[日本語] English
万見
- PDB-8dmy: Cryo-EM structure of cardiac muscle alpha-actin -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8dmy
タイトルCryo-EM structure of cardiac muscle alpha-actin
要素Actin, alpha cardiac muscle 1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / cytoskeleton
機能・相同性
機能・相同性情報


Striated Muscle Contraction / RHOA GTPase cycle / actin-myosin filament sliding / myosin binding / heart contraction / mesenchyme migration / sarcomere / actin filament organization / filopodium / actin filament ...Striated Muscle Contraction / RHOA GTPase cycle / actin-myosin filament sliding / myosin binding / heart contraction / mesenchyme migration / sarcomere / actin filament organization / filopodium / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / lamellipodium / cell body / hydrolase activity / positive regulation of gene expression / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Actin, alpha cardiac muscle 1
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.07 Å
データ登録者Arora, A.S. / Huang, H.L. / Heissler, S.M. / Chinthalapudi, K.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM143539 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2023
タイトル: Structural insights into actin isoforms.
著者: Amandeep S Arora / Hsiang-Ling Huang / Ramanpreet Singh / Yoshie Narui / Andrejus Suchenko / Tomoyuki Hatano / Sarah M Heissler / Mohan K Balasubramanian / Krishna Chinthalapudi /
要旨: Actin isoforms organize into distinct networks that are essential for the normal function of eukaryotic cells. Despite a high level of sequence and structure conservation, subtle differences in their ...Actin isoforms organize into distinct networks that are essential for the normal function of eukaryotic cells. Despite a high level of sequence and structure conservation, subtle differences in their design principles determine the interaction with myosin motors and actin-binding proteins. Therefore, identifying how the structure of actin isoforms relates to function is important for our understanding of normal cytoskeletal physiology. Here, we report the high-resolution structures of filamentous skeletal muscle α-actin (3.37 Å), cardiac muscle α-actin (3.07 Å), ß-actin (2.99 Å), and γ-actin (3.38 Å) in the Mg·ADP state with their native post-translational modifications. The structures revealed isoform-specific conformations of the N-terminus that shift closer to the filament surface upon myosin binding, thereby establishing isoform-specific interfaces. Collectively, the structures of single-isotype, post-translationally modified bare skeletal muscle α-actin, cardiac muscle α-actin, ß-actin, and γ-actin reveal general principles, similarities, and differences between isoforms. They complement the repertoire of known actin structures and allow for a comprehensive understanding of in vitro and in vivo functions of actin isoforms.
履歴
登録2022年7月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha cardiac muscle 1
B: Actin, alpha cardiac muscle 1
C: Actin, alpha cardiac muscle 1
D: Actin, alpha cardiac muscle 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)168,72012
ポリマ－166,9144
非ポリマー1,8068
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

-
要素

#1: タンパク質
Actin, alpha cardiac muscle 1 / Alpha-cardiac actin


分子量: 41728.480 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: Heart / 組織: left ventricle muscle
参照: UniProt: Q3ZC07, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: cardiac alpha actin / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT
詳細: Cardiac actin extracted and purified from bovine heart
Entity ID: #1 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ) / 器官: Heart / 組織: Left Ventricle
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのタイプ: C-flat
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 298 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 200 nm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1444
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV / 球面収差補正装置: Cs-corrected microscope

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
2EPU画像取得
4cryoSPARCCTF補正
7Cootモデルフィッティング
8UCSF ChimeraXモデルフィッティング
10PHENIXモデル精密化
11cryoSPARC初期オイラー角割当
12cryoSPARC最終オイラー角割当
13cryoSPARC分類
14cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択詳細: Single Particle
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.07 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 657041 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 117 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 6DJO

6djo


PDB chain-ID: A
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00212064
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.49416372
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.911676
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0421816
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0042100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る