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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8ana | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the proline-rich antimicrobial peptide drosocin bound to the 50S ribosomal subunit | ||||||
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![]() | RIBOSOME / E.coli / Drosocin / Dro1 / antimicrobial peptide / proline-rich / PrAMP / 50S | ||||||
機能・相同性 | ![]() response to radiation / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / cytoplasmic translation / rRNA binding ...response to radiation / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / cytoplasmic translation / rRNA binding / negative regulation of translation / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / metal ion binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.1 Å | ||||||
![]() | Koller, T.O. / Morici, M. / Wilson, D.N. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural basis for translation inhibition by the glycosylated drosocin peptide. 著者: Timm O Koller / Martino Morici / Max Berger / Haaris A Safdari / Deepti S Lele / Bertrand Beckert / Kanwal J Kaur / Daniel N Wilson / ![]() ![]() ![]() 要旨: The proline-rich antimicrobial peptide (PrAMP) drosocin is produced by Drosophila species to combat bacterial infection. Unlike many PrAMPs, drosocin is O-glycosylated at threonine 11, a post- ...The proline-rich antimicrobial peptide (PrAMP) drosocin is produced by Drosophila species to combat bacterial infection. Unlike many PrAMPs, drosocin is O-glycosylated at threonine 11, a post-translation modification that enhances its antimicrobial activity. Here we demonstrate that the O-glycosylation not only influences cellular uptake of the peptide but also interacts with its intracellular target, the ribosome. Cryogenic electron microscopy structures of glycosylated drosocin on the ribosome at 2.0-2.8-Å resolution reveal that the peptide interferes with translation termination by binding within the polypeptide exit tunnel and trapping RF1 on the ribosome, reminiscent of that reported for the PrAMP apidaecin. The glycosylation of drosocin enables multiple interactions with U2609 of the 23S rRNA, leading to conformational changes that break the canonical base pair with A752. Collectively, our study reveals novel molecular insights into the interaction of O-glycosylated drosocin with the ribosome, which provide a structural basis for future development of this class of antimicrobials. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 2.1 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 1.7 MB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.5 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.5 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 138.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 238.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 15533MC ![]() 8aknC ![]() 8am9C C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
+50S ribosomal protein ... , 29種, 29分子 01234cdefghijklmnopqrstuvwxyz
-RNA鎖 , 2種, 2分子 ab
#7: RNA鎖 | 分子量: 941463.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#8: RNA鎖 | 分子量: 38790.090 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-タンパク質・ペプチド / 糖 , 2種, 2分子 A![](data/chem/img/A2G.gif)
![](data/chem/img/A2G.gif)
#34: 糖 | ChemComp-A2G / |
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#6: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2204.579 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 由来: (合成) ![]() ![]() 参照: UniProt: B4MNS1 |
-非ポリマー , 4種, 261分子 ![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/SPM.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/SPM.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#33: 化合物 | #35: 化合物 | ChemComp-MG / #36: 化合物 | ChemComp-SPM / | #37: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Cryo-EM structure of the proline-rich antimicrobial peptide drosocin bound to the 50S ribosomal subunit タイプ: RIBOSOME / Entity ID: #1-#32 / 由来: NATURAL | ||||||||||||||||||||
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分子量 | 値: 1.5 MDa / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.4 | ||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: 8 OD260/mL | ||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R3/3 | ||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 278 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 900 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 400 nm |
撮影 | 電子線照射量: 40 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 159749 / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 解像度: 2.1→2.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.881 / SU B: 4.413 / SU ML: 0.108 / ESU R: 0.117 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 50.35 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: 1 / 合計: 86889 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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