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- PDB-8ci8: Cryo-EM structure of the Nup98(298-327) fibril -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ci8
タイトルCryo-EM structure of the Nup98(298-327) fibril
要素Nuclear pore complex protein Nup98
キーワードPROTEIN FIBRIL / Nup98 / nuclear pore / FG repeats / amyloid fibrils
機能・相同性
機能・相同性情報


telomere tethering at nuclear periphery / nuclear pore outer ring / nuclear pore complex assembly / nuclear pore organization / nuclear pore cytoplasmic filaments / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / nuclear inclusion body / nuclear pore nuclear basket / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus ...telomere tethering at nuclear periphery / nuclear pore outer ring / nuclear pore complex assembly / nuclear pore organization / nuclear pore cytoplasmic filaments / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / nuclear inclusion body / nuclear pore nuclear basket / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / SUMOylation of SUMOylation proteins / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / structural constituent of nuclear pore / SUMOylation of RNA binding proteins / Nuclear import of Rev protein / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / tRNA processing in the nucleus / RNA export from nucleus / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / nucleocytoplasmic transport / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / Viral Messenger RNA Synthesis / nuclear localization sequence binding / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Vpr-mediated nuclear import of PICs / SUMOylation of DNA replication proteins / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / mRNA transport / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / nuclear pore / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / serine-type peptidase activity / SUMOylation of chromatin organization proteins / nuclear periphery / HCMV Late Events / molecular condensate scaffold activity / RHO GTPases Activate Formins / promoter-specific chromatin binding / Transcriptional regulation by small RNAs / ISG15 antiviral mechanism / HCMV Early Events / Separation of Sister Chromatids / protein import into nucleus / nuclear envelope / snRNP Assembly / nuclear membrane / transcription coactivator activity / nuclear body / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / proteolysis / RNA binding / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nup98, Gle2-binding sequence / Nuclear pore complex protein NUP96, C-terminal domain / Nuclear protein 96 / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96-like, autopeptidase S59 domain / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96-like, autopeptidase S59 domain superfamily / Nucleoporin autopeptidase / NUP C-terminal domain profile. / Nucleoporin peptidase S59-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.67 Å
データ登録者Ibanez de Opakua, A. / Cima-Omori, S. / Dienemann, C. / Zweckstetter, M.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)787679European Union
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Impact of distinct FG nucleoporin repeats on Nup98 self-association.
著者: Alain Ibáñez de Opakua / Christian F Pantoja / Maria-Sol Cima-Omori / Christian Dienemann / Markus Zweckstetter /
要旨: Nucleoporins rich in phenylalanine/glycine (FG) residues form the permeability barrier within the nuclear pore complex and are implicated in several pathological cellular processes, including ...Nucleoporins rich in phenylalanine/glycine (FG) residues form the permeability barrier within the nuclear pore complex and are implicated in several pathological cellular processes, including oncogenic fusion condensates. The self-association of FG-repeat proteins and interactions between FG-repeats play a critical role in these activities by forming hydrogel-like structures. Here we show that mutation of specific FG repeats of Nup98 can strongly decrease the protein's self-association capabilities. We further present a cryo-electron microscopy structure of a Nup98 peptide fibril with higher stability per residue compared with previous Nup98 fibril structures. The high-resolution structure reveals zipper-like hydrophobic patches which contain a GLFG motif and are less compatible for binding to nuclear transport receptors. The identified distinct molecular properties of different regions of the nucleoporin may contribute to spatial variations in the self-association of FG-repeats, potentially influencing transport processes through the nuclear pore.
履歴
登録2023年2月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nuclear pore complex protein Nup98
B: Nuclear pore complex protein Nup98
C: Nuclear pore complex protein Nup98
D: Nuclear pore complex protein Nup98
E: Nuclear pore complex protein Nup98
F: Nuclear pore complex protein Nup98
G: Nuclear pore complex protein Nup98
H: Nuclear pore complex protein Nup98
I: Nuclear pore complex protein Nup98
J: Nuclear pore complex protein Nup98
K: Nuclear pore complex protein Nup98
L: Nuclear pore complex protein Nup98
M: Nuclear pore complex protein Nup98
N: Nuclear pore complex protein Nup98
O: Nuclear pore complex protein Nup98
P: Nuclear pore complex protein Nup98
Q: Nuclear pore complex protein Nup98
R: Nuclear pore complex protein Nup98
S: Nuclear pore complex protein Nup98
T: Nuclear pore complex protein Nup98
U: Nuclear pore complex protein Nup98
V: Nuclear pore complex protein Nup98
W: Nuclear pore complex protein Nup98
X: Nuclear pore complex protein Nup98
Y: Nuclear pore complex protein Nup98


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,85725
ポリマ－75,85725
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, The fibrils are formed by layers of 5 peptides separated by 4.71 Angstroms and twisted -1.19 degrees. The provided matrix represents this transformation.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質・ペプチド ...
Nuclear pore complex protein Nup98 / 98 kDa nucleoporin / Nucleoporin Nup98 / Nup98


分子量: 3034.271 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P52948

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Nup98(298-327) / タイプ: COMPLEX
詳細: Synthetic peptide (N-terminal acetylated and C-terminal amydated).
Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 6.5 / 詳細: In water.
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm / C2レンズ絞り径: 50 µm
撮影平均露光時間: 2.3 sec. / 電子線照射量: 40.62 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1crYOLO粒子像選択
4RELION3.1CTF補正
12RELION3.1分類Final classification software
13Cootモデルフィッティング
14PHENIXモデル精密化
15RELION3.1３次元再構成Final reconstruction software
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -1.19 ° / 軸方向距離/サブユニット: 4.71 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 2.67 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 38099 / 対称性のタイプ: HELICAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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