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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8d96 | |||||||||
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タイトル | Human DNA polymerase alpha/primase elongation complex I bound to primer/template | |||||||||
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![]() | REPLICATION / DNA replication / human DNA polymerase alpha/primase / human primosome / elongation complex | |||||||||
機能・相同性 | ![]() positive regulation of DNA primase activity / DNA replication initiation / DNA/RNA hybrid binding / Telomere C-strand synthesis initiation / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / alpha DNA polymerase:primase complex / Polymerase switching / regulation of type I interferon production / Processive synthesis on the lagging strand / Removal of the Flap Intermediate ...positive regulation of DNA primase activity / DNA replication initiation / DNA/RNA hybrid binding / Telomere C-strand synthesis initiation / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / alpha DNA polymerase:primase complex / Polymerase switching / regulation of type I interferon production / Processive synthesis on the lagging strand / Removal of the Flap Intermediate / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / lagging strand elongation / DNA replication, synthesis of primer / mitotic DNA replication initiation / DNA strand elongation involved in DNA replication / DNA synthesis involved in DNA repair / G1/S-Specific Transcription / leading strand elongation / DNA replication origin binding / Activation of the pre-replicative complex / DNA replication initiation / Defective pyroptosis / nuclear matrix / double-strand break repair via nonhomologous end joining / nuclear envelope / single-stranded DNA binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / DNA replication / DNA-directed DNA polymerase / DNA-directed DNA polymerase activity / DNA repair / nucleotide binding / chromatin binding / chromatin / nucleolus / protein kinase binding / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.35 Å | |||||||||
![]() | He, Q. / Baranovskiy, A. / Lim, C. / Tahirov, T. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structures of human primosome elongation complexes. 著者: Qixiang He / Andrey G Baranovskiy / Lucia M Morstadt / Alisa E Lisova / Nigar D Babayeva / Benjamin L Lusk / Ci Ji Lim / Tahir H Tahirov / ![]() 要旨: The synthesis of RNA-DNA primer by primosome requires coordination between primase and DNA polymerase α subunits, which is accompanied by unknown architectural rearrangements of multiple domains. ...The synthesis of RNA-DNA primer by primosome requires coordination between primase and DNA polymerase α subunits, which is accompanied by unknown architectural rearrangements of multiple domains. Using cryogenic electron microscopy, we solved a 3.6 Å human primosome structure caught at an early stage of RNA primer elongation with deoxynucleotides. The structure confirms a long-standing role of primase large subunit and reveals new insights into how primosome is limited to synthesizing short RNA-DNA primers. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 266.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 193.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 43.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 65.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 27256MC ![]() 8d9dC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 2種, 2分子 BC
#1: タンパク質 | 分子量: 58890.918 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P49643, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの |
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#2: タンパク質 | 分子量: 166131.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P09884, DNA-directed DNA polymerase |
-DNA/RNAハイブリッド / DNA鎖 , 2種, 2分子 EF
#3: DNA/RNAハイブリッド | 分子量: 3977.352 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() |
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#4: DNA鎖 | 分子量: 6760.392 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() |
-非ポリマー , 3種, 3分子 ![](data/chem/img/SF4.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/DTP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/DTP.gif)
#5: 化合物 | ChemComp-SF4 / |
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#6: 化合物 | ChemComp-MG / |
#7: 化合物 | ChemComp-DTP / |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Elongation complex I of human DNA polymerase alpha/primase bound to RNA-DNA primer and DNA template タイプ: COMPLEX 詳細: Smaller elongation complex solved using cryo-EM single-particle analysis Entity ID: #1-#4 / 由来: MULTIPLE SOURCES | ||||||||||||||||||||||||||||||
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分子量 | 値: 0.340 MDa / 実験値: YES | ||||||||||||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() 細胞: combined with SF9 cells | ||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.5 詳細: CHAPSO is made fresh at 80 mM before added to the sample at a final concentration of 4-8 mM immediately before vitrification. | ||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 6 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: This sample was monodisperse | ||||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 13243 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 2522283 | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.35 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 151102 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 |
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拘束条件 |
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