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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8bqn | ||||||
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タイトル | Structure of empty Coxsackievirus A10 embedded in crystalline ice frozen at -140 degree | ||||||
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![]() | VIRUS / Coxsackievirus A10 / empty Coxsackievirus A10 / crystalline ice | ||||||
機能・相同性 | ![]() symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cytoplasmic vesicle membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / nucleoside-triphosphate phosphatase ...symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cytoplasmic vesicle membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / RNA helicase activity / induction by virus of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / DNA-templated transcription / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / 解像度: 3.1 Å | ||||||
![]() | Shi, H. / Wu, C. / Zhang, X. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Addressing compressive deformation of proteins embedded in crystalline ice. 著者: Huigang Shi / Chunling Wu / Xinzheng Zhang / ![]() 要旨: For cryoelectron microscopy (cryo-EM), high cooling rates have been required for preparation of protein samples to vitrify the surrounding water and avoid formation of damaging crystalline ice. ...For cryoelectron microscopy (cryo-EM), high cooling rates have been required for preparation of protein samples to vitrify the surrounding water and avoid formation of damaging crystalline ice. Whether and how crystalline ice affects single-particle cryo-EM is still unclear. Here, single-particle cryo-EM was used to analyze three-dimensional structures of various proteins and viruses embedded in crystalline ice formed at various cooling rates. Low cooling rates led to shrinkage deformation and density distortions on samples having loose structures. Higher cooling rates reduced deformations. Deformation-free proteins in crystalline ice were obtained by modifying the freezing conditions, and reconstructions from these samples revealed a marked improvement over vitreous ice. This procedure also increased the efficiency of cryo-EM structure determinations and was essential for high-resolution reconstructions. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 138 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 105.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 364.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 373.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 14.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 20.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 28627MC ![]() 8ew0C ![]() 8ew2C ![]() 8f49C ![]() 8f7yC ![]() 8hhsC ![]() 8hi2C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
| x 60
2 |
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3 | ![]()
| x 5
4 | ![]()
| x 6
5 | ![]()
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 33204.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: G0YPI2 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 27783.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: G0YPI2 |
#3: タンパク質 | 分子量: 26187.623 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: G0YPI2 |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Coxsackievirus A10 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
ウイルスについての詳細 | 中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: SUBSPECIES / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE |
緩衝液 | pH: 6.8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: NO |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm |
撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.20_4459: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 7945 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 3.1 Å | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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