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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8ecy | |||||||||
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タイトル | cryoEM structure of bovine bestrophin-2 and glutamine synthetase complex | |||||||||
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![]() | MEMBRANE PROTEIN / ion channel / transport / anion channel | |||||||||
機能・相同性 | ![]() Astrocytic Glutamate-Glutamine Uptake And Metabolism / Glutamate and glutamine metabolism / protein S-acyltransferase / intracellularly ligand-gated monoatomic ion channel activity / ligand-gated monoatomic anion channel activity / Stimuli-sensing channels / protein palmitoylation / protein-cysteine S-palmitoyltransferase activity / bicarbonate channel activity / regulation of sprouting angiogenesis ...Astrocytic Glutamate-Glutamine Uptake And Metabolism / Glutamate and glutamine metabolism / protein S-acyltransferase / intracellularly ligand-gated monoatomic ion channel activity / ligand-gated monoatomic anion channel activity / Stimuli-sensing channels / protein palmitoylation / protein-cysteine S-palmitoyltransferase activity / bicarbonate channel activity / regulation of sprouting angiogenesis / ligand-gated monoatomic cation channel activity / regulation of endothelial cell migration / glutamine synthetase / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / bicarbonate transport / chloride channel activity / chloride channel complex / basolateral plasma membrane / angiogenesis / endoplasmic reticulum / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2 Å | |||||||||
![]() | Owji, A.P. / Kittredge, A.K. / Yang, T. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Bestrophin-2 and glutamine synthetase form a complex for glutamate release. 著者: Aaron P Owji / Kuai Yu / Alec Kittredge / Jiali Wang / Yu Zhang / Tingting Yang / ![]() 要旨: Bestrophin-2 (BEST2) is a member of the bestrophin family of calcium-activated anion channels that has a critical role in ocular physiology. Here we uncover a directional permeability of BEST2 to ...Bestrophin-2 (BEST2) is a member of the bestrophin family of calcium-activated anion channels that has a critical role in ocular physiology. Here we uncover a directional permeability of BEST2 to glutamate that heavily favours glutamate exit, identify glutamine synthetase (GS) as a binding partner of BEST2 in the ciliary body of the eye, and solve the structure of the BEST2-GS complex. BEST2 reduces cytosolic GS activity by tethering GS to the cell membrane. GS extends the ion conducting pathway of BEST2 through its central cavity and inhibits BEST2 channel function in the absence of intracellular glutamate, but sensitizes BEST2 to intracellular glutamate, which promotes the opening of BEST2 and thus relieves the inhibitory effect of GS. We demonstrate the physiological role of BEST2 in conducting chloride and glutamate and the influence of GS in non-pigmented ciliary epithelial cells. Together, our results reveal a novel mechanism of glutamate release through BEST2-GS. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 921.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 157.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 248 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 28025MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 2種, 15分子 ECGKNAJLQHDBFIM
#1: タンパク質 | 分子量: 47424.754 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 42085.414 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: P15103, glutamine synthetase, protein S-acyltransferase |
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-非ポリマー , 4種, 2060分子 ![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/MN.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/MN.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: 化合物 | ChemComp-CA / #4: 化合物 | ChemComp-CL / #5: 化合物 | ChemComp-MN / #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Best2-GS / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 7.8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2.7 mm |
撮影 | 電子線照射量: 1.16 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 78623 | |||||||||||||||
対称性 | 点対称性: D5 (2回x5回 2面回転対称) | |||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 25618 / 対称性のタイプ: POINT |