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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8c38 | |||||||||
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タイトル | Contracted cowpea chlorotic mottle virus | |||||||||
要素 | Capsid protein | |||||||||
キーワード | VIRUS / Icosahedral / contracted | |||||||||
機能・相同性 | Bromovirus coat protein / Bromovirus coat protein / T=3 icosahedral viral capsid / viral nucleocapsid / ribonucleoprotein complex / structural molecule activity / RNA binding / Capsid protein 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Cowpea chlorotic mottle virus (ウイルス) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.64 Å | |||||||||
データ登録者 | Harder, O.F. / Barrass, S.V. / Drabbels, M. / Lorenz, U.J. | |||||||||
資金援助 | スイス, European Union, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023 タイトル: Fast viral dynamics revealed by microsecond time-resolved cryo-EM. 著者: Oliver F Harder / Sarah V Barrass / Marcel Drabbels / Ulrich J Lorenz / 要旨: Observing proteins as they perform their tasks has largely remained elusive, which has left our understanding of protein function fundamentally incomplete. To enable such observations, we have ...Observing proteins as they perform their tasks has largely remained elusive, which has left our understanding of protein function fundamentally incomplete. To enable such observations, we have recently proposed a technique that improves the time resolution of cryo-electron microscopy (cryo-EM) to microseconds. Here, we demonstrate that microsecond time-resolved cryo-EM enables observations of fast protein dynamics. We use our approach to elucidate the mechanics of the capsid of cowpea chlorotic mottle virus (CCMV), whose large-amplitude motions play a crucial role in the viral life cycle. We observe that a pH jump causes the extended configuration of the capsid to contract on the microsecond timescale. While this is a concerted process, the motions of the capsid proteins involve different timescales, leading to a curved reaction path. It is difficult to conceive how such a detailed picture of the dynamics could have been obtained with any other method, which highlights the potential of our technique. Crucially, our experiments pave the way for microsecond time-resolved cryo-EM to be applied to a broad range of protein dynamics that previously could not have been observed. This promises to fundamentally advance our understanding of protein function. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8c38.cif.gz | 173.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8c38.ent.gz | 140.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8c38.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8c38_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8c38_full_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8c38_validation.xml.gz | 36.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8c38_validation.cif.gz | 49 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c3/8c38 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c3/8c38 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 16400MC 8cpyC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
| x 60
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 20366.277 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Cowpea chlorotic mottle virus (ウイルス) 参照: UniProt: P03601 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Cowpea chlorotic mottle virus / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Cowpea chlorotic mottle virus (ウイルス) |
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRION |
ウイルス殻 | 三角数 (T数): 3 |
緩衝液 | pH: 5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 900 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 300 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER Residual tilt: 150 mradians |
撮影 | 電子線照射量: 0.726 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: TFS Selectris X / エネルギーフィルタースリット幅: 10 eV |
-解析
ソフトウェア | 名称: UCSF ChimeraX / バージョン: 1.4/v9 / 分類: モデル構築 / URL: https://www.rbvi.ucsf.edu/chimerax/ / Os: macOS / タイプ: package | ||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 273883 | ||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 1.64 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 169835 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL |