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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8dmx | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of skeletal muscle alpha-actin | ||||||
要素 | Actin, alpha skeletal muscle | ||||||
キーワード | STRUCTURAL PROTEIN / cytoskeleton | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly ...cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / filopodium / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / cell body / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Oryctolagus cuniculus (ウサギ) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.37 Å | ||||||
データ登録者 | Arora, A.S. / Huang, H.L. / Heissler, S.M. / Chinthalapudi, K. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2023 タイトル: Structural insights into actin isoforms. 著者: Amandeep S Arora / Hsiang-Ling Huang / Ramanpreet Singh / Yoshie Narui / Andrejus Suchenko / Tomoyuki Hatano / Sarah M Heissler / Mohan K Balasubramanian / Krishna Chinthalapudi / 要旨: Actin isoforms organize into distinct networks that are essential for the normal function of eukaryotic cells. Despite a high level of sequence and structure conservation, subtle differences in their ...Actin isoforms organize into distinct networks that are essential for the normal function of eukaryotic cells. Despite a high level of sequence and structure conservation, subtle differences in their design principles determine the interaction with myosin motors and actin-binding proteins. Therefore, identifying how the structure of actin isoforms relates to function is important for our understanding of normal cytoskeletal physiology. Here, we report the high-resolution structures of filamentous skeletal muscle α-actin (3.37 Å), cardiac muscle α-actin (3.07 Å), ß-actin (2.99 Å), and γ-actin (3.38 Å) in the Mg·ADP state with their native post-translational modifications. The structures revealed isoform-specific conformations of the N-terminus that shift closer to the filament surface upon myosin binding, thereby establishing isoform-specific interfaces. Collectively, the structures of single-isotype, post-translationally modified bare skeletal muscle α-actin, cardiac muscle α-actin, ß-actin, and γ-actin reveal general principles, similarities, and differences between isoforms. They complement the repertoire of known actin structures and allow for a comprehensive understanding of in vitro and in vivo functions of actin isoforms. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8dmx.cif.gz | 287.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8dmx.ent.gz | 236.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8dmx.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8dmx_validation.pdf.gz | 1.8 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8dmx_full_validation.pdf.gz | 1.8 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8dmx_validation.xml.gz | 58.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8dmx_validation.cif.gz | 83.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dm/8dmx ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dm/8dmx | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 41875.633 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135 #2: 化合物 | ChemComp-MG / #3: 化合物 | ChemComp-ADP / 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: actin / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: #1 / 由来: NATURAL |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 器官: skeletal muscle |
緩衝液 | pH: 7 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのタイプ: C-flat |
急速凍結 | 装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 298 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 81000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 1500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 200 nm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 65 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2046 |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV / 球面収差補正装置: Cs-corrected microscope |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.20rc3_4406: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||||||||
らせん対称 | 回転角度/サブユニット: -166 ° / 軸方向距離/サブユニット: 28 Å / らせん対称軸の対称性: C1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 詳細: Single Particle | ||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.37 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 261195 / 対称性のタイプ: HELICAL | ||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | B value: 90 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 6DJO PDB chain-ID: A | ||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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