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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8esc | ||||||
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タイトル | Structure of the Yeast NuA4 Histone Acetyltransferase Complex | ||||||
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![]() | TRANSCRIPTION / Histone Acetyltransferase / NuA4 / Yeast | ||||||
機能・相同性 | ![]() RHOB GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / cellular bud neck contractile ring / piccolo histone acetyltransferase complex / ascospore wall assembly / vacuole inheritance / actin cortical patch / mitotic actomyosin contractile ring contraction / Swr1 complex / SLIK (SAGA-like) complex ...RHOB GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / cellular bud neck contractile ring / piccolo histone acetyltransferase complex / ascospore wall assembly / vacuole inheritance / actin cortical patch / mitotic actomyosin contractile ring contraction / Swr1 complex / SLIK (SAGA-like) complex / kinetochore assembly / Ino80 complex / SAGA complex / SWI/SNF complex / establishment of cell polarity / NuA4 histone acetyltransferase complex / actin filament bundle / positive regulation of macroautophagy / protein secretion / chromosome organization / Ub-specific processing proteases / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / endocytosis / transcription corepressor activity / nucleosome / chromatin organization / histone binding / protein-containing complex assembly / hydrolase activity / chromatin remodeling / cell cycle / DNA repair / DNA-templated transcription / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / identical protein binding / nucleus 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å | ||||||
![]() | Patel, A.B. / Zukin, S.A. / Nogales, E. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure and flexibility of the yeast NuA4 histone acetyltransferase complex. 著者: Stefan A Zukin / Matthew R Marunde / Irina K Popova / Katarzyna M Soczek / Eva Nogales / Avinash B Patel / ![]() 要旨: The NuA4 protein complex acetylates histones H4 and H2A to activate both transcription and DNA repair. We report the 3.1-Å resolution cryo-electron microscopy structure of the central hub of NuA4, ...The NuA4 protein complex acetylates histones H4 and H2A to activate both transcription and DNA repair. We report the 3.1-Å resolution cryo-electron microscopy structure of the central hub of NuA4, which flexibly tethers the histone acetyltransferase (HAT) and Trimer Independent of NuA4 involved in Transcription Interactions with Nucleosomes (TINTIN) modules. The hub contains the large Tra1 subunit and a core that includes Swc4, Arp4, Act1, Eaf1, and the C-terminal region of Epl1. Eaf1 stands out as the primary scaffolding factor that interacts with the Tra1, Swc4, and Epl1 subunits and contributes the conserved HSA helix to the Arp module. Using nucleosome-binding assays, we find that the HAT module, which is anchored to the core through Epl1, recognizes H3K4me3 nucleosomes with hyperacetylated H3 tails, while the TINTIN module, anchored to the core via Eaf1, recognizes nucleosomes that have hyperacetylated H2A and H4 tails. Together with the known interaction of Tra1 with site-specific transcription factors, our data suggest a model in which Tra1 recruits NuA4 to specific genomic sites then allowing the flexible HAT and TINTIN modules to select nearby nucleosomes for acetylation. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1007.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 780.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 137.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 210.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 28575MC C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 6種, 6分子 ZRAPES
#1: タンパク質 | 分子量: 433677.281 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#2: タンパク質 | 分子量: 54894.684 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#3: タンパク質 | 分子量: 41735.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P60010, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 |
#4: タンパク質 | 分子量: 96889.867 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#5: タンパク質 | 分子量: 112667.008 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#6: タンパク質 | 分子量: 55297.684 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-非ポリマー , 2種, 3分子 ![](data/chem/img/ATP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
#7: 化合物 | ChemComp-ATP / |
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#8: 化合物 |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: NuA4 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#6 / 由来: NATURAL |
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分子量 | 値: 1.3 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.9 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI ARCTICA |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm |
撮影 | 電子線照射量: 40 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
ソフトウェア |
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EMソフトウェア | 名称: SerialEM / カテゴリ: 画像取得 | ||||||||||||||||||||||||
CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 635860 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
精密化 | 交差検証法: NONE 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 66.87 Å2 | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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