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- PDB-8bda: IFTA complex in anterograde intraflagellar transport trains (Chla... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8bda
タイトルIFTA complex in anterograde intraflagellar transport trains (Chlamydomonas reinhardtii)
要素
  • Intraflagellar transport particle protein 140
  • Intraflagellar transport protein 121
  • Intraflagellar transport protein 122 homolog
  • Intraflagellar transport protein 139
  • Intraflagellar transport protein 144
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Cilia / IFT / Intraflagellar / transport
機能・相同性
機能・相同性情報


intraciliary transport particle A / intraciliary retrograde transport / non-motile cilium assembly / protein localization to cilium / non-motile cilium / ciliary plasm / motile cilium / axoneme / cilium assembly / RNA processing ...intraciliary transport particle A / intraciliary retrograde transport / non-motile cilium assembly / protein localization to cilium / non-motile cilium / ciliary plasm / motile cilium / axoneme / cilium assembly / RNA processing / ciliary basal body / cilium
類似検索 - 分子機能
Tetratricopeptide repeat protein 21A/21B / WD repeat protein 35 / WDR19, WD40 repeat / WD repeat-containing protein 19/dyf-2 / WD domain, G-beta repeat / Tetratricopeptide repeat / Intraflagellar transport protein 122 homolog / Tetratricopeptide repeat / Anaphase-promoting complex subunit 4, WD40 domain / Anaphase-promoting complex subunit 4 WD40 domain ...Tetratricopeptide repeat protein 21A/21B / WD repeat protein 35 / WDR19, WD40 repeat / WD repeat-containing protein 19/dyf-2 / WD domain, G-beta repeat / Tetratricopeptide repeat / Intraflagellar transport protein 122 homolog / Tetratricopeptide repeat / Anaphase-promoting complex subunit 4, WD40 domain / Anaphase-promoting complex subunit 4 WD40 domain / Tetratricopeptide repeat / HAT (Half-A-TPR) repeat / HAT (Half-A-TPR) repeats / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Anaphase-promoting complex subunit 4-like WD40 domain-containing protein / Intraflagellar transport protein 121 / Intraflagellar transport protein 139 / Intraflagellar transport protein 144 / Intraflagellar transport protein 122
類似検索 - 構成要素
生物種Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
手法電子顕微鏡法 / サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 20.7 Å
データ登録者Lacey, S.E. / Foster, H.E. / Pigino, G.
資金援助European Union, イタリア, 2件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)European Union
Other government イタリア
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2023
タイトル: The molecular structure of IFT-A and IFT-B in anterograde intraflagellar transport trains.
著者: Samuel E Lacey / Helen E Foster / Gaia Pigino /
要旨: Anterograde intraflagellar transport (IFT) trains are essential for cilia assembly and maintenance. These trains are formed of 22 IFT-A and IFT-B proteins that link structural and signaling cargos to ...Anterograde intraflagellar transport (IFT) trains are essential for cilia assembly and maintenance. These trains are formed of 22 IFT-A and IFT-B proteins that link structural and signaling cargos to microtubule motors for import into cilia. It remains unknown how the IFT-A/-B proteins are arranged into complexes and how these complexes polymerize into functional trains. Here we use in situ cryo-electron tomography of Chlamydomonas reinhardtii cilia and AlphaFold2 protein structure predictions to generate a molecular model of the entire anterograde train. We show how the conformations of both IFT-A and IFT-B are dependent on lateral interactions with neighboring repeats, suggesting that polymerization is required to cooperatively stabilize the complexes. Following three-dimensional classification, we reveal how IFT-B extends two flexible tethers to maintain a connection with IFT-A that can withstand the mechanical stresses present in actively beating cilia. Overall, our findings provide a framework for understanding the fundamental processes that govern cilia assembly.
履歴
登録2022年10月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月24日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.22023年5月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年7月26日Group: Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.pdb_format_compatible
改定 1.42024年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Intraflagellar transport protein 121
E: Intraflagellar transport protein 139
G: Intraflagellar transport particle protein 140
I: Intraflagellar transport protein 144
L: Intraflagellar transport protein 122 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)736,2775
ポリマ－736,2775
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area13930 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area240430 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 Intraflagellar transport protein 121


分子量: 136267.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
参照: UniProt: A8JFR3
#2: タンパク質 Intraflagellar transport protein 139


分子量: 152227.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
参照: UniProt: A9XPA6
#3: タンパク質 Intraflagellar transport particle protein 140


分子量: 157426.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
参照: UniProt: A0A2K3DGM1
#4: タンパク質 Intraflagellar transport protein 144


分子量: 150972.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
参照: UniProt: A9XPA7
#5: タンパク質 Intraflagellar transport protein 122 homolog


分子量: 139382.922 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
参照: UniProt: H9CTG6

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: サブトモグラム平均法

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試料調製

構成要素名称: One IFTA repeat from anterograde intraflagellar transport trains within native Chlamydomonas reinhardtii cilia
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
緩衝液pH: 7 / 詳細: TAP (Tris-Acetate-Phosphate) Media
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Chlamydomonas reinhardtii cells applied to quantifoil grids and plunge frozen; cilia project out from cell bodies and traverse holes in the carbon film.
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 5000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2500 nm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 2.6 e/Å2 / Avg electron dose per subtomogram: 104 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: UCSF ChimeraX / バージョン: 1.4/v9 / 分類: モデル構築 / URL: https://www.rbvi.ucsf.edu/chimerax/ / Os: macOS / タイプ: package
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
7NAMDNAMDinatorモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
13RELION3.1.3３次元再構成
14Warp３次元再構成
CTF補正詳細: Warp/Relion/M - CTF Refinement in M / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 20.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 3897 / 対称性のタイプ: POINT
EM volume selectionNum. of tomograms: 600 / Num. of volumes extracted: 3897
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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