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万見
- PDB-8cep: Kasugamycin bound to the 30S body -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8cep
タイトルKasugamycin bound to the 30S body
要素
  • (30S ribosomal protein ...) x 2
  • (Small ribosomal subunit protein ...) x 10
  • 16S rRNA
  • 23S rRNA
  • Capreomycin IA
キーワードRIBOSOME / Antibiotic
機能・相同性
機能・相同性情報


ornithine decarboxylase inhibitor activity / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / four-way junction DNA binding / negative regulation of translational initiation / regulation of mRNA stability / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / positive regulation of RNA splicing / DNA endonuclease activity ...ornithine decarboxylase inhibitor activity / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / four-way junction DNA binding / negative regulation of translational initiation / regulation of mRNA stability / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / positive regulation of RNA splicing / DNA endonuclease activity / transcription antitermination / DNA-templated transcription termination / maintenance of translational fidelity / mRNA 5'-UTR binding / ribosomal small subunit biogenesis / small ribosomal subunit rRNA binding / regulation of translation / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / cytosolic small ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / molecular adaptor activity / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / response to antibiotic / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein S21, conserved site / Ribosomal protein S21 signature. / Ribosomal protein S21 superfamily / Ribosomal protein S21 / Ribosomal protein S16, conserved site / Ribosomal protein S16 signature. / Ribosomal protein S21 / Ribosomal protein S6, conserved site / Ribosomal protein S6 signature. / Ribosomal protein S11, bacterial-type ...Ribosomal protein S21, conserved site / Ribosomal protein S21 signature. / Ribosomal protein S21 superfamily / Ribosomal protein S21 / Ribosomal protein S16, conserved site / Ribosomal protein S16 signature. / Ribosomal protein S21 / Ribosomal protein S6, conserved site / Ribosomal protein S6 signature. / Ribosomal protein S11, bacterial-type / Ribosomal protein S20 / Ribosomal protein S20 superfamily / Ribosomal protein S20 / Ribosomal protein S4, bacterial-type / 30S ribosomal protein S17 / Ribosomal protein S5, bacterial-type / Ribosomal protein S6, plastid/chloroplast / Ribosomal protein S18, conserved site / Ribosomal protein S18 signature. / Ribosomal protein S16 / Ribosomal protein S16 domain superfamily / Ribosomal protein S16 / Ribosomal protein S15, bacterial-type / Ribosomal protein S6 / Ribosomal protein S6 / Ribosomal protein S6 superfamily / Ribosomal protein S12, bacterial-type / Translation elongation factor EF1B/ribosomal protein S6 / Ribosomal protein S18 / Ribosomal protein S18 / Ribosomal protein S18 superfamily / : / Ribosomal protein S5, N-terminal, conserved site / Ribosomal protein S5 signature. / Ribosomal protein S5 / Ribosomal protein S17, conserved site / Ribosomal protein S17 signature. / S5 double stranded RNA-binding domain profile. / Ribosomal protein S5, N-terminal / Ribosomal protein S5, N-terminal domain / Ribosomal protein S5, C-terminal / Ribosomal protein S5, C-terminal domain / Ribosomal protein S8 signature. / Ribosomal protein S4/S9 N-terminal domain / Ribosomal protein S4, conserved site / Ribosomal protein S4 signature. / Ribosomal protein S4/S9 N-terminal domain / Ribosomal protein S4/S9, N-terminal / Ribosomal protein S15 signature. / Ribosomal protein S4/S9 / Ribosomal protein S8 / Ribosomal protein S8 superfamily / Ribosomal protein S8 / S4 RNA-binding domain profile. / Ribosomal S11, conserved site / Ribosomal protein S11 signature. / Ribosomal protein S11 / S4 RNA-binding domain / S4 domain / Ribosomal protein S11 / RNA-binding S4 domain / RNA-binding S4 domain superfamily / Ribosomal protein S12 signature. / Ribosomal protein S12/S23 / Ribosomal protein S12/S23 / Ribosomal protein S17/S11 / Ribosomal protein S17 / Ribosomal protein S15 / Ribosomal_S15 / Ribosomal protein S15 / Ribosomal protein S11 superfamily / S15/NS1, RNA-binding / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Capreomycin IA / : / Chem-KSG / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Small ribosomal subunit protein bS6 / Small ribosomal subunit protein uS11 / Small ribosomal subunit protein uS12 ...Capreomycin IA / : / Chem-KSG / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Small ribosomal subunit protein bS6 / Small ribosomal subunit protein uS11 / Small ribosomal subunit protein uS12 / Small ribosomal subunit protein bS16 / Small ribosomal subunit protein bS18 / Small ribosomal subunit protein bS20 / Small ribosomal subunit protein uS4 / Small ribosomal subunit protein uS5 / Small ribosomal subunit protein uS8 / Small ribosomal subunit protein uS15 / Small ribosomal subunit protein uS17 / Small ribosomal subunit protein bS21
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli BW25113 (大腸菌)
Streptomyces californicus (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.04 Å
データ登録者Paternoga, H. / Beckert, B. / Wilson, D.N.
資金援助European Union, 3件
組織認可番号国
Other governmentDLR01Kl1820
iNEXT-Discovery871037European Union
Other governmentLM2018127
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2023
タイトル: Structural conservation of antibiotic interaction with ribosomes.
著者: Helge Paternoga / Caillan Crowe-McAuliffe / Lars V Bock / Timm O Koller / Martino Morici / Bertrand Beckert / Alexander G Myasnikov / Helmut Grubmüller / Jiří Nováček / Daniel N Wilson /
要旨: The ribosome is a major target for clinically used antibiotics, but multidrug resistant pathogenic bacteria are making our current arsenal of antimicrobials obsolete. Here we present cryo-electron- ...The ribosome is a major target for clinically used antibiotics, but multidrug resistant pathogenic bacteria are making our current arsenal of antimicrobials obsolete. Here we present cryo-electron-microscopy structures of 17 distinct compounds from six different antibiotic classes bound to the bacterial ribosome at resolutions ranging from 1.6 to 2.2 Å. The improved resolution enables a precise description of antibiotic-ribosome interactions, encompassing solvent networks that mediate multiple additional interactions between the drugs and their target. Our results reveal a high structural conservation in the binding mode between antibiotics with the same scaffold, including ordered water molecules. Water molecules are visualized within the antibiotic binding sites that are preordered, become ordered in the presence of the drug and that are physically displaced on drug binding. Insight into RNA-ligand interactions will facilitate development of new antimicrobial agents, as well as other RNA-targeting therapies.
履歴
登録2023年2月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年7月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年7月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: pdbx_validate_planes / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_validate_planes.type / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22023年8月9日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.year
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.42023年9月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_conn
Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 ..._chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.62024年4月24日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct
Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 ..._chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _chem_comp_bond.pdbx_aromatic_flag / _chem_comp_bond.value_order / _struct.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 16S rRNA
D: Small ribosomal subunit protein uS4
E: Small ribosomal subunit protein uS5
F: Small ribosomal subunit protein bS6, non-modified isoform
H: Small ribosomal subunit protein uS8
K: Small ribosomal subunit protein uS11
L: Small ribosomal subunit protein uS12
O: Small ribosomal subunit protein uS15
P: 30S ribosomal protein S16
Q: Small ribosomal subunit protein uS17
R: Small ribosomal subunit protein bS18
T: 30S ribosomal protein S20
U: Small ribosomal subunit protein bS21
a: 23S rRNA
V: Capreomycin IA
B: Capreomycin IA
C: Capreomycin IA
G: Capreomycin IA
I: Capreomycin IA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,601,76199
ポリマ－1,599,09119
非ポリマー2,66980
水34,8231933
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area74500 Å2
ΔGint-1005 kcal/mol
Surface area180140 Å2
手法PISA

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要素

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RNA鎖 , 2種, 2分子 Aa

#1: RNA鎖 16S rRNA


分子量: 499197.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli BW25113 (大腸菌)
#14: RNA鎖 23S rRNA


分子量: 941811.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli BW25113 (大腸菌)

-
Small ribosomal subunit protein ... , 10種, 10分子 DEFHKLOQRU

#2: タンパク質 Small ribosomal subunit protein uS4 / 30S ribosomal protein S4


分子量: 23514.199 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli BW25113 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7V8
#3: タンパク質 Small ribosomal subunit protein uS5 / 30S ribosomal protein S5


分子量: 17629.398 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli BW25113 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7W1
#4: タンパク質 Small ribosomal subunit protein bS6, non-modified isoform


分子量: 15211.058 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli BW25113 (大腸菌) / 参照: UniProt: P02358
#5: タンパク質 Small ribosomal subunit protein uS8 / 30S ribosomal protein S8


分子量: 14146.557 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli BW25113 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7W7
#6: タンパク質 Small ribosomal subunit protein uS11 / 30S ribosomal protein S11


分子量: 13871.959 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli BW25113 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7R9
#7: タンパク質 Small ribosomal subunit protein uS12 / 30S ribosomal protein S12


分子量: 13814.249 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli BW25113 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7S3
#8: タンパク質 Small ribosomal subunit protein uS15 / 30S ribosomal protein S15


分子量: 10290.816 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli BW25113 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ADZ4
#10: タンパク質 Small ribosomal subunit protein uS17 / 30S ribosomal protein S17


分子量: 9724.491 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli BW25113 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AG63
#11: タンパク質 Small ribosomal subunit protein bS18 / 30S ribosomal protein S18


分子量: 9005.472 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli BW25113 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7T7
#13: タンパク質 Small ribosomal subunit protein bS21 / 30S ribosomal protein S21


分子量: 8524.039 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli BW25113 (大腸菌) / 参照: UniProt: P68679

-
30S ribosomal protein ... , 2種, 2分子 PT

#9: タンパク質 30S ribosomal protein S16 / Small ribosomal subunit protein bS16


分子量: 9207.572 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli BW25113 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7T3
#12: タンパク質 30S ribosomal protein S20 / Small ribosomal subunit protein bS20


分子量: 9708.464 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli BW25113 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7U7

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タンパク質・ペプチド , 1種, 5分子 VBCGI

#15: タンパク質・ペプチド
Capreomycin IA


タイプ: Cyclic peptide / クラス: 阻害剤 / 分子量: 686.723 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Streptomyces californicus (バクテリア)
参照: Capreomycin IA

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非ポリマー , 4種, 2013分子

#16: 化合物...
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#17: 化合物 ChemComp-KSG / (1S,2R,3S,4R,5S,6S)-2,3,4,5,6-PENTAHYDROXYCYCLOHEXYL 2-AMINO-4-{[CARBOXY(IMINO)METHYL]AMINO}-2,3,4,6-TETRADEOXY-ALPHA-D-ARABINO-HEXOPYRANOSIDE / KASUGAMYCIN / カスガマイシン


分子量: 379.363 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H25N3O9 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 抗生剤*YM
#18: 化合物...
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 天然 / 式: Mg
#19: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1933 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: 70S ribosomes with antibiotic cocktail / タイプ: RIBOSOME / 詳細: 70S + Kasugamycin, Capreomycin, Retapamulin / Entity ID: #1-#14 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli BW25113 (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMHEPESC8H18N2O4S1
225 mMMagnesium acetateMg(OAc)21
380 mMAmmonium chlorideNH4Cl1
4100 mMPotassium acetateKOAc1
51 mMDTTC4H10O2S21
60.05 % (w/v)DDMC24H46O111
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 400 nm
撮影平均露光時間: 4.5 sec. / 電子線照射量: 60 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0415 / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.04 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 179724 / 対称性のタイプ: POINT
精密化解像度: 2.04→192.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / SU B: 3.642 / SU ML: 0.089 / ESU R: 0.103
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射
Rwork0.27115 --
obs0.27115 1172789 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION
原子変位パラメータBiso mean: 44.326 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 35490
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0050.01136786
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0010.01821045
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.2081.79754506
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg0.4871.62549671
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg6.49451266
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg14.2726.641198
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg13.384101940
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0470.26947
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0070.0225599
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0020.026596
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it2.6484.9585107
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other2.6484.9585107
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it4.4758.9336361
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other4.4748.9346362
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it2.6594.29431679
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other2.6534.30131442
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other4.3717.79848146
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined6.88645.8148132
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other6.85645.8947797
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.04→2.093 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 -
Rwork0.567 86900 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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