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万見
- PDB-8aey: 3 A CRYO-EM STRUCTURE OF MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS FERRITIN FROM... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8aey
タイトル3 A CRYO-EM STRUCTURE OF MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS FERRITIN FROM TIMEPIX3 detector
要素Ferritin BfrB
キーワードMETAL TRANSPORT / IRON STORAGE / FERROXIDASE / BACTERIAL FERRITIN / OCTAHEDRAL SYMMETRY.
機能・相同性
機能・相同性情報


Mtb iron assimilation by chelation / response to nitrosative stress / encapsulin nanocompartment / iron ion sequestering activity / ferroxidase / intracellular sequestering of iron ion / ferroxidase activity / peptidoglycan-based cell wall / ferric iron binding / ferrous iron binding ...Mtb iron assimilation by chelation / response to nitrosative stress / encapsulin nanocompartment / iron ion sequestering activity / ferroxidase / intracellular sequestering of iron ion / ferroxidase activity / peptidoglycan-based cell wall / ferric iron binding / ferrous iron binding / iron ion transport / response to hypoxia / extracellular region / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ferritin, prokaryotic-type / Ferritin / Ferritin-like diiron domain / Ferritin-like diiron domain profile. / Ferritin/DPS protein domain / Ferritin-like domain / Ferritin-like / Ferritin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Bacterioferritin BfrB
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.05 Å
データ登録者Zhang, Y. / van Schayck, J.P. / Knoops, K. / Peters, P.J. / Ravelli, R.B.G.
資金援助 オランダ, European Union, 2件
組織認可番号国
Netherlands Organisation for Scientific Research (NWO)31.014.248 オランダ
European Union (EU)76697European Union
引用
ジャーナル: Microsc Microanal / 年: 2023
タイトル: Integration of an Event-driven Timepix3 Hybrid Pixel Detector into a Cryo-EM Workflow
著者: van Schayck, J.P. / Zhang, Y. / Knoops, K. / Peters, P.J. / Ravelli, R.B.G.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2021
タイトル: Mycobacterium tuberculosis ferritin: a suitable workhorse protein for cryo-EM development.
著者: Abril Gijsbers / Yue Zhang / Ye Gao / Peter J Peters / Raimond B G Ravelli /
要旨: The use of cryo-EM continues to expand worldwide and calls for good-quality standard proteins with simple protocols for their production. Here, a straightforward expression and purification protocol ...The use of cryo-EM continues to expand worldwide and calls for good-quality standard proteins with simple protocols for their production. Here, a straightforward expression and purification protocol is presented that provides an apoferritin, bacterioferritin B (BfrB), from Mycobacterium tuberculosis with high yield and purity. A 2.12 Å resolution cryo-EM structure of BfrB is reported, showing the typical cage-like oligomer constituting of 24 monomers related by 432 symmetry. However, it also contains a unique C-terminal extension (164-181), which loops into the cage region of the shell and provides extra stability to the protein. Part of this region was ambiguous in previous crystal structures but could be built within the cryo-EM map. These findings and this protocol could serve the growing cryo-EM community in characterizing and pushing the limits of their electron microscopes and workflows.
履歴
登録2022年7月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年3月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ferritin BfrB
B: Ferritin BfrB
C: Ferritin BfrB
D: Ferritin BfrB
E: Ferritin BfrB
F: Ferritin BfrB
G: Ferritin BfrB
H: Ferritin BfrB
I: Ferritin BfrB
J: Ferritin BfrB
K: Ferritin BfrB
L: Ferritin BfrB
M: Ferritin BfrB
N: Ferritin BfrB
O: Ferritin BfrB
P: Ferritin BfrB
Q: Ferritin BfrB
R: Ferritin BfrB
S: Ferritin BfrB
T: Ferritin BfrB
V: Ferritin BfrB
W: Ferritin BfrB
X: Ferritin BfrB
Y: Ferritin BfrB


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)491,13424
ポリマ－491,13424
非ポリマー00
水4,324240
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 ...
Ferritin BfrB / Non-heme ferritin Ftn / Nox19


分子量: 20463.936 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
遺伝子: bfrB / プラスミド: PRSET / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P9WNE5, ferroxidase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 240 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS FERRITIN / タイプ: COMPLEX / 詳細: MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS FERRITIN / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料濃度: 40 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI ARCTICA
詳細: BASIC DIRECT ALIGNMENTS WERE DONE AS WELL AS ASTIGMATISM AND COMA ALIGNMENT USING AUTOCTF
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 215000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 1.5 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: OTHER / 実像数: 2977
画像スキャンサンプリングサイズ: 55 µm / 横: 512 / 縦: 512

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.18.2_3874+SVN精密化
PHENIX1.18.2_3874+SVN精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリImage processing-ID
2SerialEM4画像取得1
4RELION4CTF補正1
10RELION4初期オイラー角割当1
11RELION4最終オイラー角割当1
12RELION4分類1
13RELION4３次元再構成1
14RELION4粒子像選択2
15RELION4CTF補正2
16RELION4初期オイラー角割当2
17RELION4最終オイラー角割当2
18RELION4分類2
19RELION4３次元再構成2
画像処理
IDImage recording-ID詳細
11Timepix3
21Timepix3
CTF補正
IDEM image processing-IDタイプ
11PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
22PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択
IDImage processing-ID選択した粒子像数
1114911
2214911
対称性
IDImage processing-IDEntry-ID点対称性
118AEYO (正8面体型対称)
228AEYO (正8面体型対称)
3次元再構成

アルゴリズム: FOURIER SPACE / Entry-ID: 8AEY / 粒子像の数: 11422 / 解像度: 3.05 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 対称性のタイプ: POINT

IDImage processing-ID
11
22
原子モデル構築B value: 79.7 / プロトコル: OTHER / 空間: REAL / Target criteria: CORRELATION COEFFICIENT
原子モデル構築PDB-ID: 7O6E

7o6e


PDB chain-ID: A
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 80.21 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.007634584
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.211146896
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.07615136
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00316384
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d15.233212720

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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