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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8bh1 | ||||||
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タイトル | Core divisome complex FtsWIQBL from Pseudomonas aeruginosa | ||||||
要素 |
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キーワード | MEMBRANE PROTEIN / bacterial cell division / peptidoglycan synthesis / membrane protein complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 cell septum assembly / lipid-linked peptidoglycan transporter activity / peptidoglycan glycosyltransferase / cell septum / peptidoglycan glycosyltransferase activity / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / FtsZ-dependent cytokinesis / division septum assembly / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / cell division site ...cell septum assembly / lipid-linked peptidoglycan transporter activity / peptidoglycan glycosyltransferase / cell septum / peptidoglycan glycosyltransferase activity / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / FtsZ-dependent cytokinesis / division septum assembly / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / cell division site / penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / cell division / proteolysis / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å | ||||||
データ登録者 | Kaeshammer, L. / van den Ent, F. / Jeffery, M. / Lowe, J. | ||||||
資金援助 | 英国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2023 タイトル: Cryo-EM structure of the bacterial divisome core complex and antibiotic target FtsWIQBL. 著者: Lisa Käshammer / Fusinita van den Ent / Magnus Jeffery / Nicolas L Jean / Victoria L Hale / Jan Löwe / 要旨: In most bacteria, cell division relies on the synthesis of new cell wall material by the multiprotein divisome complex. Thus, at the core of the divisome are the transglycosylase FtsW, which ...In most bacteria, cell division relies on the synthesis of new cell wall material by the multiprotein divisome complex. Thus, at the core of the divisome are the transglycosylase FtsW, which synthesises peptidoglycan strands from its substrate Lipid II, and the transpeptidase FtsI that cross-links these strands to form a mesh, shaping and protecting the bacterial cell. The FtsQ-FtsB-FtsL trimeric complex interacts with the FtsWI complex and is involved in regulating its enzymatic activities; however, the structure of this pentameric complex is unknown. Here, we present the cryogenic electron microscopy structure of the FtsWIQBL complex from Pseudomonas aeruginosa at 3.7 Å resolution. Our work reveals intricate structural details, including an extended coiled coil formed by FtsL and FtsB and the periplasmic interaction site between FtsL and FtsI. Our structure explains the consequences of previously reported mutations and we postulate a possible activation mechanism involving a large conformational change in the periplasmic domain. As FtsWIQBL is central to the divisome, our structure is foundational for the design of future experiments elucidating the precise mechanism of bacterial cell division, an important antibiotic target. #1: ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2023 タイトル: Cryo-EM structure of the bacterial divisome core complex and antibiotic target FtsWIQBL. 著者: Lisa Käshammer / Fusinita van den Ent / Magnus Jeffery / Nicolas L Jean / Victoria L Hale / Jan Löwe / 要旨: In most bacteria, cell division relies on the synthesis of new cell wall material by the multiprotein divisome complex. Thus, at the core of the divisome are the transglycosylase FtsW, which ...In most bacteria, cell division relies on the synthesis of new cell wall material by the multiprotein divisome complex. Thus, at the core of the divisome are the transglycosylase FtsW, which synthesises peptidoglycan strands from its substrate Lipid II, and the transpeptidase FtsI that cross-links these strands to form a mesh, shaping and protecting the bacterial cell. The FtsQ-FtsB-FtsL trimeric complex interacts with the FtsWI complex and is involved in regulating its enzymatic activities; however, the structure of this pentameric complex is unknown. Here, we present the cryogenic electron microscopy structure of the FtsWIQBL complex from Pseudomonas aeruginosa at 3.7 Å resolution. Our work reveals intricate structural details, including an extended coiled coil formed by FtsL and FtsB and the periplasmic interaction site between FtsL and FtsI. Our structure explains the consequences of previously reported mutations and we postulate a possible activation mechanism involving a large conformational change in the periplasmic domain. As FtsWIQBL is central to the divisome, our structure is foundational for the design of future experiments elucidating the precise mechanism of bacterial cell division, an important antibiotic target. #2: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2022 タイトル: Divisome core complex in bacterial cell division revealed by cryo-EM 著者: Kashammer, L. / van den Ent, F. / Jeffery, M. / Jean, N.L. / Hale, V.L. / Lowe, J. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8bh1.cif.gz | 221.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8bh1.ent.gz | 171 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8bh1.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8bh1_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8bh1_full_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8bh1_validation.xml.gz | 44.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8bh1_validation.cif.gz | 64.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bh/8bh1 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bh/8bh1 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 16042MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 48241.430 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌) 株: ATCC 15692 / DSM 22644 / CIP 104116 / JCM 14847 / LMG 12228 / 1C / PRS 101 / PAO1 遺伝子: ftsW, PA4413 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9HW00, peptidoglycan glycosyltransferase |
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#2: タンパク質 | 分子量: 62933.082 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌) 株: ATCC 15692 / DSM 22644 / CIP 104116 / JCM 14847 / LMG 12228 / 1C / PRS 101 / PAO1 遺伝子: ftsI, pbpB, PA4418 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: G3XD46, serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase |
#3: タンパク質 | 分子量: 32290.223 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌) 株: ATCC 15692 / DSM 22644 / CIP 104116 / JCM 14847 / LMG 12228 / 1C / PRS 101 / PAO1 遺伝子: ftsQ, PA4409 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: G3XDA7 |
#4: タンパク質 | 分子量: 11150.034 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌) 株: ATCC 15692 / DSM 22644 / CIP 104116 / JCM 14847 / LMG 12228 / 1C / PRS 101 / PAO1 遺伝子: ftsL, PA4419 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9HVZ6 |
#5: タンパク質 | 分子量: 12295.922 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌) 株: ATCC 15692 / DSM 22644 / CIP 104116 / JCM 14847 / LMG 12228 / 1C / PRS 101 / PAO1 遺伝子: ftsB, PA3634 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9HXZ6 |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: FtsWIQBL / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 値: 0.164 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌) |
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: C43 |
緩衝液 | pH: 7 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1200 nm |
撮影 | 電子線照射量: 41 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 136364 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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