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万見
- PDB-8cxp: Characterisation of a Seneca Valley Virus Thermostable Mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8cxp
タイトルCharacterisation of a Seneca Valley Virus Thermostable Mutant
要素
  • Capsid protein VP1
  • Capsid protein VP3
  • VP2
  • VP4
キーワードVIRUS / Picornavirus / SVV / Seneca Valley Virus / Oncolytic virus
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA-protein covalent cross-linking / : / : / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / channel activity / protein complex oligomerization / cytoplasmic vesicle membrane / monoatomic ion channel activity / monoatomic ion transmembrane transport ...RNA-protein covalent cross-linking / : / : / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / channel activity / protein complex oligomerization / cytoplasmic vesicle membrane / monoatomic ion channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / RNA helicase activity / symbiont entry into host cell / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / virion attachment to host cell / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Capsid protein VP4 superfamily, Picornavirus / Helicase/polymerase/peptidase polyprotein, Calicivirus-type / Picornavirus coat protein / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus ...Capsid protein VP4 superfamily, Picornavirus / Helicase/polymerase/peptidase polyprotein, Calicivirus-type / Picornavirus coat protein / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Genome polyprotein / Genome polyprotein / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Senecavirus A (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.47 Å
データ登録者Jayawardena, N. / Bostina, M. / Strauss, M.
資金援助 ニュージーランド, 1件
組織認可番号国
Not funded ニュージーランド
引用ジャーナル: Virology / 年: 2022
タイトル: Characterisation of a Seneca Valley virus thermostable mutant.
著者: Nadishka Jayawardena / Cormac McCarthy / Ivy Wang / Shakeel Waqqar / Laura N Burga / Mike Strauss / Mihnea Bostina /
要旨: Seneca Valley virus (SVV) is a newly discovered picornavirus in the Senecavirus genus. SVV-001 strain has shown promise as an oncolytic virus against tumors with neuroendocrine features. There is a ...Seneca Valley virus (SVV) is a newly discovered picornavirus in the Senecavirus genus. SVV-001 strain has shown promise as an oncolytic virus against tumors with neuroendocrine features. There is a need to use a structure-based approach to develop virus-like particles capable to mimicking the architecture of naturally occurring empty capsids that can be used as vaccines or as carriers for targeted cancer treatment. However, these empty capsids are inherently less stable, and tedious to purify. This warrants investigation into factors which confer the SVV capsid stability and into combining this knowledge to recombinantly express stable SVV VLPs. In this study, we isolated a thermostable mutant of SVV by thermal selection assays and we characterized a single mutation located in a capsid protein. The cryo-EM map of this mutant showed conformational shifts that facilitated the formation of additional hydrogen bonds and aromatic interactions, which could serve as capsid stabilizing factors.
履歴
登録2022年5月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月12日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Capsid protein VP1
B: Capsid protein VP3
C: VP2
D: VP4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,6974
ポリマ－94,6974
非ポリマー00
水00
1
A: Capsid protein VP1
B: Capsid protein VP3
C: VP2
D: VP4
x 60


  • complete icosahedral assembly
  • 5.68 MDa, 240 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,681,811240
ポリマ－5,681,811240
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Capsid protein VP1
B: Capsid protein VP3
C: VP2
D: VP4
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 473 kDa, 20 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)473,48420
ポリマ－473,48420
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Capsid protein VP1
B: Capsid protein VP3
C: VP2
D: VP4
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 568 kDa, 24 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)568,18124
ポリマ－568,18124
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質 Capsid protein VP1


分子量: 29092.826 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Senecavirus A (ウイルス) / 参照: UniProt: A0A649YC68
#2: タンパク質 Capsid protein VP3


分子量: 26492.084 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Senecavirus A (ウイルス) / 参照: UniProt: A0A649YC94
#3: タンパク質 VP2


分子量: 31718.062 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Senecavirus A (ウイルス) / 参照: UniProt: A0A1U9IRU2
#4: タンパク質 VP4


分子量: 7393.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Senecavirus A (ウイルス) / 参照: UniProt: A0A649YCC5

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Senecavirus A / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Senecavirus A (ウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Sus scrofa
ウイルス殻名称: Capsid / 直径: 150 nm
緩衝液pH: 7.3
試料濃度: 0.34 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Calibrated defocus min: 1000 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3000 nm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 68 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.12_2829: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION3.1粒子像選択
2SerialEM3.9画像取得
4RELION3.1CTF補正
7ISOLDEモデルフィッティング
8Cootモデルフィッティング
10PHENIXモデル精密化
13RELION3.1分類
14RELION3.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 211958
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 2.47 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 113052 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT
原子モデル構築PDB-ID: 3CJI

3cji


Accession code: 3CJI / Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0056440
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.9268816
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d9.7693801
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.055972
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0081149

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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