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- PDB-8bh1: Core divisome complex FtsWIQBL from Pseudomonas aeruginosa -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8bh1
タイトルCore divisome complex FtsWIQBL from Pseudomonas aeruginosa
要素
  • Cell division protein FtsB
  • Cell division protein FtsL
  • Cell division protein FtsQ
  • Peptidoglycan D,D-transpeptidase FtsI
  • Probable peptidoglycan glycosyltransferase FtsW
キーワードMEMBRANE PROTEIN / bacterial cell division / peptidoglycan synthesis / membrane protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


FtsQBL complex / lipid-linked peptidoglycan transporter activity / peptidoglycan glycosyltransferase / peptidoglycan glycosyltransferase activity / cell septum / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / division septum assembly / FtsZ-dependent cytokinesis / cell division site ...FtsQBL complex / lipid-linked peptidoglycan transporter activity / peptidoglycan glycosyltransferase / peptidoglycan glycosyltransferase activity / cell septum / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / division septum assembly / FtsZ-dependent cytokinesis / cell division site / penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / cell division / proteolysis / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Probable peptidoglycan glycosyltransferase FtsW / Cell division protein FtsL / Cell division protein FtsL / Cell cycle, FtsW / RodA / SpoVE, conserved site / Cell cycle proteins ftsW / rodA / spoVE signature. / Septum formation initiator FtsL/DivIC / Cell division protein FtsB / Septum formation initiator / Probable peptidoglycan glycosyltransferase FtsW/RodA / Cell cycle protein ...Probable peptidoglycan glycosyltransferase FtsW / Cell division protein FtsL / Cell division protein FtsL / Cell cycle, FtsW / RodA / SpoVE, conserved site / Cell cycle proteins ftsW / rodA / spoVE signature. / Septum formation initiator FtsL/DivIC / Cell division protein FtsB / Septum formation initiator / Probable peptidoglycan glycosyltransferase FtsW/RodA / Cell cycle protein / Cell division protein FtsQ / Cell division protein FtsQ, C-terminal / Cell division protein FtsQ/DivIB, C-terminal / POTRA domain, FtsQ-type / Cell division protein FtsQ/DivIB, C-terminal / POTRA domain, FtsQ-type / Peptidoglycan D,D-transpeptidase FtsI / Penicillin-binding protein, dimerisation domain / Penicillin-binding Protein dimerisation domain / Penicillin-binding protein, dimerisation domain superfamily / POTRA domain / POTRA domain profile. / : / Penicillin-binding protein, transpeptidase / Penicillin binding protein transpeptidase domain / Beta-lactamase/transpeptidase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidoglycan D,D-transpeptidase FtsI / Cell division protein FtsQ / Cell division protein FtsL / Probable peptidoglycan glycosyltransferase FtsW / Cell division protein FtsB
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Kaeshammer, L. / van den Ent, F. / Jeffery, M. / Lowe, J.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom) 英国
引用
ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM structure of the bacterial divisome core complex and antibiotic target FtsWIQBL.
著者: Lisa Käshammer / Fusinita van den Ent / Magnus Jeffery / Nicolas L Jean / Victoria L Hale / Jan Löwe /
要旨: In most bacteria, cell division relies on the synthesis of new cell wall material by the multiprotein divisome complex. Thus, at the core of the divisome are the transglycosylase FtsW, which ...In most bacteria, cell division relies on the synthesis of new cell wall material by the multiprotein divisome complex. Thus, at the core of the divisome are the transglycosylase FtsW, which synthesises peptidoglycan strands from its substrate Lipid II, and the transpeptidase FtsI that cross-links these strands to form a mesh, shaping and protecting the bacterial cell. The FtsQ-FtsB-FtsL trimeric complex interacts with the FtsWI complex and is involved in regulating its enzymatic activities; however, the structure of this pentameric complex is unknown. Here, we present the cryogenic electron microscopy structure of the FtsWIQBL complex from Pseudomonas aeruginosa at 3.7 Å resolution. Our work reveals intricate structural details, including an extended coiled coil formed by FtsL and FtsB and the periplasmic interaction site between FtsL and FtsI. Our structure explains the consequences of previously reported mutations and we postulate a possible activation mechanism involving a large conformational change in the periplasmic domain. As FtsWIQBL is central to the divisome, our structure is foundational for the design of future experiments elucidating the precise mechanism of bacterial cell division, an important antibiotic target.
#1: ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM structure of the bacterial divisome core complex and antibiotic target FtsWIQBL.
著者: Lisa Käshammer / Fusinita van den Ent / Magnus Jeffery / Nicolas L Jean / Victoria L Hale / Jan Löwe /
要旨: In most bacteria, cell division relies on the synthesis of new cell wall material by the multiprotein divisome complex. Thus, at the core of the divisome are the transglycosylase FtsW, which ...In most bacteria, cell division relies on the synthesis of new cell wall material by the multiprotein divisome complex. Thus, at the core of the divisome are the transglycosylase FtsW, which synthesises peptidoglycan strands from its substrate Lipid II, and the transpeptidase FtsI that cross-links these strands to form a mesh, shaping and protecting the bacterial cell. The FtsQ-FtsB-FtsL trimeric complex interacts with the FtsWI complex and is involved in regulating its enzymatic activities; however, the structure of this pentameric complex is unknown. Here, we present the cryogenic electron microscopy structure of the FtsWIQBL complex from Pseudomonas aeruginosa at 3.7 Å resolution. Our work reveals intricate structural details, including an extended coiled coil formed by FtsL and FtsB and the periplasmic interaction site between FtsL and FtsI. Our structure explains the consequences of previously reported mutations and we postulate a possible activation mechanism involving a large conformational change in the periplasmic domain. As FtsWIQBL is central to the divisome, our structure is foundational for the design of future experiments elucidating the precise mechanism of bacterial cell division, an important antibiotic target.
#2: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2022
タイトル: Divisome core complex in bacterial cell division revealed by cryo-EM
著者: Kashammer, L. / van den Ent, F. / Jeffery, M. / Jean, N.L. / Hale, V.L. / Lowe, J.
履歴
登録2022年10月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年4月19日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02023年4月19日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年6月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update
改定 1.42025年7月2日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年7月2日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable peptidoglycan glycosyltransferase FtsW
B: Peptidoglycan D,D-transpeptidase FtsI
C: Cell division protein FtsQ
D: Cell division protein FtsL
E: Cell division protein FtsB


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)166,9115
ポリマ－166,9115
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area14360 Å2
ΔGint-99 kcal/mol
Surface area55080 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 Probable peptidoglycan glycosyltransferase FtsW / PGT / Cell division protein FtsW / Cell wall polymerase / Peptidoglycan polymerase / PG polymerase


分子量: 48241.430 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
株: ATCC 15692 / DSM 22644 / CIP 104116 / JCM 14847 / LMG 12228 / 1C / PRS 101 / PAO1
遺伝子: ftsW, PA4413 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9HW00, peptidoglycan glycosyltransferase
#2: タンパク質 Peptidoglycan D,D-transpeptidase FtsI / Penicillin-binding protein 3 / PBP-3


分子量: 62933.082 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
株: ATCC 15692 / DSM 22644 / CIP 104116 / JCM 14847 / LMG 12228 / 1C / PRS 101 / PAO1
遺伝子: ftsI, pbpB, PA4418 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: G3XD46, serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase
#3: タンパク質 Cell division protein FtsQ


分子量: 32290.223 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
株: ATCC 15692 / DSM 22644 / CIP 104116 / JCM 14847 / LMG 12228 / 1C / PRS 101 / PAO1
遺伝子: ftsQ, PA4409 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: G3XDA7
#4: タンパク質 Cell division protein FtsL


分子量: 11150.034 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
株: ATCC 15692 / DSM 22644 / CIP 104116 / JCM 14847 / LMG 12228 / 1C / PRS 101 / PAO1
遺伝子: ftsL, PA4419 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9HVZ6
#5: タンパク質 Cell division protein FtsB


分子量: 12295.922 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
株: ATCC 15692 / DSM 22644 / CIP 104116 / JCM 14847 / LMG 12228 / 1C / PRS 101 / PAO1
遺伝子: ftsB, PA3634 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9HXZ6
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: FtsWIQBL / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.164 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: C43
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 41 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
8PHENIXモデル精密化
10RELION4初期オイラー角割当
11RELION4最終オイラー角割当
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 136364 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0039459
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.64112824
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.1851301
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0421454
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0051638

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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