 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM3.8.5画像取得
7Coot0.9.8.3モデルフィッティング
10RELION4最終オイラー角割当
12RELION4３次元再構成
13PHENIX1.18.2-3874モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 239280 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00444236
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.61159987
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d14.42916295
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0446828
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0057740

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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