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- PDB-8dyv: Structure of human cytoplasmic dynein-1 bound to one Lis1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8dyv
タイトルStructure of human cytoplasmic dynein-1 bound to one Lis1
要素
  • Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
  • Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta
キーワードMOTOR PROTEIN / dynein / transport
機能・相同性
機能・相同性情報


corpus callosum morphogenesis / establishment of planar polarity of embryonic epithelium / microtubule cytoskeleton organization involved in establishment of planar polarity / ameboidal-type cell migration / interneuron migration / 1-alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase complex / maintenance of centrosome location / microtubule sliding / platelet activating factor metabolic process / radial glia-guided pyramidal neuron migration ...corpus callosum morphogenesis / establishment of planar polarity of embryonic epithelium / microtubule cytoskeleton organization involved in establishment of planar polarity / ameboidal-type cell migration / interneuron migration / 1-alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase complex / maintenance of centrosome location / microtubule sliding / platelet activating factor metabolic process / radial glia-guided pyramidal neuron migration / cerebral cortex neuron differentiation / microtubule organizing center organization / positive regulation of intracellular transport / central region of growth cone / acrosome assembly / positive regulation of embryonic development / reelin-mediated signaling pathway / regulation of metaphase plate congression / establishment of centrosome localization / positive regulation of cytokine-mediated signaling pathway / cortical microtubule organization / establishment of spindle localization / astral microtubule / axonemal dynein complex / positive regulation of spindle assembly / nuclear membrane disassembly / layer formation in cerebral cortex / auditory receptor cell development / vesicle transport along microtubule / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / stem cell division / stereocilium / myeloid leukocyte migration / dynein complex / P-body assembly / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / negative regulation of JNK cascade / minus-end-directed microtubule motor activity / dynein light intermediate chain binding / microtubule plus-end binding / cytoplasmic dynein complex / brain morphogenesis / motile cilium / retrograde axonal transport / nuclear migration / microtubule associated complex / osteoclast development / kinesin complex / dynein intermediate chain binding / dynein complex binding / cochlea development / cell leading edge / transmission of nerve impulse / germ cell development / cytoplasmic microtubule / establishment of mitotic spindle orientation / microtubule-based process / dynactin binding / phospholipase binding / neuromuscular process controlling balance / protein secretion / neuroblast proliferation / positive regulation of axon extension / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / COPI-mediated anterograde transport / lipid catabolic process / regulation of microtubule cytoskeleton organization / stress granule assembly / Mitotic Prometaphase / cytoplasmic microtubule organization / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / JNK cascade / regulation of mitotic spindle organization / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / axon cytoplasm / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / positive regulation of mitotic cell cycle / AURKA Activation by TPX2 / adult locomotory behavior / mitotic spindle organization / filopodium / RHO GTPases Activate Formins / hippocampus development / phosphoprotein binding / neuron migration / Schaffer collateral - CA1 synapse / modulation of chemical synaptic transmission / cerebral cortex development / kinetochore / Aggrephagy / microtubule cytoskeleton organization / HCMV Early Events / Separation of Sister Chromatids / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition
類似検索 - 分子機能
Dynein regulator LIS1 / LIS1, N-terminal / LisH / Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / Lissencephaly type-1-like homology motif / P-loop containing dynein motor region ...Dynein regulator LIS1 / LIS1, N-terminal / LisH / Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / Lissencephaly type-1-like homology motif / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / LIS1 homology (LisH) motif profile. / LIS1 homology motif / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta / Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.97 Å
データ登録者Reimer, J.M. / DeSantis, M. / Reck-Peterson, S.L. / Leschziner, A.E.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
Damon Runyon Cancer Research FoundationDRG-2370-19 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM107214 米国
引用
ジャーナル: Elife / 年: 2023
タイトル: Structures of human dynein in complex with the lissencephaly 1 protein, LIS1.
著者: Janice M Reimer / Morgan E DeSantis / Samara L Reck-Peterson / Andres E Leschziner /
要旨: The lissencephaly 1 protein, LIS1, is mutated in type-1 lissencephaly and is a key regulator of cytoplasmic dynein-1. At a molecular level, current models propose that LIS1 activates dynein by ...The lissencephaly 1 protein, LIS1, is mutated in type-1 lissencephaly and is a key regulator of cytoplasmic dynein-1. At a molecular level, current models propose that LIS1 activates dynein by relieving its autoinhibited form. Previously we reported a 3.1 Å structure of yeast dynein bound to Pac1, the yeast homologue of LIS1, which revealed the details of their interactions (Gillies et al., 2022). Based on this structure, we made mutations that disrupted these interactions and showed that they were required for dynein's function in vivo in yeast. We also used our yeast dynein-Pac1 structure to design mutations in human dynein to probe the role of LIS1 in promoting the assembly of active dynein complexes. These mutations had relatively mild effects on dynein activation, suggesting that there may be differences in how dynein and Pac1/LIS1 interact between yeast and humans. Here, we report cryo-EM structures of human dynein-LIS1 complexes. Our new structures reveal the differences between the yeast and human systems, provide a blueprint to disrupt the human dynein-LIS1 interactions more accurately, and map type-1 lissencephaly disease mutations, as well as mutations in dynein linked to malformations of cortical development/intellectual disability, in the context of the dynein-LIS1 complex.
#1: ジャーナル: Elife / 年: 2022
タイトル: Structural basis for cytoplasmic dynein-1 regulation by Lis1.
著者: Gillies, J.P. / Reimer, J.M. / Karasmanis, E.P. / Lahiri, I. / Htet, Z.M. / Leschziner, A.E. / Reck-Peterson, S.L.
履歴
登録2022年8月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月12日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
B: Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)429,4656
ポリマ－427,6772
非ポリマー1,7894
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1


分子量: 380953.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q14204
#2: タンパク質 Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta / Lissencephaly-1 protein / LIS-1 / PAF acetylhydrolase 45 kDa subunit / PAF-AH 45 kDa subunit / PAF- ...Lissencephaly-1 protein / LIS-1 / PAF acetylhydrolase 45 kDa subunit / PAF-AH 45 kDa subunit / PAF-AH alpha / PAFAH alpha


分子量: 46722.918 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PAFAH1B1, LIS1, MDCR, MDS, PAFAHA
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P43034
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human cytoplasmic dynein-1 bound to one Lis1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1400 nm
撮影電子線照射量: 55 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.97 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 24417 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00423582
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.76131981
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.9723125
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0433595
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0064073

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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