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万見
- PDB-8erc: Human Membrane-bound O-acyltransferase 7 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8erc
タイトルHuman Membrane-bound O-acyltransferase 7
要素Lysophospholipid acyltransferase 7
キーワードMEMBRANE PROTEIN / lipid metabolism membrane remodeling
機能・相同性
機能・相同性情報


2-acylglycerol-3-phosphate O-acyltransferase activity / 1-acylglycerol-3-phosphate O-acyltransferase activity / phosphatidylinositol acyl-chain remodeling / lysophospholipid acyltransferase activity / regulation of triglyceride metabolic process / lipid modification / O-acyltransferase activity / phosphatidylcholine acyl-chain remodeling / Acyl chain remodelling of PI / mitochondria-associated endoplasmic reticulum membrane contact site ...2-acylglycerol-3-phosphate O-acyltransferase activity / 1-acylglycerol-3-phosphate O-acyltransferase activity / phosphatidylinositol acyl-chain remodeling / lysophospholipid acyltransferase activity / regulation of triglyceride metabolic process / lipid modification / O-acyltransferase activity / phosphatidylcholine acyl-chain remodeling / Acyl chain remodelling of PI / mitochondria-associated endoplasmic reticulum membrane contact site / layer formation in cerebral cortex / ventricular system development / phosphatidylinositol biosynthetic process / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / membrane
類似検索 - 分子機能
Membrane bound O-acyl transferase, MBOAT / MBOAT, membrane-bound O-acyltransferase family
類似検索 - ドメイン・相同性
Lysophospholipid acyltransferase 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Wang, K. / Liao, M. / Farese, R.V. / Walther, T.C.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)R01GM141050 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: The structure of phosphatidylinositol remodeling MBOAT7 reveals its catalytic mechanism and enables inhibitor identification.
著者: Kun Wang / Chia-Wei Lee / Xuewu Sui / Siyoung Kim / Shuhui Wang / Aidan B Higgs / Aaron J Baublis / Gregory A Voth / Maofu Liao / Tobias C Walther / Robert V Farese /
要旨: Cells remodel glycerophospholipid acyl chains via the Lands cycle to adjust membrane properties. Membrane-bound O-acyltransferase (MBOAT) 7 acylates lyso-phosphatidylinositol (lyso-PI) with ...Cells remodel glycerophospholipid acyl chains via the Lands cycle to adjust membrane properties. Membrane-bound O-acyltransferase (MBOAT) 7 acylates lyso-phosphatidylinositol (lyso-PI) with arachidonyl-CoA. MBOAT7 mutations cause brain developmental disorders, and reduced expression is linked to fatty liver disease. In contrast, increased MBOAT7 expression is linked to hepatocellular and renal cancers. The mechanistic basis of MBOAT7 catalysis and substrate selectivity are unknown. Here, we report the structure and a model for the catalytic mechanism of human MBOAT7. Arachidonyl-CoA and lyso-PI access the catalytic center through a twisted tunnel from the cytosol and lumenal sides, respectively. N-terminal residues on the ER lumenal side determine phospholipid headgroup selectivity: swapping them between MBOATs 1, 5, and 7 converts enzyme specificity for different lyso-phospholipids. Finally, the MBOAT7 structure and virtual screening enabled identification of small-molecule inhibitors that may serve as lead compounds for pharmacologic development.
履歴
登録2022年10月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年9月27日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysophospholipid acyltransferase 7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,1961
ポリマ－54,1961
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Lysophospholipid acyltransferase 7 / LPLAT 7 / 1-acylglycerophosphatidylinositol O-acyltransferase / Bladder and breast carcinoma- ...LPLAT 7 / 1-acylglycerophosphatidylinositol O-acyltransferase / Bladder and breast carcinoma-overexpressed gene 1 protein / Leukocyte receptor cluster member 4 / Lysophosphatidylinositol acyltransferase / LPIAT / Lyso-PI acyltransferase / Membrane-bound O-acyltransferase domain-containing protein 7 / O-acyltransferase domain-containing protein 7 / h-mboa-7


分子量: 54196.277 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MBOAT7, BB1, LENG4, OACT7 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q96N66, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: 2D ARRAY / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Membrane-bound O-acyltransferase 7 / タイプ: COMPLEX / 詳細: Purified protein / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 55 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 6 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 55.5 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 206418 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0033634
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.644964
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.449490
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.038537
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.005612

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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