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- PDB-8cio: Cryo-EM structure of the CupE pilus from Pseudomonas aeruginosa -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8cio
タイトルCryo-EM structure of the CupE pilus from Pseudomonas aeruginosa
要素SCPU domain-containing protein
キーワードPROTEIN FIBRIL / Pseudomonas aeruginosa / pilus / Chaperone-Usher / Chaperone-Usher Pathway / adhesin / biofilm
機能・相同性Spore coat protein U / Spore Coat Protein U domain / Spore Coat Protein U domain / Spore coat protein U domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Boehning, J. / Bharat, T.A.M.
資金援助 英国, 米国, 7件
組織認可番号国
Wellcome Trust202231/Z/16/Z 英国
Royal Society202231/Z/16/Z 英国
The Vallee Foundation Inc. 米国
Leverhulme Trust 英国
The Lister Institute of Preventive Medicine 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/K501256/1 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/N013468/1 英国
引用ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2023
タイトル: Architecture of the biofilm-associated archaic Chaperone-Usher pilus CupE from Pseudomonas aeruginosa.
著者: Jan Böhning / Adrian W Dobbelstein / Nina Sulkowski / Kira Eilers / Andriko von Kügelgen / Abul K Tarafder / Sew-Yeu Peak-Chew / Mark Skehel / Vikram Alva / Alain Filloux / Tanmay A M Bharat /
要旨: Chaperone-Usher Pathway (CUP) pili are major adhesins in Gram-negative bacteria, mediating bacterial adherence to biotic and abiotic surfaces. While classical CUP pili have been extensively ...Chaperone-Usher Pathway (CUP) pili are major adhesins in Gram-negative bacteria, mediating bacterial adherence to biotic and abiotic surfaces. While classical CUP pili have been extensively characterized, little is known about so-called archaic CUP pili, which are phylogenetically widespread and promote biofilm formation by several human pathogens. In this study, we present the electron cryomicroscopy structure of the archaic CupE pilus from the opportunistic human pathogen Pseudomonas aeruginosa. We show that CupE1 subunits within the pilus are arranged in a zigzag architecture, containing an N-terminal donor β-strand extending from each subunit into the next, where it is anchored by hydrophobic interactions, with comparatively weaker interactions at the rest of the inter-subunit interface. Imaging CupE pili on the surface of P. aeruginosa cells using electron cryotomography shows that CupE pili adopt variable curvatures in response to their environment, which might facilitate their role in promoting cellular attachment. Finally, bioinformatic analysis shows the widespread abundance of cupE genes in isolates of P. aeruginosa and the co-occurrence of cupE with other cup clusters, suggesting interdependence of cup pili in regulating bacterial adherence within biofilms. Taken together, our study provides insights into the architecture of archaic CUP pili, providing a structural basis for understanding their role in promoting cellular adhesion and biofilm formation in P. aeruginosa.
履歴
登録2023年2月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年4月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SCPU domain-containing protein
B: SCPU domain-containing protein
C: SCPU domain-containing protein
D: SCPU domain-containing protein
E: SCPU domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,6395
ポリマ－80,6395
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
SCPU domain-containing protein


分子量: 16127.815 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌) / 参照: UniProt: Q9HVE4

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: CupE pilus / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 株: PAO1 mutant / 細胞内の位置: Cell surface
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: Phosphate-buffered saline
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 15 mA / グリッドの材料: COPPER/RHODIUM / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 283 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 46 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION3.1粒子像選択
2EPU2画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7Coot0.9モデルフィッティング
12RELION3.1３次元再構成
13PHENIX1.2モデル精密化
CTF補正詳細: As implemented in RELION 3.1 / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -145.55 ° / 軸方向距離/サブユニット: 33.04 Å / らせん対称軸の対称性: C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 3766858
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 274457 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
詳細: Initial local fitting of a homology model was done using ChimeraX, and the structure manually re-built in Coot.
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0025740
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.5347890
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.641835
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0481005
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0031015

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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