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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8c8q | ||||||
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タイトル | Cytochrome c oxidase from Schizosaccharomyces pombe | ||||||
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![]() | MEMBRANE PROTEIN / Electron transfer / proton transfer / respiration | ||||||
機能・相同性 | ![]() Mitochondrial protein degradation / mitochondrial cytochrome c oxidase assembly / : / cytochrome-c oxidase / : / mitochondrial electron transport, cytochrome c to oxygen / cytochrome-c oxidase activity / electron transport coupled proton transport / ATP synthesis coupled electron transport / enzyme regulator activity ...Mitochondrial protein degradation / mitochondrial cytochrome c oxidase assembly / : / cytochrome-c oxidase / : / mitochondrial electron transport, cytochrome c to oxygen / cytochrome-c oxidase activity / electron transport coupled proton transport / ATP synthesis coupled electron transport / enzyme regulator activity / proton transmembrane transport / mitochondrial membrane / mitochondrial inner membrane / oxidoreductase activity / copper ion binding / heme binding / mitochondrion / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.36 Å | ||||||
![]() | Moe, A. / Adelroth, P. / Brzezinski, P. / Nasvik Ojemyr, L. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structure and function of S. pombe complex IV with bound respiratory supercomplex factor. 著者: Agnes Moe / Pia Ädelroth / Peter Brzezinski / Linda Näsvik Öjemyr / ![]() 要旨: Fission yeast Schizosaccharomyces pombe serves as model organism for studying higher eukaryotes. We combined the use of cryo-EM and spectroscopy to investigate the structure and function of affinity ...Fission yeast Schizosaccharomyces pombe serves as model organism for studying higher eukaryotes. We combined the use of cryo-EM and spectroscopy to investigate the structure and function of affinity purified respiratory complex IV (CIV) from S. pombe. The reaction sequence of the reduced enzyme with O proceeds over a time scale of µs-ms, similar to that of the mammalian CIV. The cryo-EM structure of CIV revealed eleven subunits as well as a bound hypoxia-induced gene 1 (Hig1) domain of respiratory supercomplex factor 2 (Rcf2). These results suggest that binding of Rcf2 does not require the presence of a CIII-CIV supercomplex, i.e. Rcf2 is a component of CIV. An AlphaFold-Multimer model suggests that the Hig1 domains of both Rcf1 and Rcf2 bind at the same site of CIV suggesting that their binding is mutually exclusive. Furthermore, the differential functional effect of Rcf1 or Rcf2 is presumably caused by interactions of CIV with their different non-Hig1 domain parts. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 379.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 302.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 63.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 93.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 16491MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-Cytochrome c oxidase subunit ... , 9種, 9分子 ABCDFGIJK
#1: タンパク質 | 分子量: 59607.680 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#2: タンパク質 | 分子量: 28139.258 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#3: タンパク質 | 分子量: 30432.148 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#4: タンパク質 | 分子量: 17624.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#6: タンパク質 | 分子量: 15958.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#7: タンパク質 | 分子量: 6741.878 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#9: タンパク質 | 分子量: 6652.764 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#10: タンパク質 | 分子量: 10275.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#11: タンパク質 | 分子量: 15224.184 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-Cytochrome c oxidase polypeptide ... , 2種, 2分子 EH
#5: タンパク質 | 分子量: 24933.271 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: cox5, SPCC338.10c / 発現宿主: ![]() ![]() |
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#8: タンパク質 | 分子量: 7512.846 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 LM
#12: タンパク質 | 分子量: 27084.996 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#13: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2230.741 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-非ポリマー , 7種, 11分子 ![](data/chem/img/HEA.gif)
![](data/chem/img/CU.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/PEF.gif)
![](data/chem/img/CUA.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/CU.gif)
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![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/PEF.gif)
![](data/chem/img/CUA.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
#14: 化合物 | #15: 化合物 | ChemComp-CU / | #16: 化合物 | ChemComp-MG / | #17: 化合物 | ChemComp-CA / | #18: 化合物 | ChemComp-PEF / #19: 化合物 | ChemComp-CUA / | #20: 化合物 | ChemComp-ZN / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Cytochrome c oxidase / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#13 / 由来: NATURAL |
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分子量 | 値: 0.246 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 濃度: 4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-2/2 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2600 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 600 nm |
撮影 | 電子線照射量: 49 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.36 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 127659 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
精密化 | 交差検証法: NONE 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 76.41 Å2 | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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