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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8c0v | |||||||||||||||
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タイトル | Structure of the peroxisomal Pex1/Pex6 ATPase complex bound to a substrate in single seam state | |||||||||||||||
要素 |
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キーワード | TRANSLOCASE / AAA ATPase / peroxisomes / peroxisome biogenesis / peroxisome biogenesis disorders / Zellweger Syndrome | |||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 protein import into peroxisome matrix, receptor recycling / protein import into peroxisome matrix / protein transporter activity / peroxisomal membrane / ATPase complex / protein unfolding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / peroxisome / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | |||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å | |||||||||||||||
データ登録者 | Ruettermann, M. / Koci, M. / Lill, P. / Geladas, E.D. / Kaschani, F. / Klink, B.U. / Erdmann, R. / Gatsogiannis, C. | |||||||||||||||
資金援助 | ドイツ, 4件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023 タイトル: Structure of the peroxisomal Pex1/Pex6 ATPase complex bound to a substrate. 著者: Maximilian Rüttermann / Michelle Koci / Pascal Lill / Ermis Dionysios Geladas / Farnusch Kaschani / Björn Udo Klink / Ralf Erdmann / Christos Gatsogiannis / 要旨: The double-ring AAA+ ATPase Pex1/Pex6 is required for peroxisomal receptor recycling and is essential for peroxisome formation. Pex1/Pex6 mutations cause severe peroxisome associated developmental ...The double-ring AAA+ ATPase Pex1/Pex6 is required for peroxisomal receptor recycling and is essential for peroxisome formation. Pex1/Pex6 mutations cause severe peroxisome associated developmental disorders. Despite its pathophysiological importance, mechanistic details of the heterohexamer are not yet available. Here, we report cryoEM structures of Pex1/Pex6 from Saccharomyces cerevisiae, with an endogenous protein substrate trapped in the central pore of the catalytically active second ring (D2). Pairs of Pex1/Pex6(D2) subdomains engage the substrate via a staircase of pore-1 loops with distinct properties. The first ring (D1) is catalytically inactive but undergoes significant conformational changes resulting in alternate widening and narrowing of its pore. These events are fueled by ATP hydrolysis in the D2 ring and disengagement of a "twin-seam" Pex1/Pex6(D2) heterodimer from the staircase. Mechanical forces are propagated in a unique manner along Pex1/Pex6 interfaces that are not available in homo-oligomeric AAA-ATPases. Our structural analysis reveals the mechanisms of how Pex1 and Pex6 coordinate to achieve substrate translocation. | |||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8c0v.cif.gz | 953.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8c0v.ent.gz | 775.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8c0v.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8c0v_validation.pdf.gz | 2.2 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8c0v_full_validation.pdf.gz | 2.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8c0v_validation.xml.gz | 148.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8c0v_validation.cif.gz | 223.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c0/8c0v ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c0/8c0v | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 16372MC 8c0wC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-Peroxisomal ATPase ... , 2種, 6分子 ACEBDF
#1: タンパク質 | 分子量: 92758.891 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) 遺伝子: PEX1, PAS1, YKL197C / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): MH272-3f/alpha 参照: UniProt: P24004, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 #2: タンパク質 | 分子量: 115687.094 Da / 分子数: 3 / Mutation: E832Q / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) 遺伝子: PEX6, PAS8, YNL329C, N0310 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): MH272-3f/alpha 参照: UniProt: P33760, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 |
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-タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 R
#3: タンパク質・ペプチド | 分子量: 783.958 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: MH272-3f/alpha |
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-非ポリマー , 3種, 22分子
#4: 化合物 | ChemComp-ATP / #5: 化合物 | ChemComp-MG / #6: 化合物 | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 |
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分子量 | 値: 0.774 MDa / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||||||
由来(天然) |
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由来(組換発現) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: MH272-3f/alpha / プラスミド: pESC-URA Vector | ||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.4 | ||||||||||||||||||||||||
試料 | 濃度: 1.8 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE 詳細: Grids were blotted for 3.5 sec and plunge-frozen after 1 sec drain time at 100% humidity |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 105000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2400 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 600 nm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 実像数: 16763 |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 1259079 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 164610 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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